Какой пепсин лучше. Говяжий пепсин — состав, что это такое

белка в целом. Именно поэтому денатурированные нагреванием белки (т.е. подвергшиеся термообработке мясные и рыбные продукты, вареные яйца), а также белки, набухшие под действием соляной кислоты желудочного сока, перевариваются значительно эффективнее, чем белки нативные, хотя при этом их первичная структура остается одинаковой. Протеиназы , входящие в состав желудочного, поджелудочного и кишечного соков воздействуют на пептидные связи в различных участках полипептидных цепей. Поэтому, только в результате комбинированного воздействия всего комплекса протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта осуществляется гидролиз белков до конечных продуктов, представленных свободными аминокислотами , а также ди- и трипептидами , которые всасываются эпителиальными клетками тонкого кишечника.

Рис. 2.3 Схема, отражающая последовательные стадии расщепления белков до аминокислот, ди- и трипептидов в желудочно-кишечном тракте (Textbook of Biochemistry with clinical correlations, Devlin T.M. , (ed.), WILEY-LISS, 1993).

Таким образом, как показано на рис. 2.3, процесс переваривания белков может быть условно разделен на желудочную, панкреатическую и интестинальную фазы, в зависимости от участия тех или иных протеиназ, имеющих соответствующее происхождение.

Переваривание белков в желудке

Хорошо известно, что в полости рта белки никаким изменениям не подвергаются вследствие отсутствия в слюне протеолитических ферментов. Переваривание белков начинается в желудке. Выделяют три основных фактора, обеспечивающих инициацию процесса переваривания:

− стимуляция выделения гастрина присутствием белка пищи в желудке;

− в свою очередь гастрин обеспечивает секрецию обкладочными клетками слизистой желудка соляной кислоты ;

− секреция пепсиногена главными клетками слизистой желудка.

Желудочный сок характеризуется присутствием высокой концентрации HCl и, следовательно, низким значением рН (рН ≈ 2.0), а также наличием протеиназ семейства пепсина . Высокая кислотность содержимого желудка имеет чрезвычайно важное физиологическое и биохимическое значение:

− во-первых, сильно кислая среда обеспечивает набухание и денатурацию пищевых белков. При этом глобулярные белки утрачивают третичную структуру, вследствие чего внутренние петидные связи становятся доступными для действия протеиназ;

− во-вторых, присутствие соляной кислоты обеспечивает инициацию аутокаталитического процесса превращения пепсиногена в пепсин и создает оптимальные условия для проявления его протеолитической активности. Так, оптимальное значение pH желудочного сока для нормального функционирования пепсина человека составляет 1,5-2,5. При pH 5-6 пепсин практически не проявляет протеолитической активности.

− наконец, высокая концентрация соляной кислоты препятствует развитию

в полости желудка микрофлоры, действуя как антисептик, тем самым, предотвращая зарождение гнилостных процессов. Хорошо известно, что при гастритах, при недостаточной кислотности желудочного сока гнилостные процессы в желудке являются причиной появления у больных неприятного запаха изо рта.

В лабораторной клинической практике для тестирования состояния желудка обычно определяют как «свободную» соляную кислоту, так и общую кислотность желудочного сока. Для этого, определенный объем желудочного сока титруют 0,1 N раствором щелочи в присутствии индикаторов – фенолфталеина для определения общей кислотности и диметиламидоазобензола при определении свободной HCl. Область перехода окраски фенолфталеина лежит в пределах pH 8,2-10,0, что позволяет определить всю совокупность кисло реагирующих веществ (свободная HCl, кислота, связанная с белками, фосфаты, органические кислоты и др.) в желудочном соке.

Диметиламидоазобензол изменяет окраску в пределах значений pH 2,4-4,0. Эта область pH соответствует моменту нейтрализации щелочью практически всей свободной HCl. Кислотность желудочного сока выражают

в миллилитрах 0,1N раствора NaOH, расходуемого на титрование 100 мл сока – титрационных единицах .

При нормальной функции желудка общая кислотность колеблется обычно в пределах 40-60 титрационных единиц, а свободная соляная кислота

– 20-40 единиц.

В настоящее время разработаны беззондные методы определения кислотности желудочного сока. Суть этих методов состоит в использовании ионообменных смол с присоединенным хинином. При введении такой смолы

в полость желудка соляная кислота связывается с катионитом, вытесняя хинин, который всасывается в кровь и выводится из организма с мочой. По количеству выделившегося хинина судят о содержании HCl в желудочном соке.

Действие пепсина

Важнейшую роль в переваривании белков в желудке играет протеиназа – пепсин, который секретируется главными клетками слизистой желудка в каталитически неактивной форме – в виде пепсиногена . Активный пепсин образуется из предшественника – пепсиногена (мол. масса 40.000 дальтон) при удалении 44 аминокислотных остатков с N-конца белковой молекулы. Расщепление пептидной связи между аминокислотными остатками в положениях 44 и 45 в пепсиногене может происходить либо посредством автоактивации внутримолекулярной реакции гидролиза при рН ниже 5.0, либо в присутствии следов пепсина за счет автокатализа. Освобождающийся N-концевой пептид остается связанным с остальной частью молекулы фермента и действует как ингибитор пепсина при рН выше 2.0. Этот ингибирующий эффект устраняется либо при снижении рН до значений меньших 2.0, либо в результате дальнейшей деградации N- концевого пептида под действием пепсина. Далее образовавшийся пепсин активирует другие молекулы пепсиногена и весь процесс приобретает лавинообразный характер.

Пепсины являются уникальными белками хотя бы потому, что чрезвычайно устойчивы к действию кислот. Фактически эти протеиназы активны только в сильно кислой среде и не активны при нейтральном значении рН. Механизм катализа зависит от присутствия в активном центре фермента двух карбоксильных групп, принадлежащих двум остаткам аспарагиновой кислоты, причем одна карбоксильная группа находится в ионизованной форме, а другая в недиссоциированном состоянии. По этой причине пепсины относят к семейству карбоксипротеиназ . Характерной особенностью карбоксипротеиназ является их ингибирование пепстатином ,

который оказывает ингибирующее действие в очень низких концентрациях, порядка 10-10 М.

Основной желудочной протеиназой является пепсин А (мол. масса 33.000 дальтон), который преимущественно расщепляет пептидные связи,

образованные аминогруппами ароматических аминокислот – тирозина,

фенилаланина и триптофана, а также связи Ala-Ala и Ala-Ser. Нервнорефлекторные механизмы отделения желудочного сока и

регуляция желудочной секреции достаточно подробно рассматриваются в курсах физиологии. Тем не менее, необходимо остановиться на некоторых аспектах действия гуморальных факторов. К числу таких факторов относится гистамин , являющийся продуктом декарбоксилирования аминокислоты гистидина под действием гистидин-декарбоксилазы (рис. 2.4) и «пищеварительный» гормон гастрин , выполняющий наиболее важную роль в стимуляции секреции желудочного сока. Образование гастрина в слизистой оболочке привратника желудка и поступление его в кровь резко усиливается при поступлении в желудок пищи.

Рис. 2.4 Гистамин является продуктом декарбоксилирования аминокислоты гистидина под действием гистидин-декарбоксилазы

Сравнение активностей этих двух факторов показывает, что полипептид гастрин обладает в 500 раз более высокой способностью стимулировать функцию желудка, чем гистамин. Однако, при введении человеку даже 1 мг гистамина в кровь, обнаруживается интенсивное отделение желудочного сока. Подобная гистаминовая проба используется в лабораторной клинической практике для дифференциальной диагностики ахилий – патологических состояний, характеризующихся неспособностью желудка секретировать пепсин и HCl. Отсутствие секреции в ответ на введение гистамина свидетельствует об атрофическом изменении слизистой желудка. В ходе активации пепсина не весь пепсиноген принимает участие в этом процессе. Частично пепсиноген всасывается в кровь, доставляется в почки и переходит в состав мочи. Присутствующий в моче пепсиноген получил специальное название уропепсиногена. В клинических лабораториях, особенно в педиатрической практике, часто определяется активность уропепсиногена (уропепсина) для оценки функционального состояния и секреторной функции слизистой желудка у детей. При пониженной секреции желудочного сока и при наличии атрофических процессов активность уропепсина резко снижается, а при гиперсекреторных состояниях, например при язвенной болезни - повышается.

В клинической практике определяют также активность пепсина, особенно при отсутствии свободной HCl в желудочном соке. Это позволяет отличать анацидные состояния (отсутствие HCl при наличии пепсина) от истинных ахилий , при которых секреция желудка практически отсутствует.

Основными продуктами гидролиза белка под действием пепсина являются большие пептидные фрагменты и некоторое количество свободных аминокислот. Значение переваривания белков в желудке сводится, в первую очередь, к появлению пептидов и аминокислот, которые действуют в качестве стимуляторов синтеза и выброса холецистокинина . Поэтому пептиды, образованные в результате гидролитического расщепления пищевых белков под действием желудочных протеиназ, являются инструментом инициации панкреатической фазы переваривания белка.

Лекция № 3

Переваривание белков в тонком кишечнике. Активация панкреатических зимогенов

Как только кислое содержимое желудка попадает в тонкий кишечник, в нем под влиянием низкого pH начинается секреция гормона секретина , поступающего в кровь. Секретин , в свою очередь стимулирует выделение поджелудочной железой бикарбоната, что приводит к нейтрализации HCl желудочного сока. В результате pH резко возрастает от 1,5-2,5 до ~7,0. При нейтральном значении pH в тонком кишечнике продолжается переваривание белков под действием протеиназ поджелудочной железы. Секреция этих протеиназ стимулируется гормоном холецистокинином , продукция которого зависит от поступления в двенадцатиперстную кишку свободных аминокислот.

Пищеварительный сок поджелудочной железы содержит большое количество проэнзимов эндопептидаз и карбоксипептидаз . Эти зимогены активируются только после того, как попадут в просвет тонкого кишечника. Ключевым ферментом, ответственным за их активацию, является энтерокиназа – протеиназа, продуцируемая эпителиальными клетками двенадцатиперстной кишки. Энтерокиназа активирует панкреатический трипсиноген посредством отщепления гексапептида NH2 – Val – (Asp)4 – Lys с N-конца этого зимогена, превращая его тем самым в активный трипсин

Рис. 3.1 Схема, иллюстрирующая процесс активации трипсина под действием энтерокиназы.

Далее активный трипсин способен автокаталитически активировать другие молекулы трипсиногена. Более того, трипсин также действует на другие проэнзимы такие, как химотрипсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В (рис. 3.2). Поскольку трипсин играет роль общего мощного активатора панкреатических пищеварительных ферментов, в соке поджелудочной железы присутствует низкомолекулярный пептид,

действующий как ингибитор трипсина и предотвращающий преждевременную активацию тех незначительных количеств трипсина, которые могут оказаться в клетках поджелудочной железы или ее протоках.

Рис. 3.2 Схема, иллюстрирующая последовательность стадий секреции и активации панкреатических ферментов.

Субстратная специфичность трипсина, химотрипсина и эластазы – основных панкреатических эндопептидаз – указана в табл. 3.1. Панкреатические протеолитические ферменты активны только при значениях рН, близких к нейтральному, поэтому эффективность их каталитического действия зависит, как было указано выше, от секреции бикарбоната, нейтрализующего соляную кислоту желудочного сока. Перечисленные выше эндопептидазы относят к семейству сериновых протеиназ , содержащих в активных центрах специфический остаток серина (у химотрипсина это Ser-195), ответственный за протеолитическую активность ферментов. Характерной особенностью сериновых протеиназ является их способность необратимо ингибироваться при действии органических фторфосфатов , конкретнее, при взаимодействии остатка активного серина с диизопропилфторфосфатом (см. далее).

Полипептиды и олигопептиды, образованные в результате протеолиза под действием пепсина и панкреатических эндопептидаз, подвергаются дальнейшей деградации в просвете тонкого кишечника при участии карбоксипептидаз А и В. Эти белки являются металлоферментами, для проявления активности которых необходимо присутствие в активном центре атома Zn и, следовательно, механизм их действия должен отличаться от механизма катализа карбокси- и сериновых протеиназ.

В результате комбинированного действия панкреатических пептидаз образуются свободные аминокислоты и короткие пептиды, состоящие из 2-8 аминокислотных остатков. Пептиды, образующиеся на данной стадии переваривания пищевого белка, содержат до 60% аминного азота.

Участие пептидаз тонкого кишечника в расщеплении коротких пептидов

Поскольку секрет поджелудочной железы не содержит каких-либо заметных количеств аминопептидаз , окончательное переваривание олиго- и дипептидов зависит от функционирования ферментов щеточной каемки тонкого кишечника. Полостная поверхность плазматических мембран эпителиальных клеток кишечника особенно богата ферментами, проявляющими эндопептидазную и аминопептидазную активности, а также содержит дипептидазы с различной субстратной специфичностью. Конечными продуктами процесса пристеночного пищеварения являются свободные аминокислоты, ди- и трипептиды. Аминокислоты и короткие пептиды способны всасываться эпителиальными клетками при помощи специфических транспортных систем. Поступающие в энтероциты ди- и трипептиды гидролизуются в цитоплазме этих клеток до аминокислот и только после этого покидают клетки, направляясь в кровяное русло. Присутствие в цитоплазме эпителиальных клеток кишечника дипептидаз объясняет появление в воротной вене (после принятия пищи) практически только свободных аминокислот.

Фактическое отсутствие пептидов в крови ранее служило доказательством того, что при полостном пищеварении происходит полный гидролиз белков пищи до свободных аминокислот. Однако в настоящее время установлено, что большая часть аминного азота пищи всасывается в виде простейших пептидов, которые гидролизуются внутриклеточно. Исключение из этого общего правила составляют ди- и трипептиды, содержащие пролин или оксипролин , а также включающие необычные аминокислоты такие, как β -Аlа в карнозине (β -аланилгистидине) и ансерине [β -аланил (N2 -метил) гистидине], присутствующие в мясе цыплят.

Дипептиды карнозин и ансерин являются «плохими» субстратами для дипептидаз цитоплазмы энтероцитов и поэтому транспортируются в неизмененном виде из эпителиальных клеток кишечника в кровяное русло.

Нашего повествования мы с вами коснулись тех компонентов, которые необходимы при производстве домашнего сыра. Ну, с молоком все вроде бы понятно, с приправами в принципе тоже, а вот на пепсине — сычужном ферменте — следует остановиться поподробнее. Уверен, те, кто раньше сыроварением не интересовался, ни домашним, ни промышленным (а таких большинство), недоумевают — что за зверь такой? И главное — где его берут? Рассказываю без утайки.

Важнейшая составляющая молока, как известно со школьной скамьи — белок казеин. Его содержание в коровьем молоке достигает 3%, что очень много. При этом пепсин, который вырабатывается клетками желудка, служит как раз для расщепления белков. Нетрудно догадаться, что при воздействии пепсина на казеин происходит коагуляция, то есть свертывание молока.

Где купить пепсин?

В принципе, приобрести сычужный фермент можно через интернет, сыроварные предприятия, или просто договориться на рынке — энтузиасты так наверняка и сделают, а для 99% всех остальных есть куда более доступный способ. К счастью, помимо сыроварения пепсин применяется в медицинских целях, для лечения различных заболеваний желудочно-кишечного тракта, диспепсии и так далее. Ну а раз так, значит, наш путь лежит в аптеку.

В отечественных аптеках имеется два препарата, которые можно использовать в сыроделии — абомин и ацидин-пепсин. Второй, кажется, намного более доступен — а посему о нем немного подробнее.

Ацидин-пепсин (другие торговые наименования — Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin) содержит 1 часть пепсина и 4 части ацидина. Ацидин при гидролизации выделяет соляную кислоту, которая абсолютно безвредна, поскольку, во-первых, и так содержится в желудочном соке, и, во-вторых, в готовом сыре будет присутствовать в ничтожных объемах. На 1 литр молока, из которого, в зависимости от рецепта, получается порядка 200-300 г. готового сыра, используется 1-2 таблетки ацидин-пепсина, которые растворяются в воде и вводятся в доведенное до определенной температуры молоко.

Стоит упаковка ацидин-пепсина порядка 50 рублей, отпускается без рецепта, и я настоятельно рекомендую вам иметь запас в холодильнике — ведь очень скоро мы с вами приготовим домашний сыр , а затем рассмотрим технологию приготовления других сыров. Оставайтесь с нами!

) и пепсин.

Дополнительные составляющие: повидон, сорбитол, кремния диоксид коллоидный, кальция стеарат.

Форма выпуска

Выпускается Ацидин-Пепсин в форме порошка, раствора и таблеток 250 и 500 мг по 50 штук в пачке. Также в некоторых аптеках можно приобрести специально приготовленную мазь с пепсином 5-10%, на ланолиновой или вазелиновой основе.

Фармакологическое действие

Данный препарат обладает комбинированным действием. Улучшает переваривание пищи в желудке.

Фармакодинамика и фармакокинетика

Пепсин – что это такое?

Как сообщает Фармакопея, пепсин – это , входящий в состав желудочного сока, который вырабатывает слизистая оболочка желудка. Также установлено, что данный фермент обеспечивает расщепление практически всех белков растительного и животного происхождения. Кроме того, в этом процессе принимают участие и , являющиеся ферментами поджелудочной железы. Однако именно этот фермент расщепляет белки, не проявляя к ним особой специфичности, то есть действует в кислой среде.

Некоторые заболевания ЖКТ вызывают значительное снижение или отсутствие выработки соляной кислоты , что приводит к недостаточной переваривающей деятельности пепсина , а, соответственно, и желудочного сока. Поэтому пациентам назначают заместительную терапию в виде препаратов на его основе. Например, при приёме ферментативного препарата Ацидин-Пепсин, один из его составляющих – бетаина гидрохлорид преобразуется в желудке в соляную кислоту , активизирующую фермент, который улучшает пищеварение.

Показания к применению

Основными показаниями к назначению Ацидин-Пепсина являются различные заболевания ЖКТ , для которых характерна пониженная секреторная функция желудка. Поэтому препарат рекомендован при:

гипоацидном гастрите;
анацидном гастрите;
ахилии – отсутствии синтеза соляной кислоты и других пищеварительных ферментов при атрофическом гастрите, питании с недостатком белков и , злокачественной форме малокровия, эндокринных нарушениях;
периоде после удаления части желудка.

Препараты для наружного применения используют при лечении келоидных рубцов или некротических, долго не заживающих ран и язв.

Противопоказания к применению

гиперчувствительности ;
гиперацидности желудочного сока, например: эрозивном гастродуодените, и .

Побочные эффекты

При приёме препарата могут развиваться , тошнота, боли в животе .

Ацидин-Пепсин, инструкция по применению (Способ и дозировка)

Как сообщает инструкция на Ацидин-Пепсин, препарат в таблетках предназначен для приёма внутрь одновременно или после еды. Для этого таблетки нужно растворить в 50-100 мл воды. Взрослым пациентам рекомендуется суточная дозировка по 2 таблетки, принимаемые 3-4 раза. Детская дозировка составляет четверть или половину таблетки к приёму 3-4 раза в день.

Длительность терапевтического курса зависит от течения заболевания и эффективности лечения, что способен определить специалист.

Передозировка

Обычно этот препарат хорошо переносится пациентами, поэтому в клинической практике случаев передозировки не описано. При этом возможно развитие: тошноты, гастралгии, рвоты, поноса и различных аллергических реакций .

Взаимодействие

Одновременное применение ферментных препаратов и кислотореагирующих средств,

Расщепление белков до аминокислот начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.

Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы , отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы , действующие на внутренние пептидные связи.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин . У грудных детей основным ферментом является реннин .

Регуляция желудочного пищеварения

Регуляция осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин .

Гастрин секретируется специфичными G-клетками:

в ответ на раздражение механорецепторов,
в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
под влиянием n.vagus.

Далее гастрин через системный кровоток достигает и стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты . Также он обеспечивает секрецию гистамина , влияя на ECL-клетки (enterochromaffin-like cells , англ. энтерохромафиноподобные клетки).

Гистамин , образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках слизистой оболочки желудка (фундальные железы), выходит в кровоток, взаимодействует с Н 2 -рецепторами на обкладочных клетках и увеличивает в них синтез и секрецию соляной кислоты .

Закисление желудочного содержимого (pH 1,0) по механизму обратной отрицательной связи подавляет активность G-клеток, снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Соляная кислота

Одним из важнейших компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, секретирующие ионы Н + . Источником ионов Н + является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой . При ее диссоциациии, кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО 3 – . Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl – . В полость желудка ионы Н + попадают энергозависимым антипортом с ионами К + (Н + ,К + -АТФаза ), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии.

Н + ,К + -АТФаза (протонная помпа) является мишенью действия лекарственных препаратов "ингибиторов протонной помпы" – омепразол, пантопразол и др., используемых для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта, связанных с повышенной кислотностью (гастриты, язвы желудка и 12-перстной кишки, дуоденит).

При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям, последствиям и требуемой схеме лечения.

Синтез соляной кислоты

Функции соляной кислоты

Денатурация белков пищи,
Бактерицидное действие,
Высвобождение железа из комплекса с белками и перевод в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания. Аналогично высвобождаются и другие металлы,
Высвобождение различных органических молекул, прочно связанных с белковой частью (гем, коферменты - тиаминдифосфат, ФАД, ФМН, пиридоксальфосфат, кобаламин, биотин), что позволяет витаминам впоследствии всасываться,
Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,
Снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,
После перехода в 12-перстную кишку – стимуляция секреции кишечных гормонов и, следовательно, выделения панкреатического сока и желчи.

Кислая реакция желудочного сока обусловлена, главным образом, присутствием HCl , гораздо в меньшей степени иона H 2 PO 4 - , при патологиях (гипо- и анацидное состояние, онкология) свой вклад может вносить молочная кислота .

Совокупность всех веществ желудочного сока, способных быть донорами протонов, составляет общую кислотность. Соляную кислоту, находящуюся в комплексе с белками, мукополисахаридами слизистой оболочки и продуктами переваривания, называют связанной соляной кислотой, оставшуюся часть - свободной соляной кислотой. Содержание свободной HCl подвержено изменениям, в то же время количество связанной HCl относительно постоянно.

Влияние гастрина и гистамина на обкладочные клетки сводится к усилению работы Н + ,К + -АТФазы. Действие гастрина заключается в активации кальций-фосфолипидного механизма передачи сигнала, гистамин действует по аденилатциклазному механизму.

Изменение кислотности в желудке

Гипоацидное состояние развивается при снижении активности и/или количества обкладочных клеток, синтезирующих HCl. В результате могут развиваться самые разнообразные последствия, прямо или косвенно связанные с невыполнением соляной кислотой ее функций:

снижение переваривания белков как в желудке, так и в кишечнике,
активация процессов брожения в желудке, запах изо рта,
активация процесса гниения белков в толстой кишке, бурление в кишечнике и метеоризм,
проникновение недопереваренных продуктов в кровь и, как следствие, аллергические реакции ,
уменьшение высвобождения от белков и возникновение дефицита минеральных веществ (железо , медь , магний , цинк , йод и др),
снижение высвобождения от белков и всасывания ряда водорастворимых витаминов – развитие гиповитаминозов (B1, B2, B6, B12, H),
снижение синтеза обкладочными клетками внутреннего фактора Касла и снижение всасывания витамина B12 ,
снижение секреции кишечных гормонов и, как следствие, уменьшение выделения желчи и панкреатического сока ,
нарушение переваривания и всасывания липидов и, как следствие, развитие гиповитаминозов по жирорастворимым витаминам.

Гиперацидное состояние развивается при повышенной активности обкладочных клеток. Может приводить к клиническим проявлениям в виде воспаления стенки желудка, эрозии и язвенной болезни желудка и двенадцатипеперстной кишки.

Пепсин

Пепсин является эндопептидазой , то есть он расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр "прикрыт" N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что "раскрывается" активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), т.е. происходит аутокатализ . В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Превращение пепсиногена в пепсин

Пепсин обладает невысокой специфичностью, в основном он гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), меньше и медленнее – аминогруппами и карбоксигруппами лейцина , глутаминовой кислоты и т.д. Оптимум рН для работы пепсина 1,5-2,0.

Связи, расщепляемые пепсином

Гастриксин

Гастриксин по своим функциям близок к пепсину, его количество в желудочном соке составляет 20-50% от количества пепсина. Синтезируется главными клетками желудка в виде прогастриксина (профермент) и активируется соляной кислотой . Оптимум рН гастриксина соответствует 3,2-3,5 и значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабее стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

В течение суток синтезируется около 2 г пепсина. Объем работы пепсина составляет примерно 10% от всех пептидных связей белков, попадающих в желудок.

Наличие в желудке двух протеаз, действующих при различных pH, позволяет организму пепсином переваривать белки мясной пищи, стимулирующей секрецию HCL, а гастриксином – белки растительно-молочной пищи, которая слабо стимулирует HCL и частично нейтрализует кислую среду.

Добрый день, дорогие читатели! Наверное, вам приходилось встречаться с понятием «пепсин». И почему-то оно постоянно употребляется в связке с определением «говяжий». Хотя известно, что данный фермент применяется для изготовления сыров, в том числе, домашних.

Как эти биологически-лингвистические лабиринты распутать, сейчас я и постараюсь вам рассказать.

Сначала давайте разберемся с основными терминами.

Главное «действующее лицо» этой истории - сычужный фермент и его компоненты. Вырабатывается это вещество в желудках жвачных животных, а конкретнее - железами четвертого отдела желудка, который носит странное название «сычуг».

Это-то природное соединение и используется в качестве катализатора при производстве сыров. Двумя главными составляющими сычужного фермента являются пепсин и химозин. Назначение химозина - это первичное расщепление компонентов молока, в результате которого образуется нерастворимый белок казеин. Последний, в свою очередь, подвергается «разложению на множители» уже с помощью пепсина.

В итоге молоко разделяется на две фракции - творогообразную белковую массу и молочную сыворотку. Причем, белковая составляющая после контакта с двумя элементами сычужного фермента уже разбита на аминокислоты, которые легко перерабатываются организмом.

Главное, что нужно знать о функциях пепсина, это его способность помогать усваивать белок. Без него мы могли бы пить молоко ведрами, и не получать нужной порции столь важного для тканей «строительного» компонента.

Вот так история!

Историки уверяют: открытием того, что такое пепсин в твороге, мы обязаны арабским кочевникам. Понятно, что слова такого они не знали, да и заниматься предметно сыроварением им было просто недосуг. Как это нередко бывает в долгой и увлекательной биографии развития человеческого общества, все произошло случайно.

Передвигаясь по жаркой пустыне, странники везли с собой молоко. Тарой служили мешки, которые изготавливали из желудков домашнего скота. Спустя какое-то время пути, кочевники обнаруживали, что молоко свернулось, превратилось в сгусток, плавающий в полупрозрачной сыворотке.

Пристальному анализу эти компоненты и сам механизм створаживания молока подвергли лишь в сороковые годы прошлого столетия, тогда же появилось и понятие «говяжий пепсин». И до сего дня пепсин является натуральным веществом, его не производят искусственным путем.

Купить сычужный фермент можно и в аптеках, и в специализированных магазинах, выпускается он в виде жидкости или порошка. Применяется в кулинарии для придания мясным блюдам большей мягкости, а также для изготовления творога и сыра разных сортов.

Сыр-бор в подробностях

Зачем пепсин синтезируется в желудках домашнего скота и ряда других парнокопытных?

Изначально сычужный фермент был запрограммирован природой как помощь в расщеплении, усвоении молочного белка новорожденными телятами, ягнятами, козлятами и прочими детенышами жвачных животных. К тому же, он присутствует и в желудочном соке птиц.

Что касается другого компонента сычужного фермента, то есть химозина, то мы не станем вдаваться в детали химического анализа, но остановимся на очень важном моменте.

Чтобы запустить механизм его функционирования, требуется определенная среда: наличие в желудочном соке соляной кислоты, ионов кальция и pH (водородного показателя) меньше 5 единиц. Это надо учитывать, планируя и изготовление сыра в домашних условиях, и его употребление, грамотное смешивание с другими продуктами питания.

Помним, что если кислотность желудка мала, преобладает щелочная среда, то химозин в ней теряет активность, молоко и иные белковые продукты будут плохо усваиваться. Соответственно, не стоит есть домашний и промышленно произведенный сыр, скажем, вместе с лимонами или яблоками, ягодами, абрикосами и бананами, иными «щелочными» лакомствами.

Еще один совет: не стоит закваску готовить самостоятельно. Сложно рассчитать нужные пропорции кислотности, да и процесс может занять от 12 часов до суток. Если не угадаем с оптимальным уровнем кислотообразования, сыр потеряет нежный вкус. Если кислотность сбраживающего состава будет чрезмерно высокой, продукт приобретет горчинку, не всегда приятную на вкус.

В обратном случае наш сыр может быстро испортиться, так как в нем смогут развиваться болезнетворные бактерии.

Раздумывая, как сделать нежный домашний сыр, да еще и не слишком затратный по финансам, лучше выбрать вариант с применением готового говяжьего пепсина.

Говяжий пепсин на стадии подготовки тщательно очищается от жира и иных нерастворимых примесей. На выходе в готовом изделии таких примесей не должно быть более 3% от массы. Препарат изготавливается методом экстракции, затем идет стадия высаливания, итоговый момент - сублимационная сушка. Химозина в составе в среднем около 10%.

Процесс производства напоминает технологию выпуска медицинских препаратов и в идеале должен иметь столь же тщательный контроль на разных стадиях и на финальном этапе тестирования готовой продукции.

Сами себе сыроделы

Итак, мы решили, что предпочтем в наших кулинарных изысканиях пепсин промышленного изготовления. Он вызовет коагуляцию молока за какой-то час или даже чуть меньший отрезок времени, в зависимости от сорта и иных параметров исходного сырья.

Кстати, об экономичности домашнего сыроделия. Всего одного пакетика «магазинного» пепсина хватит на сбраживание 100 литров молока, а на выходе получим порядка 12 килограммов готовой продукции, вкуснейшего и полезного сыра.

Выбирая рецепт для сыра домашнего приготовления, обратите внимание, что если выберетесь за вариант сыроварения без применения пепсина, то для него не годится молоко с малым процентом жирности, а также ультрапастеризованное. Использование пепсина расширяет ассортимент вероятного исходного сырья. Здесь уже подойдут сорта с разной степенью жирности, даже порошковое при некоторой сноровке можно «укротить» и превратить в искомый сыр. Не подойдет только молоко с избытком консервантов.

Практика и производственного сыроделия, и любительских кулинарных экспериментов это с успехом доказывает. С покупным сычужным ферментом можно создавать шедевры: разные мягкие сыры, а также рассольные сорта, брынзу, творог в бесконечных вариациях добавочных компонентов, оттенков, «изюминок».

С говяжьим пепсином любое из этих компонентов меню истинного гурмана приобретает деликатную мягкость, ровную консистенцию без раздражающих комочков, твердых зерен. Да и пикантность вкусовых ощущений добавляется.

Один из вариантов приготовления сычужного сыра.

Растворяем в воде комнатной температуры пепсин, всыпаем его в молоко, подогретое до 35 градусов. Через полчаса или минут 40 увидим, что образовался сырный сгусток. Доводить до готовности на водяной бане при температуре около 40 градусов. Когда получим творог нужной консистенции, отфильтровываем массу, заворачиваем в полотно, отжимаем под прессом. По желанию можно добавить в еще мягкую массу дополнительные ингредиенты.

Наверняка, прочитав эту статью, я вас заинтересовала и одного рецепта для приготовления сыра в домашних условиях, вам будет маловато. Ведь так?

Что вы найдете в этой книге?

рецепты блюд из домашних молочных продуктов. Такие блюда как сметана, сливочное масло, творог, сыр, кефир, йогурт, сливки, сыворотка.
множество цветных фотографии;
простые инструменты для приготовления;
доступная теория по приготовлению блюд в домашних условиях.

Изучив эту книгу и претворив ее рецепты на своей кухне вы и ваша семья по-настоящему оцените вкус приготовленных блюд. Ведь они будут не только вкусными, но и полезными.

Заказать этого чудо-помощника вы можете здесь .

Статьи в тему:

Дорогие друзья, вот мы и «изготовили» домашний сыр с помощью этого особого компонента: говяжьего пепсина.

А если знаете или пробовали приготовить домашний сыр по другому рецепту — делитесь в комментариях. Мне будет интересно прочитать, а потом и попробовать его в деле.

На этом у меня все, до новых встреч!