Білки – природні полімери. Вивчення нової теми

Білкові речовини або білки також належать до природних ВМС. Вони є високомолекулярними органічними сполуками, складні молекули яких побудовані з амінокислот. Молекулярна маса білків коливається не більше від 27 000 до 7 млн. При розчиненні у питній воді білки утворюють справжні розчини. У воді молекули білків дисоціюють на іони. Ця дисоціація може відбуватися за кислотним або основним типом, залежно від рН середовища. У сильно кислому середовищі білок поводиться як основа, його молекула дисоціює рахунок груп NH2 за основним типом:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Кислотна дисоціація при цьому пригнічена.

У лужному середовищі, навпаки, пригнічена основна дисоціація, а йде переважно кислотна.

HONH3 - R - COOH - + H+

Однак при якомусь значенні рН ступінь дисоціації аміно- та карбоксильних груп набуває однакових значень, коли молекули білків стають електронейтральними. Значення рН, при якому молекула білка знаходиться в електронейтральному стані зветься ізоелектричної точки, скорочено ІЕТ. Більшість білків ІЕТ лежить у сфері кислих розчинів. Зокрема, для желатину – 4,7; казеїну молока – 4,6; г-глобуліну крові – 6,4; пепсину – 2,0; хімотрипсину - 8,0; альбуміну яєчного – 4,7; фармагелю А – 7,0; фармагелю Б – 4,7. Необхідно знати ізоелектричну точку, тому що встановлено, що в ет стійкість розчинів білків буде мінімальною (прояв усіх його властивостей буде мінімальним). У деяких випадках можливе навіть випадання білків в осад. Це пов'язано з тим, що в ет по всій довжині білкової молекули знаходиться рівна кількість позитивно і негативно заряджених іоногенних груп, що призводить до зміни конфігурації молекули. Гнучка молекула згортається в щільний клубок через тяжіння різноїменних іонів.

Зі зміною форми макромолекул пов'язана зміна в'язкості розчинів.

Представниками цієї групи природних ВМС є такі ферменти, зокрема:

Пепсин виходить шляхом спеціальної обробки слизових оболонок шлунка свиней та змішаних із цукровою пудрою. Це білий, трохи жовтуватий порошок солодкого смаку зі слабким своєрідним запахом. Застосовується при розладах травлення (ахілії, гастритах, диспепсії та ін.).

Трипсин одержують із підшлункових залоз великої рогатої худоби. Це білок з молекулярною масою 21000. Може бути у двох поліморфних формах: кристалічної та аморфної. Трипсин кристалічний застосовується зовнішньо в краплях очей; у концентрації 0,2-0,25% при гнійних ранах, пролежнях, некрозах для парентералиюго (внутрішньом'язового) застосування. Це білий кристалічний порошок, без запаху, легко розчинний у воді, ізотонічному розчині хлориду натрію.

Хімотрипсин - суміш хімопсину та трипсину, рекомендується тільки для місцевого застосування у воді 0,05-0,1-1% розчинів при гнійних ранах, опіках.

Гідролізин – отримують гідролізом крові тварин, що входить до складу протишокових рідин.

Амінопептид – виходить також при гідролізі крові тварин, застосовується для харчування виснажених організмів. Застосовується внутрішньовенно, рекомендується ректальний спосіб введення.

Колаген є основним білком сполучної тканини, що складається з макромолекул, що мають триспіральну структуру. Головним джерелом колагену служить шкіра великої рогатої худоби, де міститься її до 95%. Колаген отримують шляхом лужно-сольової обробки спилка.

Колаген застосовують для покриття ран у вигляді плівок з фурациліном, борною кислотою, маслом обліпиховим, метилурацилом, також у вигляді очних плівок з антибіотиками. Застосовуються гемостатичні губки з різними лікарськими речовинами. Колаген забезпечує оптимальну активність лікарських речовин, що пов'язано з глибоким проникненням та тривалим контактом лікарських речовин, включених до колагенової основи, з тканинами організму.

Сукупність біологічних властивостей колагену (відсутність токсичності, повна резорбція та утилізація в організмі, стимуляція репаративних процесів) та його технологічні властивості створюють можливість широкого використання у технології лікарських форм.

Всі ці білкові речовини добре розчиняються у воді. Вони є необмежено набухаючими ВМС, що пояснюється будовою їх макромолекул. Макромолекули цих речовин є згорнуті кулясті глобулі. Зв'язки між молекулами невеликі, вони легко сольватуються та переходять у розчини. Утворюються малов'язкі розчини.

Желатин медичний також відноситься до групи білків, опис цієї речовини наведено у ГФ ІХ на стор. 309. Це продукт часткового гідролізу колагену та казеїну, що містяться в кістках, шкірі та хрящах тварин. Являє собою безбарвні або злегка жовтуваті гнучкі листочки, що просвічують, або дрібні пластинки без запаху.

Застосовується внутрішньо для підвищення згортання крові та зупинки шлунково-кишкових кровотеч. 10% розчини желатину використовують для ін'єкцій. Розчини желатину у воді та гліцерині використовують для приготування мазей та супозиторіїв. Молекули желатину мають витягнуту лінійну форму (фібрилярну). Желатин - це білок, продукт конденсації амінокислот, у його молекулах міститься багато полярних груп (карбоксильних та аміногруп), які мають велику спорідненість до води, тому у воді желатин утворює справжні розчини. При кімнатній температурі 20-25°С обмежено набухає, з підвищенням температури розчиняється.

Желатоза – продукт гідролізу желатину. Представляє трохи жовтуватий гігроскопічний порошок. Використовується для стабілізації гетерогенних систем (суспензій та емульсій). Обмежено розчинна у воді.

Фармагель А і Б - це продукти гідролізу желатину, які різняться по ізоелектричних точках. Фармагель А має при рН – 7,0 ІЕТ, фармагель Б – при рН 4,7. Використовуються як стабілізатори у гетерогенних системах. Недоліки желатину, желатози та фармагелей: їх розчини швидко піддаються мікробному псуванню.

З білків застосовується ще лецитин як емульгатор. Він міститься у яєчному білку. Має хороші емульгуючі властивості, може застосовуватися для стабілізації лікарських форм для ін'єкцій.

Називаються карбонові кислоти, вуглеводневому радикалі яких один або кілька атомів водню заміщені аміногрупами.

Амінокислоти є кристалічними речовинами з високими (вище 250°С) температурами плавлення, які мало відрізняються в індивідуальних амінокислот і тому нехарактерні. Плавлення супроводжується розкладанням речовини. Амінокислоти добре розчиняються у воді і нерозчинні в органічних розчинниках, ніж вони схожі на неорганічні сполуки. Багато амінокислот мають солодкий смак.

БІЛКИ

Масова частка хімічних елементів у білках

Жоден із відомих нам живих організмів не обходиться без білків. Білки служать поживними речовинами, вони регулюють обмін речовин, виконуючи роль ферментів – каталізаторів обміну речовин, сприяють перенесення кисню по всьому організму та його поглинанню, відіграють важливу роль у функціонуванні нервової системи, є механічною основою м'язового скорочення, беруть участь у передачі генетичної інформації. буд. Як бачимо, функції білків у природі універсальні. Білки входять до складу мозку, внутрішніх органів, кісток, шкіри, волосяного покриву тощо. Основним джерелом a - амінокислот для живого організму служать харчові білки, які в результаті ферментативного гідролізу у шлунково-кишковому тракті дають a - Амінокислоти. Багато a - амінокислоти синтезуються в організмі, а деякі необхідні для синтезу білків a - амінокислоти не синтезуються в організмі і мають надходити ззовні. Такі амінокислоти називаються незамінними. За деяких захворювань людини перелік незамінних амінокислот розширюється.

Білковий обмін в організмі людини дуже складний. Залежно стану організму необхідна кількість тих чи інших білків постійно змінюється, білки розщеплюються, синтезуються, одні амінокислоти перетворюються на інші чи розпадаються, виділяючи енергію. Внаслідок життєдіяльності організму частина білків губиться, це зазвичай близько 25-30 г білка на добу. Тому білки повинні бути постійно присутніми в раціоні людини в потрібній кількості. Необхідна для людини кількість білка в їжі залежить від різних факторів: від того, чи перебуває людина у спокої чи виконує важку роботу, якою є його емоційний стан і т.п. Рекомендована добова норма споживання білка становить 0,75-0,80 г якісного білка на 1 кг ваги дорослої людини, тобто. близько 56 г на добу для середнього чоловіка та 45 г для жінки. Дітям, особливо зовсім маленьким, потрібно більше білка (до 1,9 г на 1 кг ваги на добу), оскільки їх організм інтенсивно зростає.

Роль білків в організмі

Функції білків у організмі різноманітні. Вони значною мірою зумовлені складністю та різноманітністю форм та складу самих білків.

Білки – незамінний будівельний матеріал. Однією з найважливіших функцій білкових молекул пластична. Усі клітинні мембрани містять білок, роль якого тут різноманітна. Кількість білка в мембранах становить понад половину маси.

Багато білків мають скорочувальну функцію. Це, насамперед, білки актин та міозин, що входять до м'язових волокон вищих організмів. М'язові волокна - міофібрили - є довгими тонкими нитками, що складаються з паралельних тонших м'язових ниток, оточених внутрішньоклітинною рідиною. У ній розчинені аденозинтрифосфорна кислота (АТФ), необхідна для здійснення скорочення, глікоген - поживна речовина, неорганічні солі та багато інших речовин, зокрема кальцій.

Велика роль білків у транспорті речовин, у організмі. Маючи різні функціональні групи та складну будову макромолекули, білки пов'язують та переносять із током крові багато сполук. Це, перш за все, гемоглобін, який переносить кисень з легень до клітин. У м'язах цю функцію перебирає ще один транспортний білок - міоглобін.

Ще одна функція білка – запасна. До запасних білків відносять феритин – залізо, овальбумін – білок яйця, казеїн – білок молока, зеїн – білок насіння кукурудзи.

Регуляторну функцію виконують білки-гормони.

Гормони - біологічно активні речовини, які впливають обмін речовин. Багато гормонів є білками, поліпептидами або окремими амінокислотами. Одним із найвідоміших білків - гормонів є інсулін. Цей простий білок складається лише з амінокислот. Функціональна роль інсуліну багатопланова. Він знижує вміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінці та м'язах, збільшує утворення жирів із вуглеводів, впливає на обмін фосфору, збагачує клітини калієм. Регуляторну функцію мають білкові гормони гіпофіза - залози внутрішньої секреції, пов'язаної з одним із відділів головного мозку. Він виділяє гормон росту, за відсутності якого розвивається карликовість. Цей гормон є білок з молекулярною масою від 27000 до 46000.

Харчові продукти, насичені білками

Полімери

Полімери (Від грец. Polymeres - що складається з багатьох частин, різноманітний), хімічні сполуки з високою молекулярною масою (від декількох тисяч до багатьох мільйонів), молекули яких (макромолекули) складаються з великої кількості угруповань (мономірних ланок), що повторюються.

Завдяки механічній міцності, еластичності, електроізоляційним та іншим цінним властивостям вироби з полімерів застосовують у різних галузях промисловості та у побуті.

Цілі:

Навчальна: сформувати цілісне уявлення про біополімери –

білках на основі інтеграції курсів хімії та біології. Ознайомити учнів зі складом, будовою, властивостями та функціями білків. Використовувати досліди з білками для реалізації міжпредметних зв'язків та розвитку пізнавального інтересу учнів.

Розвиваюча: розвивати пізнавальний інтерес до предметів, уміння логічно міркувати, застосовувати знання практично.

Виховує: розвивати навички спільної діяльності, формувати здатність до самооцінки.

Тип уроку: вивчення нових знань.

ХІД УРОКУ

Організаційний момент.

Привітання, відмітка відсутніх. Озвучування теми уроку та мети уроку.

Актуалізація уваги

Сучасна наука представляє процес життя так:

«Життя – це переплетення найскладніших хімічних процесів взаємодії білків між собою та іншими речовинами».

«Життя – це спосіб існування білкових тіл»

Ф.Енгельс

Сьогодні ми розглянемо білки з біологічної та хімічної точок зору.

Вивчення нового матеріалу.

1. Поняття про білки

Білок – це м'язи, сполучні тканини (сухожилля, зв'язки, хрящі). Білкові молекули включені до складу кісткової тканини. З особливих форм білка зіткано волосся, нігті, зуби, шкірний покрив. З білкових молекул утворюються окремі дуже важливі гормони, яких залежить здоров'я. Більшість ферментів також включають білкові фрагменти, а від ферментів залежить якість і інтенсивність фізіологічних і біохімічних процесів, що відбуваються в організмі.

Вміст білків у різних тканинах людини неоднаковий. Так, м'язи містять до 80% білка, селезінка, кров, легені – 72%, шкіра – 63%, печінка – 57%, мозок – 15%, жирова тканина, кісткова та тканина зубів – 14–28%.

Білки – це високомолекулярні природні полімери, побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних амідним (пептидним) зв'язком -CO-NH-. Кожен білок характеризується специфічною амінокислотною послідовністю та індивідуальною просторовою структурою. Перед білків припадає щонайменше 50% сухої маси органічних сполук тваринної клітини.

2. Склад та будова білків.

До складу білкових речовин входять вуглець, водень, кисень, азот, сірка, фосфор.

Гемоглобін - С 3032 H 4816 Про 872 N 780 S 8 Fe 4 .

Молекулярна маса білків коливається від кількох тисяч до кількох мільйонів. Mr білка яйця = 36000, Mr білка м'язів = 1500000.

Встановити хімічний склад білкових молекул, їхня будова допомогла вивчення продуктів гідролізу білків.

У 1903 р. німецький вчений Еміль Герман Фішер запропонував пептидну теорію, яка стала ключем до таємниці будови білка. Фішер припустив, що білки є полімерами з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком NH-CO. Ідея у тому, що білки – це полімерні освіти, висловлювалася ще 1888 р. російським ученим Олександр Якович Данилевским.

3. Визначення та класифікація білків

Білки – це природні високомолекулярні природні сполуки (біополімери), побудовані з альфа-амінокислот, з'єднаних особливим пептидним зв'язком. До складу білків входить 20 різних амінокислот, звідси випливає величезне різноманіття білків при різних комбінаціях амінокислот. Як із 33 літер алфавіту ми можемо скласти нескінченну кількість слів, так із 20 амінокислот – безліч білків. В людини налічується до 100 000 білків.

Число амінокислотних залишків, що входять до молекул, по-різному: інсулін – 51, міоглобін – 140. Звідси M r білка від 10 000 до кількох мільйонів.

Білки поділяють на протеїни (прості білки) та протеїди (складні білки).

4. Структура білків

Строго певна послідовність амінокислотних залишків поліпептидної ланцюга називається первинної структурою. Часто її називають лінійним ланцюжком. Така структура й у обмеженого числа білків.

Дослідження показали, що деякі ділянки поліпептидного ланцюга згорнуті у вигляді спіралі за рахунок водневих зв'язків між групами – CO та – NH. Так утворюється вторинна структура.

Спіралеподібний поліпептидний ланцюг повинен бути якимось чином згорнутий, ущільнений. У упакованому стані молекули білків мають форму еліпсоїду, яку часто називають клубком. Це третинна структура, утворена за рахунок гідрофобних. Складноефірних зв'язків, у деяких білків - S-S-зв'язку (бісульфідні зв'язки)

Вищою організацією білкових молекул є четвертинна структура - з'єднані один з одним макромолекули білків, що утворюють комплекс.

Функції білків

Функції білків у організмі різноманітні. Вони значною мірою зумовлені складністю та різноманітністю форм та складу самих білків.

Будівельна (пластична) - білки беруть участь в утворенні оболонки клітини, органоїдів та мембран клітини. З білків побудовано кровоносні судини, сухожилля, волосся.

Каталітична – всі клітинні каталізатори – білки (активні центри ферменту).

Двигун – скорочувальні білки викликають будь-який рух.

Транспортна – Білок крові гемоглобін приєднує кисень і розносить його по всіх тканинах.

Захисна – вироблення білкових тіл та антитіл для знешкодження чужорідних речовин.

Енергетична – 1 г білка еквівалентний 17,6 кДж.

Рецепторна – реакція на зовнішній подразник

Формування знань:

Учні відповідають питання:

Що таке білки?

Скільки просторових структур білкової молекули вам відомо?

Які функції виконують білки?

Виставити та оголосити оцінки.

Домашнє завдання : § 38 без хімічних властивостей. Підготувати повідомлення на тему «Чи можна повністю замінити білкову їжу на вуглеводну?», «Роль білків у житті людини»

Реферат підготував

Учень 10 «А» класу

Павельчук Владислав

ВСТУП
Білки разом з нуклеїновими кислотами, ліпідами, вуглеводами, деякими низькомолекулярними органічними речовинами, мінеральними солями та водою утворюють протоплазму всіх земних організмів – тварин і рослинних, складних та елементарних. Термін "протоплазма" запропонований чеським фізіологом Пуркіне (1839) для позначення вмісту живої клітини. Вміст білків у протоплазмі, зазвичай, значно вище, ніж решти її компонентів (крім воду). Найчастіше на білки припадає до 75-80 % сухої маси клітин.
Білкові речовини представляють головну, найбільш активну частину протоплазми: «У протоплазмі яскравіше просвічують властивості тієї складової частини, яка є у більшій кількості і найбільш активна «Данілевський А. Я. (основна речовина протоплазми та її видозміна життям. 1894).
Переконання у першорозрядному значенні білків для життя залишається непохитним і в наш час незважаючи на відкриття ролі нуклеїнових кислот у явищах спадковості, з'ясування найважливішого значення для життєдіяльності вітамінів, гормонів тощо.
Завдяки особливостям свого складу та структури білки виявляють чудову різноманітність фізичних та хімічних властивостей. Відомі білки, абсолютно нерозчинні у воді, є білки, вкрай нестійкі, що змінюються під впливом видимого світла або навіть механічного легкого дотику. Є білки, молекули яких мають вигляд ниток, що досягають у довжину кількох міліметрів, і є білки, молекули яких репрезентують кульки діаметром у кілька десятків ангрем. Але у всіх випадках будова та властивості білків знаходяться в тісному та відлучному зв'язку з виконуваною ними функцією.
I. Будова білків.
Білки є найчисленнішим і найрізноманітнішим класом органічних сполук клітини. Білки – це біологічні гетерополімери, мономерами яких є амінокислоти. всі амінокислоти мають як мінімум по одній аміногрупі (-NH2) та карбоксильну групу (-COOH) і розрізняються структурною та фізико-хімічними властивостями радикалів ® .
Пептиди, що містять від декількох амінокислотних залишків до декількох десятків, існують в організмі у вільній формі і мають високу біологічну активність. До них відносять ряд гормонів (окситоцин, адренокортикотропний гормон), деякі дуже токсичні отруйні речовини (наприклад, аманітин грибів), а також багато антибіотиків, що виробляються мікроорганізмами.
Білки є високомолекулярними поліпептидами, до складу яких входять від ста до декількох тисяч амінокислот.
ІІ. КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ
Білки поділяються на протеїни (прості білки), що складаються тільки з залишків амінокислот, протеїди (складні білки), які при гідролізі дають амінокислоти і речовини небілкової природи (фосфорну кислоту, вуглеводи, гетероциклічні сполуки, нуклеїнові кислоти). Протеїни та протеїди поділяються на ряд підгруп.
Протеїни
Альбуміни – білки, що мають порівняно невелику молекулярну масу, добре розчиняються у воді. З водних розчинів висолюються насиченим розчином сульфату амонію, при нагріванні згортаються (денатурують). Білок яйця – типовий представник альбумінів. Багато хто з них отриманий у кристалічному стані.
Глобуліни - білки, нерозчинні в чистій воді, але розчиняються в теплому 10% розчині Nacl. Чистий глобулін витягують, розбавляючи сольовий розчин великою кількістю води. Глобулін - найпоширеніші білки, що входять до складу м'язових волокон, крові, молока, яйця, рослинного насіння.
Проламіни незначно розчиняються у воді. Розчиняються в 60-80% водному етиловому спирті. При гідроліз проламінів утворюється у великій кількості амінокислота - пролін. Характерні для насіння злаків. Прикладом їх може бути гліадин - головний білок клейковини пшениці.
Глютеліни розчинні тільки в 0,2%-ної лугу. Знайдені у насінні пшениці, рису, кукурудзи.
Протаміни – виявлені лише у молоках риб. На 80% складаються із лужних амінокислот, тому є сильними основами. Цілком не містять сірки.
Склеропротеїни – нерозчинні білки, мають ниткоподібну (фібрилярну) форму молекул. Містять сірку. До них відносяться колаген (білки хрящів, деяких кісток), еластин (білки сухожиль, сполучних тканин), кератин (білки волосся, рогів, копит, верхнього шару шкіри), фіброїн (білок ниток сирого шовку).
Протеїди. Складні білки поділяються на групи залежно від складу їхньої небілкової частини, яка називається простетичною групою. Білкова частина складних білків називається апобілком.
Ліпопротеїди – гідролізуються на простий білок та ліпіди. Ліпопротеїди містяться у великій кількості у складі зерен хлорофілу та протоплазми клітин, біологічних мембран.
Глікопротеїди – гідролізуються на прості білки та високомолекулярні вуглеводи. Чи не розчиняються у воді, але розчиняються в розведених лугах. Містяться в різних слизових виділеннях тварин, в яєчному білку,
Хромопротеїди - гідролізуються на прості білки та барвники. Наприклад, гемоглобін крові розпадається на білок глобін і складну азотисту основу, що містить залізо.
Нуклеопротеїди - гідролізуються на прості білки, зазвичай протаміни, або гістони, та нуклеїнові кислоти.
Фосфопротеїни – містять фосфорну кислоту. Відіграють велику роль у харчуванні молодого організму. Прикладом їх є казеїн – білок молока.
ІІІ. СТРУКТУРНА ОРГАНІЗАЦІЯ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ
Оскільки білки складаються з кількох десятків амінокислот, з'єднаних у поліпептидний ланцюг, клітині енергетично невигідно тримати їх у вигляді ланцюжка (так звана розгорнута форма). Тому білки піддаються компактизації, укладання, в результаті якої вони набувають певної просторової організації - просторової структури.
Виділяють 4 рівнів просторової організації білків.
Первинна структура - послідовність амінокислот у складі поліпептидного ланцюга та визначається послідовністю нуклеотидів у ділянці молекули ДНК, що кодує даний білок. Первинна структура будь-якого білка унікальна і визначає його форму, властивості та функції.
Вторинна структура більшості білків має вигляд спіралі і виникає в результаті утворення водневих зв'язків між – СО – та NH – групами різних амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга.
Третинна структура має вигляд клубка або глобули і утворюється в результаті складного просторового укладання молекули білка. До кожного виду білка характерна специфічна формула глобули. Міцність третинної структури забезпечується різноманітними зв'язками, що виникають між радикалами амінокислот (дисульфідними, іонними, гідрофобними).
Четвертична структура є складним комплексом, що поєднує кілька третинних структур (наприклад, білок гемоглобін утворений чотирма глобулами), що утримуються нековалентними зв'язками: іонними, водневими і гідрофобними.
Зміна просторової форми, а отже, властивостей та біологічної активності нативного білка називають денатурацією. Денатурація може бути оборотною та незворотною. У першому випадку порушується четвертинна, третинна чи вторинна структура та можливий зворотний процес відновлення структури білка – ренатурація, у другому – відбувається розрив пептидних зв'язків у складі первинної структури. Денатурація викликається хімічними впливами, високою температурою (вище 45 град. З), опроміненням, високим тиском тощо.
V. ВИДІЛЕННЯ БІЛКІВ
Білки екстрагують із природного матеріалу водою, розчинами солей, лугів, кислот, водно-спиртовими розчинами. Отриманий таким чином продукт зазвичай містить значну кількість домішок. Для подальшого виділення та очищення білка розчин обробляють солями (висалівання), насичують спиртом або ацетоном, нейтралізують. У цьому виділяється відповідна фракція білка. Виділити білок у незмінному стані дуже важко, для цього необхідно дотримуватися цілої низки умов: низькі температури, певну реакцію середовища і т.д.
Виділені та очищені білки в більшості випадків є білим порошком або зберігають природну форму (наприклад, білки вовни та шовку).
За формою молекул білки можна розділити на дві групи: фібрилярні, або ниткоподібні, та глобулярні, або кулясті. Фібрилярні білки, як правило, виконують структуроутворюючі функції. Їх властивості (міцність, розтяжність) залежать від способу пакування поліпептидних ланцюжків, тому після виділення білки зазвичай зберігають природну форму. Прикладом фібрилярних білків можуть бути фіброїн шовку, кератини, колагени.
До другої групи належить більшість білків, які у організмі людини. Для глобулярних білків характерна наявність ділянок з високою реакційною здатністю (вони можуть бути каталітичними центрами ферментів) або утворювати комплекси з іншими молекулами за рахунок наближених один до одного у просторі функціональних груп.
VI. КОЛЬОРОВІ РЕАКЦІЇ БІЛКІВ
Для білків характерні деякі кольорові реакції, пов'язані з наявністю в їх молекулі певних угруповань та амінокислотних залишків.
Біуретова реакція – поява фіолетового фарбування при обробці білка концентрованим розчином лугу та насиченим розчином CuSO4. Пов'язана з наявністю у молекулі пептидних зв'язків.
Ксантопротеїнова реакція – поява жовтого забарвлення внаслідок дії на білки концентрованої азотної кислоти. Реакція пов'язана з наявністю в білку ароматичних кілець.
Мільйонова реакція – поява вишнево-червоного фарбування при дії на білок Міллонового реактиву (розчин нітрату ртуті в азотистій кислоті). Реакція пояснюється присутністю у білку фенольних угруповань.
Сульфгідрильна реакція - випадання чорного осаду сірчистого свинцю при нагріванні білка з розчином плюсбіту (пов'язана з наявністю в білку сульфгідрильних груп).
Реакція Адамкевича – поява фіолетового забарвлення при додаванні до білка гліоксалевої та концентрованої сірчаної кислот. Пов'язана із наявністю індольних угруповань.
VII. РОЗШИФРУВАННЯ ПЕРВИННОЇ СТРУКТУРИ БІЛКУ
Розшифрувати первинну структуру білка - це означає встановити його формулу, тобто визначити, в якій послідовності амінокислотні залишки розташовані в поліпептидному ланцюзі.
Знання первинної структури білка добре ілюструють дані роботи Інгрему, який досліджував причини одного поширеного у деяких районах Африки та Середземномор'я спадкового захворювання крові, так званої серповидної анемії. Хворі на серпоподібну анемію бліді, скаржаться на слабкість, задишку при найменшій напрузі. Вони рідко доживають до 12-17 років. При аналізі крові у них виявляється незвичайна форма еритроцитів. Еритроцит у хворих мають вигляд серпів або напівмісяців, тоді як нормальні еритроцити мають форму двояковогнутих дисків. При детальному дослідженні з'ясувалося, що гемоглобін у здорових еритроцитах розподілений по всій клітині рівномірно і безладно, в еритроцитах хворих анемією гемоглобін утворює правильні кристалічні структури. Завдяки кристалізації гемоглобіну відбувається деформація еритроцитів. У чому ж причина такої істотної зміни гемоглобіну? Інгрем ізолював гемоглобін із крові хворих на серпоподібну анемію і зробив аналіз його первинної структури. При цьому з'ясувалося, що відмінність гемоглобіну хворих від здорових гемоглобіну полягає тільки в тому, що в поліпетпідному ланцюгу гемоглобіну хворих на 6-му місці (від N-кінця) знаходиться залишок валіну (вал), в той час, як на тому ж місці в Гемоглобіну здорових знаходиться глуталінова кислота (глу). Молекула гемоглобіну складається з чотирьох субодиниць (чотирьох поліпептидних ланцюгів - двох альфа і двох бетта із загальним числом амінокислотних залишків, рівним: 141?2 + 146?2 + 574. Заміна «глу» на «вал» має місце в альфа-ланцюгах, е. у двох ланцюгах з чотирьох Таким чином, в молекулі, що складається з 574 амінокислотних залишків, достатньо замінити тільки два, а інші 572 залишити без зміни, щоб відбулися глибокі зміни властивостей гемоглобіну. відбудуться фатальні наслідки для здоров'я людей.
Сенгера (Кембридж, Англія) ще в 40-х роках приступив до розшифровки первинної структури білка інсуліну. У ході копітких і трудомістких досліджень Сенгер розробив низку нових методів та прийомів аналізу. Ці роботи проводилися їм протягом понад 10 років і увінчалися повним успіхом: формула інсуліну була встановлена, і за його видатні досягнення автор отримав Нобелівську премію (1958). Значення робіт Сенгер полягає у розшифровці первинної структури інсуліну, а й у тому, що було придбано досвід, розроблено нові методи, доведено реальність цих досліджень. Після робіт Сенджера це було легше робити іншим дослідникам. Справді, за Сенджером у багатьох лабораторіях було розгорнуто роботи з розшифровці первинної структури низки білків, вдосконалено методи аналізу та розроблено нові методи.
VIII. ФУНКЦІЇ БІЛКІВ
Каталітична
Білки – ферменти виробляються живими організмами; вони мають каталітичну дію, т. е. здатність збільшувати швидкості певних хімічних реакцій. На ферментативному дії засновані процеси бродіння, які з доісторичних часів застосовуються під час виробництва вин, оцту, пива і хліба. У 1680 р. голландський натураліст Антоні Левенгук використовував мікроскоп власної конструкції для спостереження клітин дріжджів та бактерій; проте він не вважав їх живими організмами. У 1857 р. Луї Пастер показав, що дріжджі є живий організм, а бродіння - фізіологічний процес. У 1897 р. Еге. Бюхнер вдалося довести, що бродіння може відбуватися без участі цілих дріжджових клітин. Проекстрагувавши дріжджові клітини, він отримав розчин, що не містить клітин, але має ферментативну активність (що містить фермент, або ензим). Слово «ензим» походить від грецького en 2yme – у заквасці.
Аж до 1926 р. був отримано жодних даних, які свідчать, що ферменти - це білки. Тільки в 1926 р. Джеймсу Б. Самнеру (1887-1955), який працював у Корнеллському університеті, вдалося виділити з соєвих бобів у чистому вигляді і отримати в кристалічній формі фермент уреазу Уреазу - білок, що каталізує гідролітичне розщеплення сечовини
СО(NH2) 2 + H2O - CO2 + 2NH3
Молекулярна маса уреази 480 000; молекула складається із шести субодиниць.
Відомо близько 2000 різних ферментів, частина їх докладно вивчена. За сучасною класифікацією всі ферменти поділяються на шість класів.
1. Оксиредуктази чи окислювально-відновні ферменти. Це велика група, що складається із 180-190 ферментів. Оксиредуктази прискорюють окислення чи відновлення різних хімічних речовин. Так, фермент, що відноситься до цього класу, алкогольдегідрогеназу каталізує окислення етилового спирту в оцтовий альдегід і відіграє велику роль у процесі спиртового бродіння.
Фермент ліпоксигеназу окислює киснем повітря ненасичені жирні кислоти. Дія цього ферменту є однією з причин згортання борошна та крупи.
2. Трансферази. Представники цієї групи ферментів каталізують перенесення різних груп з однієї молекули на іншу, наприклад, фермент тирозинамінотрансферазу каталізує перенесення аміногрупи. Ферменти цієї групи грають велику роль медицині.
3. Гідролази. Ферменти цієї групи каталізують реакції гідролізу. Представники цієї групи ферментів мають велике значення у процесах травлення, у харчовій та інших галузях промисловості. Так, фермент ліпаза каталізує гідроліз гліцеридів з утворенням вільних жирних кислот та гліцерину. Гідроліз пектинових речовин протікає за участю пектолітичних ферментів, їх застосування дає змогу підвищити вихід та освітлити плодово-ягідні соки.
Представником групи гідролаз є амілази, що каталізують гідроліз крохмалю. Вони знайшли широке застосування у спиртовій, хлібопекарській, крохмало-патоковій промисловостях.
До гідролаз відноситься велика група протеолітичних ферментів, що каталізують гідроліз білків і пептидів. Вони застосовуються в легкій та харчовій промисловості. З їхньою допомогою провозять «м'якшення» м'яса, шкіри, отримання сирів.
4. Ліази. Каталізують реакції розщеплення між атомами вуглецю, вуглецю та кисню, вуглецю та азоту, вуглецю та галогену. До ферментів цієї групи належать декарбоксилази, що відщеплюють молекулу діоксиду вуглецю від органічних кислот.
і т.д.................

МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ РОСІЙСЬКОЇ ФЕДЕРАЦІЇ

АЛТАЙСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ УНІВЕРСИТЕТ

Хімічний факультет

Курсова робота

Тема: Будова полімерів, біополімерів

Будова білків

Роботу виконала:

студентка 4 курсу Єрьоменко О.О.

Перевірив:

к.х.н., доцент Шипунов Б.П.

«___»_____________2002р.

Оцінка_______________

_______________________

(Підпис керівника)

Барнаул · 2002

Слово "полімер" буквально означає - багато сегментів (від грецької polus‑багато і teros-частини, сегменти).

Цей термін охоплює всі речовини, молекули яких побудовані з багатьох елементів, або ланок. Ці елементи включають як окремі атоми так і (що частіше) невеликі групи атомів, з'єднаних хімічними зв'язками. Приклад полімеру з елементами, що складаються з елементарних атомів, служить так звана "пластична сірка". Вона виходить при виливанні розплаву сірки (при відповідній температурі) холодну воду. Структура полімерної сірки можна подати у вигляді ланцюга атомів, пов'язаних один з одним хімічними зв'язками

У цьому стані фізичні властивості сірки інші, ніж у звичайної кристалічної або кам'яної сірки - вони більш типові для каучукоподібних полімерів. М'яка, дуже еластична та напівпрозора, вона не має на відміну від кристалічних речовин певної точки плавлення. При підвищенні температури сірка спочатку розм'якшується, а потім тече як в'язка рідина. Однак полімерна сірка не стабільна і за кімнатної температури через кілька днів знову переходить у звичайну порошкоподібну або кристалічну форму.

Для більшості полімерів елементом структури, що повторюється, є невеликі групи атомів, з'єднаних певним чином. Один з найбільш простих з точки зору хімічної будови полімерів - поліетилен має як елемент, що повторюється, групу CH 2 .

Вихідна молекула, з якої утворюється полімер, зветься мономерної ланки (від грецької monos- Поодинокий). Як показує цей приклад, мономірна ланка не завжди є елементом ланцюга, що повторюється.

Однак не завжди ланки ланцюга ідентичні. Багато полімерів утворюються при взаємодії двох різних видів мономерних ланок або хімічних сполук. Це призводить до структури типу

в якій ланки [A] та [B] регулярно чергуються по всій довжині ланцюга.

У полімерів іншого типу (званих сополімерами) співвідношення двох різних ланок [A] і [B] не завжди, а розташування їх у ланцюгу зазвичай має випадковий характер, наприклад

Така побудова характерна для багатьох синтетичних каучуків.

Одна з ланок, скажімо, може з'єднатися з А не тільки по кінцях, але і в третій точці. Це дає можливість ланцюгам розгалужуватися:

Такий полімер може "рости" з кожної точки розгалуження, утворюючи складну високорозгалужену тривимірну структуру.

Досі ми не приділяли уваги питанню про кількість елементарних ланок у молекулі, необхідному для того, щоб речовину можна було класифікувати як полімер. Що за число, яке становить поняття багато?

Точної відповіді це питання немає. Взагалі, будь-яке число від двох і більше відповідає полімеру. Однак полімери, що містять кілька ланок, зазвичай називаються димерами, трімерами, тетрамерами і т.д., за кількістю вихідних молекул, що входять до них, або мономерних ланок, а термін полімер (точніше, високополімер ) відноситься до випадку, коли кількість ланок, що входять у ланцюг, досить велика. Мінімальна кількість мономерних ланок високополімеру близько 100. Максимальна кількість ланок теоретично не обмежена

2.1. Волокна

Серед природних полімерів, що мають промислове значення, найважливіше місце займають волокна як рослинного, так і тваринного походження.

Головна властивість волокна – його висока міцність на розрив. Ця специфічна властивість зумовлена ​​певним розташуванням молекул у структурі волокна. Волокна зазвичай містять дуже маленькі кристали та кристаліти і ці кристаліти витягнуті, або "орієнтовані" вздовж волокна таким чином, що довголанцюгові молекули розташовуються паралельно або майже паралельно осі волокна. Таке геометричне розташування ланцюгів найбільше ефективно протидіє деформації або руйнуванню структури під впливом зусиль, що розтягують.

Здавна широко використовувалися природні волокна, основу яких лежить хімічна речовина - целюлоза. Вона має досить складну будову ланцюга, ланкою, що повторюється, якої є з'єднання C 6 H 10 O 5 .

З інших промислово важливих природних волокон слід згадати шерсть та шовк. Це продукти тваринного походження. Заліза шовкопряда виділяють волокна шовку, у тому числі формується кокон. З хімічної точки зору шерсть і шовк - це білки, дуже великий клас речовин, поширений у світі рослин та тварин.

Білки відрізняються від вже розглянутих полімерів тим, що їх ланцюг побудовані з елементів, що повторюються, неоднакової хімічної будови. Загальна формула елементарної ланки білкового ланцюга

де групи R загалом різні в кожній ланці протягом усього ланцюга і можуть відповідати будь-якій з більш ніж 25 амінокислот. Різні білки характеризуються різним набором та кількісним співвідношенням цих амінокислот.

2.2. Каучук

Натуральний каучук промислового застосування одержують із соку бразильської гевеї. Цей сік (латекс) є молоком подібну рідину, в якій каучук суспензований у вигляді мікроскопічних глобул.

Є й інше дерево, сік якого містить сорт каучуку, який називається гуттаперчею. Молекули гуттаперчі і каучуку побудовані з тих самих ланок (ізопрену), що відрізняються лише структурою.

Незвичайні властивості каучуку добре відомі. Висока здатність до розтягування та пружність виділили свого часу каучуки в окремий унікальний клас речовин.

2.3. Біологічні полімери

Будова тіла тварин та людини дає численні приклади використання природою фізичних та хімічних властивостей різноманітних полімерних матеріалів.

М'язи побудовані зі зв'язок волокон, що є однією з форм білка. Головною функцією м'язів є, звичайно, переведення хімічної енергії, отриманої з м'язів в механічну роботу, але оскільки м'язи мають не якісь еластичні властивості каучуків, то м'язова система виконує функції прокладки, що амортизує удари і захищає внутрішні організми від пошкоджень.

Клей і желатину отримують з іншого білка фібрилярного - колагену, основного білка шкіри.

Міцність шкіри, якої домагаються хімічною обробкою (дублення) шкір, обумовлена ​​сіткою колагенових волокон, що їх складають.

3.1. Волокна

Серед волокон слід розрізняти синтетичні, тобто. такі, великі молекули яких побудовані або синтезованіз дуже простих хімічних сполук, і такі, які отримані з природних полімерів (зазвичай целюлози) за допомогою хімічної переробки в інші форми. Обидва ці типи полімерів поєднуються загальною назвою хімічні волокна. Для виробництва безперервного ниткоподібного волокна вихідний полімер повинен бути рідким - як розплаву або розчину. Целюлоза як можливий матеріал для подібних цілей має великий недолік - вона не тільки не плавиться, а й не розчиняється ні у воді, ні у звичайних органічних розчинниках. Тому, щоб використовувати целюлозу, її слід обробляти. Один із способів обробки полягає в тому, що на целюлозу діють оцтовою кислотою, внаслідок чого вона перетворюється на ацетат целюлози. Ацетат целюлози добре розчиняється в органічних розчинниках, наприклад, в ацетоні; при цьому утворюється дуже в'язкий сиропоподібний розчин, який можна продавити через багатоканальну фільєру, що містить необхідну кількість дрібних отворів; в результаті одержують пучок тонких волоконець, які після витяжки та випаровування розчинника утворюють безперервну нитку ацетату целюлози. У процесі іншого типу рідка маса, що видавлюється, хімічно модифікованої целюлози піддається обробці, що перетворює її на вихідну целюлозу. Цей продукт відомий під назвою віскозний шовк є прикладом регенерованого целюлозного волокна.