а) поява жовтого забарвлення. Якісний склад білків

Білками, або білковими речовинами називають високомолекулярні (молекулярна маса варіює від 5-10 тис. до 1 млн і більше) природні полімери, молекули яких побудовані з залишків амінокислот, з'єднаних амідним (пептидним) зв'язком. каталітичні (ферменти); регуляторні (гормони); структурні (колаген, фіброїн); рухові (міозин); транспортні (гемоглобін, міоглобін); захисні (імуноглобуліни, інтерферон); запасні (казеїн, альбумін, гліадин). Серед білків зустрічаються антибіотики та речовини, які мають токсичну дію. Білки – основа біомембран, найважливішої складової частини клітини та клітинних компонентів. Вони відіграють ключову роль життя клітини, залишаючи хіба що матеріальну основу її хімічної діяльності. Виняткове властивість білка – самоорганізація структури, тобто. його здатність мимоволі створювати певну, властиву лише даному білку просторову структуру. По суті, вся діяльність організму (розвиток, рух, виконання ним різних функцій та багато іншого) пов'язана з білковими речовинами. Без білків неможливо уявити життя. Білки - найважливіша складова їжі людини і тварин, постачальник необхідних їм амінокислот. ВОДА – 65% ЖИРИ – 10% БІЛКИ – 18% ВУГЛЕВОДИ – 5% Інші неорганічні та органічні речовини – 2% У молекулах білка α - амінокислоти пов'язані між собою пептидними (-СO-NH-) зв'язками... N CH C N CH C N CH C N CH C ... H R Про Н R1 Про H R2 O H R3 O Побудовані таким чином поліпептидні ланцюги або окремі ділянки всередині поліпептидного ланцюга можуть бути в окремих випадках додатково пов'язані між собою дисульфідними (-S-S-) зв'язками, або, як їх часто називають дисульфідними містками Велику роль у створенні структури білків відіграють іонні (сольові) і водневі зв'язки, а також гідрофобна взаємодія – особливий вид контактів між гідрофобними компонентами молекул білків у водному середовищі. Всі ці зв'язки мають різну міцність та забезпечують утворення складної, великої молекули білка. Незважаючи на відмінність у будові та функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (в % на суху масу): вуглецю-51-53; кисню-21,5-23,5; азоту-16,8-18,4; водню-6,5-7,3; сірки-0,3-2,5 Деякі білки містять у невеликих кількостях фосфор, селен та інші елементи. Послідовність з'єднання амінокислотних залишків поліпептидної ланцюга отримала назву первинної структурою білка. Загальна кількість різних типів білків у всіх видів живих організмів становить 1010-1012 Вторинною структурою має більшість білків, щоправда, який завжди протягом усього полипептидной ланцюга. Поліпептидні ланцюжки з певною вторинною структурою можуть бути по-різному розташовані у просторі. Це просторове розташування отримало назву третинної структури. У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль грає іонна та гідрофобна взаємодія. За характерами «упаковки» білкової молекули розрізняють глобулярні, або кулясті, і фібрилярні, або ниткоподібні, білки. У ряді випадків окремі субодиниці білка за допомогою водневих зв'язків, електростатичного та інших взаємодій утворюють складні ансамблі. І тут утворюється четвертинна структура білків. Проте слід зазначити, що у організації вищих структур білка виняткова роль належить первинної структурі. Структура білкової молекули Характеристика структури Первинна – лінійна Порядок чергування амінокислот у поліпептидному ланцюзі – лінійна структура Тип зв'язку, що визначає структуру Графічне зображення Пептидний зв'язок NH CO Вторинна – спіралеподібна Закручування поліпептидного лінійного ланцюга в клубок – клубочкоподібна структура Дисульфідні та іонні зв'язки CO… HNCO… HN Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки: Ступінь складності (прості та складні); Форма молекул (глобулярні та фібрилярні білки); Розчинність в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні в розведених сольових розчинах – альбуміни, спирторозчинні – проламіни, розчинні у розведених лугах та кислотах – глутеліни); Виконувана скелетні і т.п.). функція (наприклад, запасні білки, Білки – амфотерні електроліти. При певному значенні рН середовища (вона називається ізоелектричною точкою) число позитивних та негативних зарядів у молекулі білка однаково. Це однією з властивостей білка. Білки в цій точці електронейтральні, а їх розчинність у воді найменша Здатність білків знижувати розчинність при досягненні електронейтральності їх молекул використовується для виділення їх з розчинів, наприклад в технології отримання білкових продуктів Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони виявляють гідрофільні властивості: набухають, їх маса та обсяг збільшуються. його частковим розчиненням Гідрофільність окремих білків залежить від їх будови, наявні у складі і розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (СО-NH-, пептидний зв'язок), амінні (NH2) і карбоксильні (СООН) групи притягують до себе молекули води, строго орієнтуючи їх на поверхні молок вулиці. Навколишня білкові глобули гідратна (водна) оболонка перешкоджає агрегації та осадженню, а отже сприяє стійкості розчину білка. При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, які називаються холодцями. Колодязі не текучі, пружні, мають пластичність, певну механічну міцність, здатні зберігати свою форму. Глобулярні білки можуть повністю гідратуватись, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією. Гідрофільність білків зерна та борошна відіграє велику роль при зберіганні та переробці зерна, у хлібопеченні. Тісто, яке отримують у хлібопекарському виробництві, є набряклим у воді білок, концентрований холодець, що містить зерна крохмалю. При денатурації під впливом зовнішніх чинників (температури, механічного впливу, дії хімічних агентів та інших чинників) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, т. е. її нативної просторової структури. Первинна структура, отже. І хімічний склад білка не змінюється. Змінюються фізичні властивості: знижується розчинність, здатність до гідратації, втрачається біологічна активність. Змінюється форма білкової макромолекули, відбувайся агрегування. У той самий час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив білки протеолітичних ферментів, отже й легше гидролизуется. У харчовій технології особливе практичне значення має теплова денатурація білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагрівання та вологості. Денатурація білків може викликатись і механічним впливом (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). Нарешті, до денатурації білків призводить дія хімічних реагентів (кислот, лугів, спирту, ацетону. Всі ці прийоми широко використовуються в харчовій промисловості та біотехнології. Під процесом піноутворення розуміють здатність білків утворювати висококонцентровані системи «рідина – газ», звані пінами. , в якій білок є піноутворювачем, залежить не тільки від його природи і від концентрації, але й від температури. .Для харчової промисловості можна виділити два дуже два дуже важливих процесу: 1) Гідроліз білків під дією ферментів; 2) Взаємодія аміногруп білків або амінокислот з карбонільними групами цукрів, що відновлюють. Швидкість гідролізу білка залежить від його складу, молекулярної структури, активності ферменту та умов. Реакцію гідролізу з утворенням амінокислот у загальному вигляді можна записати так: Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу та води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я. Використовують такі реакції: ксантопротеїнову, при якій відбувається взаємодія ароматичних та гетероатомних циклів у молекулі білка з концентрованою азотною кислотою, що супроводжується появою жовтого забарвлення; біуретову, при якій відбувається взаємодія слаболужних розчинів білків з розчином сульфату міді(II) з утворенням комплексних сполук між іонами Cu2+ та поліпептидами. Реакція супроводжується появою фіолетовосиного забарвлення.

Антуан Франсуа де Фуркру. Білки були виведені в окремий клас біологічних молекул у XVIII столітті в результаті робіт французького хіміка Антуана Фуркруа та ін. На той час були досліджені такі білки як альбумін, фібрин, глютен.

Білками білковими речовинами, Білками, або білковими речовинами називають високомолекулярні (молекулярна маса варіює від 5-10 тис. до 1 млн. і більше) природні полімери, молекули яких побудовані з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.

Білки відрізняються за рівнем розчинності у воді, але більшість білків у ній розчиняються. До нерозчинних відносяться, наприклад, кератин (білок, з якого складається волосся, шерсть ссавців, пір'я птахів тощо) і фіброїн, який входить до складу шовку та павутини. Білки також поділяються на гідрофільні та гідрофобні. До гідрофільних відносяться більшість білків цитоплазми, ядра та міжклітинної речовини, у тому числі нерозчинні кератин та фіброїн. До гідрофобних відносяться більшість білків, що входять до складу біологічних мембран інтегральних мембранних білків, які взаємодіють із гідрофобними ліпідами мембрани (у цих білків зазвичай є і невеликі гідрофільні ділянки).

Герріт Мульдер Голландський хімік Герріт Мульдер провів аналіз складу білків і висунув гіпотезу, що практично всі білки мають схожу емпіричну формулу. Мульдер також визначив продукти руйнування амінокислотних білків і для однієї з них (лейцину) з малою часткою похибки визначив молекулярну масу 131 дальтон. У 1836 році Мульдер запропонував першу модель хімічної будови білків. Грунтуючись на теорії радикалів, він сформулював поняття про мінімальну структурну одиницю складу білка, C16H24N4O5, яка була названа «протеїн», а теорія «теорією протеїну».

Еміль Фішер 1) На початку XX століття німецький хімік Еміль Фішер експериментально довів, що білки складаються з амінокислотних залишків, з'єднаних пептидними зв'язками. Він здійснив перший аналіз амінокислотної послідовності білка і пояснив явище протеолізу.

Білки – основа біомембран, найважливішої складової частини клітини та клітинних компонентів. Вони відіграють ключову роль життя клітини, залишаючи хіба що матеріальну основу її хімічної діяльності. 2) Найважливіша складова їжі людини і тварин, постачальник необхідних їм амінокислот 3) Самоорганізація структури, тобто. його здатність мимоволі створювати певну, властиву лише даному білку просторову структуру. По суті, вся діяльність організму (розвиток, рух, виконання ним різних функцій та багато іншого) пов'язана з білковими речовинами. Без білків неможливо уявити життя.

Джеймс Самнер 1)Однак центральна роль білків в організмах не була визнана до 1926 року, коли американський хімік Джеймс Самнер (згодом лауреат Нобелівської премії) показав, що фермент уреазу є білком 2)Складність виділення чистих білків ускладнювала їх вивчення. Тому перші дослідження проводилися з використанням поліпептидів, які могли бути очищені у великій кількості, тобто білків крові, курячих яєць, різних токсинів, а також травних/метаболічних ферментів, що виділяються після вибою худоби.

Велику роль створенні структури білків грають іонні (сольові) і водневі зв'язку, і навіть гідрофобне взаємодія – особливий вид контактів між гідрофобними компонентами молекул білків у водному середовищі. Всі ці зв'язки мають різну міцність та забезпечують утворення складної, великої молекули білка. Незважаючи на відмінність у будові та функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (в % на суху масу): вуглецю-51-53; кисню-21,5-23,5; азоту-16,8-18,4; водню-6,5-7,3; сірки-0,3-2,5

Лайнус Полінг Лайнус Полінг вважається першим вченим, який зміг успішно передбачити вторинну структуру білків. Вільямом Астбері Ідея про те, що вторинна структура білків результат утворення водневих зв'язків між амінокислотами, була висловлена ​​Вільямом Астбері в 1933 році, Уолтер Каузман, Кая Ліндерстрем-Ланга Пізніше Уолтер Каузман, спираючись на роботи Кая Ліндерстрем утворення третинної структури білків та участі у цьому процесі гідрофобних взаємодій.

Пептидная связь Структура белковой молекулы Характеристика структуры Тип связи, определяющий структуру Графическое изображение Первичная – линейнаяПорядок чередования аминокислот в полипептидной цепи – линейная структура Вторичная – спиралевидная Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль – спиралевидная структура Внутримолекулярные ВОДОРОДНЫЕ ВСЯЗИ Третичная – глобулярная Упаковка вторичной спирали в клубок – клубочковидная структура Дисульфідні та іонні зв'язки

Первинною структурою білка. Послідовність з'єднання амінокислотних залишків поліпептидної ланцюга отримала назву первинної структурою білка. Загальна кількість різних типів білків у всіх видів живих організмів становить Вторинною структурою Вторинну структуру має більшість білків, щоправда, який завжди протягом усього полипептидной ланцюга.

Поліпептидні ланцюжки з певною вторинною структурою можуть бути по-різному розташовані у просторі. Це просторове розташування отримало назву третинної структури. У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль грає іонна та гідрофобна взаємодія. За характерами «упаковки» білкової молекули розрізняють глобулярні, або кулясті, і фібрилярні, або ниткоподібні, білки.

Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки: Ступінь складності (прості та складні); Форма молекул (глобулярні та фібрилярні білки); Розчинність в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні в розведених сольових розчинах – альбуміни, спирторозчинні – проламіни, розчинні у розведених лугах та кислотах – глутеліни); Функція, що виконується (наприклад, запасні білки, скелетні і т.п.).

При денатурації під впливом зовнішніх чинників (температури, механічного впливу, дії хімічних агентів та інших чинників) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, т. е. її нативної просторової структури. Первинна структура, а отже, і хімічний склад білка не змінюються. Змінюються фізичні властивості: знижується розчинність, здатність до гідратації, втрачається біологічна активність. Змінюється форма білкової макромолекули, відбувається агрегування. У той самий час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив білки протеолитических ферментів, отже білки легше гидролизуются. У харчовій технології особливе практичне значення має теплова денатурація білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагрівання та вологості. Денатурація білків може викликатись і механічним впливом (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). Нарешті, до денатурації білків призводить дія хімічних реагентів (кислот, лугів, спирту, ацетону). Всі ці прийоми широко використовуються в харчовій промисловості та біотехнології.

Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони виявляють гідрофільні властивості: набухають, їхня маса та обсяг збільшуються. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від їхньої будови. Наявні у складі та розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (СО-NH-, пептидна зв'язок), амінні (NH 2) та карбоксильні (СООН) групи притягують до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхні молекули. Навколишня білкові глобули гідратна (водна) оболонка перешкоджає агрегації та осадженню, а отже сприяє стійкості розчину білка. При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, які називаються холодцями. Колодязі не текучі, пружні, мають пластичність, певну механічну міцність, здатні зберігати свою форму. Глобулярні білки можуть повністю гідратуватись, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією. Гідрофільність білків зерна та борошна відіграє велику роль при зберіганні та переробці зерна, у хлібопеченні. Тісто, яке отримують у хлібопекарському виробництві, є набряклим у воді білок, концентрований холодець, що містить зерна крохмалю.

Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу та води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я. Використовують такі реакції: ксантопротеїнову, при якій відбувається взаємодія ароматичних та гетероатомних циклів у молекулі білка з концентрованою азотною кислотою, що супроводжується появою жовтого забарвлення; біуретову, при якій відбувається взаємодія слаболужних розчинів білків з розчином сульфату міді(II) з утворенням комплексних сполук між іонами Cu 2+ та поліпептидами. Реакція супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення.

2) Біуретова реакція на пептидний зв'язок Хід роботи Поміщають у пробірку 5 крапель розбавленого розчину білка, додають 3 краплі 10 %-ного розчину NaOH і 1 краплю 1 %-ного розчину CuS0 4. Усі перемішують. Спостереження З'являється синьо-фіолетове фарбування. 1. Приготування нерозбавленого білка курячого яйця Відокремлюють білок трьох курячих яєць від жовтків. Вважаючи, що середня маса білка в одному яйці дорівнює 33 г (жовтка 19 г) одержують приблизно 100 мл нерозведеного білка курячого яйця. Він містить 88 % води, 1 % вуглеводнів і 0,5 % мінеральних речовин, решта посідає білок. Таким чином, отриманий нерозведений білок курячого яйця, який являє собою 10% розчин білка. 2. Приготування розведеного розчину яєчного альбуміну Відокремлюють білок одного курячого яйця від жовтка, добре збивають і потім змішують у колбі при струшуванні з 10-кратним об'ємом дистильованої води. Розчин фільтрують через подвійний шар марлі змоченою водою. Фільтрат містить розчин яєчного альбуміну, а яєчний глобулін залишається в осаді. Отримують 0,5% розчин яєчного альбуміну. Висновок: біуретова реакція якісна на пептидний зв'язок у білку. В її основі лежить здатність пептидного зв'язку утворювати з CuS0 4 у лужному середовищі пофарбовані комплексні сполуки. ПРИГОТУВАННЯ РОЗЧИН БІЛКІВ ДЛЯ ПРОВЕДЕННЯ ЯКІСНИХ РЕАКЦІЙ.

3. Ксантопротеїнова реакція Хід роботи Додають до 5 крапель розбавленого розчину яєчного білка 3 краплі концентрованої HN0 3 і обережно нагрівають. Після охолодження (не збовтувати!) додають 5-10 крапель 10% розчину NaOH до появи фарбування. Після нагрівання забарвлення розчину стає блідо-жовтим, а після охолодження і додавання розчину NaOH жовто-оранжевої. Висновок: ксантопротеїнова реакція дозволяє виявляти в білку амінокислоти, що мають у своєму складі бензельне кільце (триптофан, феніл ал анін, тирозин). 4. Реакція Адамкевича Хід роботи Поміщають у пробірку 5 крапель нерозбавленого білка і 2 мл крижаної СН 3 СООН. Злегка нагрівають до розчинення осаду, що утворився. Охолоджують пробірку із сумішшю. Обережно по стінці пробірки доливають 1 мл концентрованої H2S04 так, щоб рідини не змішалися. При додаванні в пробірку оцтової кислоти утворюється осад, який при нагріванні розчиняється. При додаванні до пробірки концентрованої сірчаної кислоти на межі двох рідин з'являється червоно-фіолетове кільце. Рівняння: Висновок: реакція Адамкевича якісна на триптофан, так як останній у кислому середовищі взаємодіє з гліоксиловою кислотою, яка присутня в СН 3 СООН у вигляді домішки. 5. Реакція з пікриновою кислотою Хід роботи Додають до 10 крапель розбавленого розчину білка кілька кристалів Na 2 C0 3 і 5 крапель насиченого водного розчину пікринової кислоти, перемішують і нагрівають в полум'ї спиртування до зміни жовтого забарвлення розчину на червону. Після додавання пікринової кислоти розчин забарвлюється в жовтий колір, а після нагрівання забарвлення змінюється на червоне. Висновок: реакція з пікриновою кислотою дозволяє виявити сполуки, що мають відновлювальну здатність (заснована на відновленні пікринової кислоти в пікрамінову за рахунок дикетопіперазинових угруповань). 6. Реакція Фоля Хід роботи Додають до 10 крапель нерозведеного білка 20 крапель 30 %-ного розчину NaOH, кілька крапель (СН 3 СОО) 2 РЬ і кип'ятять суміш (обережно: рідина викидається!). Аміак, що виділяється, виявляють вологим лакмусовим папірцем. Спостереження Нерозбавлений білок дає з NaOH помаранчеве фарбування, при додаванні (СН 3 СОО) 2 РЬ та нагріванні воно переходить у чорне. Лакмус синіє.

Владикавказький багатопрофільний технікум

«Білки»Підготувала викладач хімії - Дзагоєва Фатіма Борисівна

Цілі уроку

Освітня.

Вивчити склад, будову та властивості білків, їх основні біологічні функції; Розвиваюча.

Вміти порівнювати склад, будову та властивості різних органічних сполук; Виховна.

Виховувати у школярів потребу вивчення свого організму з прикладу вивчення білків; усвідомлення важливості життя.

План

1. Біологічні функції білків.

2. Склад білків.

3. Будова білкових молекул.

4. Фізичні характеристики.

5. Хімічні характеристики.

6. Перетворення білків в організмі.

7. Успіхи у вивченні та синтезі білків.

Запитання для повторення

1. Які органічні речовини називаються амінокислотами? Наведіть приклади формул та назв таких сполук. Чи можна назвати їх з'єднаннями з подвійними функціями?

2. У чому проявляється амфотерний характер амінокислот? Напишіть рівняння реакцій аланіну із соляною кислотою та гідроксидом калію.

3. Напишіть рівняння реакції гліцину з аланіном.

4. Що таке пептидний зв'язок, дипептид, поліпептид?

5. У медицині для стимулювання роботи головного мозку застосовують гліцин у таблетках. Розрахуйте масову частку гліцину в розчині, отриманому розчиненням однієї таблетки масою 0,2 г 30 мл води.

"Життя є спосіб існування білкових тіл" Ф.Енгельс

У 1838 р. для позначення беків видатний шведський хімік Й.Я.Берцеліус запровадив термін протеїн (грец. Protos - Перший).

Білки- це природні полімери, які відіграють ключову роль майже у всіх структурах живих організмів і процесах, що відбуваються в них.

Біологічні функції білків:

1. Структурна . Білки є обов'язковими компонентами всіх складових частин рослинних та тваринних клітин.

2. Транспортна . Білки накопичують і переносять важливі речовини.

3. Захисна . Антитіла перешкоджають проникненню в організм бактерій та отруйних речовин, забезпечують імунітет.

4. Каталітична . Усі біологічні каталізатори (ферменти) – це білки.

5. Двигун. М'язові тканини складаються з білкових молекул, здатних скорочуватися та ковзати одна щодо одної.

6. Енергетична . При окисненні білків виділяється значна кількість енергії.

7. Регуляторна . Білки-гормони регулюють багато процесів в організмі.

Визначення

Білки– це природні полімери, утворені залишками α-амінокислот, пов'язані пептидним зв'язком.

Будова білкових молекул 1. Первинна структура білка

Це послідовність амінокислотних залишків поліпептидної ланцюга.

Наприклад, гормон інсулін, фермент рибонуклеазу, білок крові, гемоглобін, білки деяких вірусів.

2. Вторинна структура білка

Це - спіраль, яка утворюється в результаті скручування поліпептидного ланцюга за рахунок водневих зв'язків між групами:

− CО − та − NН −

3. Третинна структура білка

Це просторова конфігурація спіралі.

Утворена дисульфідними (-S - S-), гідрофобними та іонними зв'язками.

Фізичні властивості

Властивості білків також різноманітні, як і функції, що вони виконують.

Одні білки розчиняються у воді, утворюючи, зазвичай, колоїдні розчини (наприклад, білок яйця); інші розчиняються у розведених розчинах солей; треті не розчиняються (наприклад, білки покривних тканин).

Хімічні властивості

1. Горіння білків.

Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу та води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я

2 . Гідроліз білків:

Білок + Н 2 О → α-амінокислоти

Хімічні властивості білків

3. Денатурація білків (згортання):

Білок у розчині + кислоти, луги, солі важких металів, t˚, УФ - промені → Білок із зміненою вторинною та третинною структурою.

4. Кольорові (якісні) реакції на білки:

а) Ксантопротеїнова реакція:

Білок + HNO 3 → Жовте

фарбування

б) Біуретова реакція:

Білок + CuSO 4 + NaOH →

Яскраво-фіолетове фарбування

Перетворення білків в організмі

В організмі тварин та людини під впливом ферментів відбувається гідроліз білків. В результаті цього утворюються амінокислоти, які всмоктуються ворсинками кишечник у кров і використовуються для утворення білків, специфічних даному організму.

Успіхи у вивченні та синтезі білків

Білки мають надзвичайно складну будову. Перший білок, у якого 1954 р. вдалося розшифрувати первинну структуру, був інсулін . Для цього знадобилося майже 10 років.

Синтез білків в умовах лабораторій та хімічних заводів – завдання дуже складне. Рішення її стане найбільшою перемогою всього людства.

Здійсниться проблема біохімічного та синтетичного отримання їжі. Нині вже розроблено шляхи отримання понад 120 різних видів штучних м'ясних та рибних продуктів. Практичне здійснення цього ведеться у двох напрямках:

1) використання білків рослин, наприклад, сої;

2) використання білків продуктів, отриманих мікробіологічним шляхом із нафти.

Питання для закріплення

1. Що таке білки?

2. Дайте характеристику кожній із трьох структур білкових молекул.

3. Охарактеризуйте біологічну роль білка

4. Опишіть фізичні та хімічні властивості білків.

5. Що таке денатурація? Чим вона може бути викликана?

6. Що ви знаєте про синдром набутого імунодефіциту (СНІД)? Як це захворювання пов'язане із порушенням білкового обміну в організмі?

7. У двох пробірках знаходяться розчини гліцерину та білка. Як за допомогою того самого реактиву розрізнити їх?

Домашнє завдання

§ 11.3 стор. 221 - 224 упр.1 - 6.

О.С. Габрієлян, І.Г. Остроумів,

Хімія для професій та спеціальностей технічного профілю, Москва ІЦ «Академія» 2013

Білки

Білки. З історії. Термін. Розмір білка може вимірюватися серед амінокислот або в дальтонах. Прості білки. Складні білки. Функції білків. рівні організації. Первинна структура. Вторинна структура. Третинна структура. Четвертична структура. Типи будови білків. Глобулярні білки. Фібрилярні білки. Денатурація. - Білки.pptx

Урок Білки

Білки. Народження уроку починається: Завдання уроку: Сформувати знання про хімічні властивості білків. Навчитися підтверджувати хімічні властивості білків експериментально. Цілі уроку: Розвиваюча: розвиток вміння аналізувати, порівнювати, робити висновки про властивості білків. План уроку. Вигляд уроку: лекція з елементами розмови. Метод уроку: пояснювально-стимулюючий. Тип уроку: урок засвоєння нових знань на основі вже існуючих. Міжпредметні зв'язки: біологія, фізіологія харчування. Матеріально-технічне забезпечення: Диск CD «Структура білків». Підручник хімії 11 клас (Г.Є. Рудзітіс, Ф.Г. Фельдман). - Урок Білки.

Білки хімія

Білки. Зміст. Визначення. Функції білків. Шкіра та волосся захищають внутрішнє середовище організму від зовнішніх впливів. До складу слизу та синовіальної рідини входять мукопротеїди. Джерела амінокислот. Такі амінокислоти називаються незамінними. Амінокислоти, що у створенні білків. Гліцин Аланін Валін Лейцин Ізолейцин Серін Треонін Цистеїн. Метіонін лізин аргінін аспарагін аспарагінова кислота глутамінова кислота. Глутамін фенілаланін тирозин триптофан гістидин пролін. Будова поліпептидного ланцюга. Послідовна сполука амінокислот при утворенні білкової молекули. - Білки хімія.ppt

Амінокислоти

амінокислоти. Подібно до багатьох біомолекул, амінокислоти існують у вигляді дзеркальних ізомерів (стереоізомерів). Зазвичай лише L-ізомери амінокислот беруть участь у біологічних процесах. Концепція амінокислот. Амінокислоти – сполуки, в молекулах яких одночасно присутні аміно- та карбоксильні групи. Класифікація амінокислот. ?-аміномасляна кислота. ?-аміномасляна кислота. ?-аміномасляна кислота. Гліцин, моноаміномонокарбонова кислота. Аспаргінова кислота, моноамінодикарбонова кислота. Лізин, діаміномонокарбонова кислота. Нейтральні гідрофобні амінокислоти. Ізолейцин. - Амінокислоти.

"Амінокислоти" хімія

амінокислоти. Загальна формула. Біологічна роль. Номенклатура амінокислот. Діаміногексанова кислота. Ізомерія вуглецевого скелета. Властивості. Способи одержання. Освіта поліпептидів. Одержання амінокислот. Природні амінокислоти. Застосування амінокислот. Органічні сполуки. Складіть формулу. - «Амінокислоти» хімія.

Основні амінокислоти

амінокислоти. Визначення амінокислот. Послідовність вивчення нової теми. Слово "Амінокислоти" з точки зору словотвору. Запропонуйте загальну формулу амінокислот. Радикал. З'єднання. Амінооцтова кислота. Амінопропіонова кислота. Аміновалерианова кислота. Ізомерія вуглецевого скелета амінокислот. Ізомерія положення аміногрупи. Формули. Гліцин. Фізичні характеристики АК. Одержання амінокислот. Аміногрупа. Нейтральна реакція розчину гліцину. Лужне середовище. Кислотний характер. Реакція АК. Взаємодія з основами. Взаємодіють із основними оксидами. Творче завдання. - Основні амінокислоти.

Властивості амінокислот

амінокислоти. NH2 - CH - COOH | R. Похідні карбонових кислот, у яких атом Н у радикалі заміщений на аміногрупу. СН3СООН оцтова кислота H - СН-СООН амінооцтова кислота | NH2. (Гліцин). Фізичні властивості. Хімічні властивості. 1806р. Рафаель Піріа Гідроліз аспарагіну аспарагінова кислота НО-С-СН2-СН-СООН? | Про NH2. 1909р. К. Ікеда Сушені водорості – посилюють аромат та смак їжі – харчові добавки. (Аланін). - Властивості амінокислот.

Види амінокислот

Хімічна природа білка. Білкові амінокислоти є похідними органічних кислот. Загальна формула амінокислоти. Короткі позначення амінокислот. Класифікація за фізіологічною ознакою. Класифікація за хімічною природою. Гліцин. Центральна ланка пуринових основ. Гліцину багато у фібрилярних білках, желатині, фібрилярних сполуках шовку, волоссі. Бере участь у синтезі треоніну, застосовують у фармації. Аланін. Аланін легко перетворюється на печінки на глюкозу і навпаки. Валін. Валін – незамінна амінокислота. Лейцин. Лейцин (?-аміноізокапронова кислота) - аліфатична амінокислота; незамінна амінокислота. - Види амінокислот.

Амінокислоти білків

амінокислоти. Білки. План уроку. Склад та властивості амінокислот. Амфотерність амінокислот. Реакція поліконденсації. Хімічні властивості білків. 1.Склад та властивості амінокислот. Гліцин – безбарвна кристалічна речовина, добре розчинна у воді, солодкуватого смаку. Гліцин грає велику роль обміні речовин. Використовується як лікарський засіб для поліпшення мозкового кровообігу. 2. Амфотерність амінокислот. Гліцинат калію. Хлороводнева сіль гліцину. 3. Реакція поліконденсації. 4. Білки. Білки-продукти реакції поліконденсації амінокислот. Білки мають дуже складну будову. - Амінокислоти білків.

Амінокислоти та білки

Амінокислоти та білки. Будова, властивості. амінокислоти. Незамінні амінокислоти. Кислотно-основні властивості. Чи не іонна форма; ідеалізована амінокислота. Цвіттер-іон; амінокислота у твердому стані. Ізоелектрична точка (рI). Способи отримання амінокислот Амінування β-галогензаміщених кислот. Способи одержання амінокислот Бромування за допомогою малонової кислоти. Способи одержання амінокислот Синтез Штреккера-Зелінського. Способи одержання амінокислот. Біологічний спосіб отримання амінокислот. Корм із добавкою рацемічної суміші a-амінокислот. - Амінокислоти та білки.

«Амінокислоти та білки» хімія

Амінокислоти, білки. амінокислоти. Властивості амінокислот. Назви амінокислот. Освіта пептидного зв'язку. Схема утворення пептидного зв'язку. Амінокислоти необхідні синтезу білків у живих організмах. Білок – це високомолекулярна органічна сполука. До складу білка входять хімічні елементи. За фізичними властивостями білки поділяються. Білки є компонентами волосся. Молекули інсуліну. Структура білка. Вторинна структура – ​​виникає з допомогою скручування первинної. Третинна структура – ​​це глобулярна форма. Четвертична структура. Комплекс із чотирьох макромолекул. - «Амінокислоти та білки» хімія.pptx

«Амінокислоти та білки» хімія 10 клас

амінокислоти. План характеристики. Органічні сполуки. Похідні карбонових кислот. Гетерофункціональні (біфункціональні) сполуки. Загальна формула. Класифікація. С - с - с - с - соон. Лізин. Ізомерія. У живих організмах. Фізичні властивості. Хімічні властивості. Етиловий ефір. Хлороводнева сіль. Розчинність у воді. Поліпептид. Пептидна зв'язок. Дипепідид. Способи одержання. Луї Воклен. Природні амінокислоти. Сушені водорості. Білки. Високомолекулярні органічні сполуки. Водень. Основними структурними компонентами білків є амінокислоти. - «Амінокислоти та білки» хімія 10 клас.

Фізико-хімічний аналіз

Багатовимірний фізико-хімічний аналіз. Зміст доповіді. Г.Х. Андерсен. Фізико-хімічний аналіз Одновимірний фізико-хімічний аналіз. Модель багатовимірного фізико-хімічного аналізу. Інструментарій МФХА. Факторний аналіз властивостей розчину гліцину. Факторний аналіз. Хімічні реакції у розчині. Діаграми іонних форм. реакція. Експеримент. Дисперсійний аналіз. Залежна змінна. Коефіцієнт заломлення. Тривимірна діаграма електропровідності розчину. Регресійний аналіз. Моделювання латентної структури. Модель коварійної структури. Діаграма шляхів. Результати моделювання. -

Щоб скористатися попереднім переглядом презентацій, створіть собі обліковий запис Google і увійдіть до нього: https://accounts.google.com

Підписи до слайдів:

Білки Виконав: Вчитель хімії та біології МКОУ «Срібноключевський ЗОШ» Шкітіна О.В. 2012 рік

Амінокислота - органічна сполука, що містить: 1) карбоксильну (- З OOH) 2) амінну (- NH 2) групи. У живих організмах амінокислотний склад білків визначається генетичним кодом, при синтезі здебільшого використовується 20 стандартних амінокислот

Білки (протеїни, поліпептиди) – високомолекулярні органічні речовини, що складаються з амінокислот, з'єднаних у ланцюжок за допомогою пептидного зв'язку. Молекула білка

СТРУКТУРА БІЛКІВ

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ спирт Третична структура Первинна структура ДЕНАТУРАЦІЯ - руйнування вторинної та третинної структур під впливом різних факторів зовнішнього середовища.

Фактори, що спричиняють денатурацію спирт Висока температура Солі важких металів

«Висолювання» білків розчином хлориду натрію – процес оборотний

Гідроліз білків призводить до розриву пептидних зв'язків та утворення молекул амінокислот Горіння білків протікає з утворенням

Кольорові реакції білків Біуретова реакція При додаванні до розчину білка розчину гідроксиду міді (II) випадає осад червоно-фіолетового кольору

При додаванні до розчину білка концентрованої азотної кислоти та подальшому нагріванні утворюється осад яскраво-жовтого кольору. Ксантопротеїнова реакція

За темою: методичні розробки, презентації та конспекти

Урок-спілкування на тему "Теплові явища" у 8 класі. Урок містить усну роботу у формі фізичної розминки, теретичний тест з цієї теми, фізичне лото на перевірку знань формул з цієї теми.

Презентація на уроки алгебри в 11 класі на теми "Зростання та зменшення функції. Екстремуми функції."

Презентація складена на три уроки. Частину матеріалу я взяла з презентацій інших вчителів, за що їм велике спасибі.

У презентації представлено проблему дослідження, об'єкт, предмет, гіпотезу, мету, завдання та методи дослідження. А також розглянуті 3 етапи експерименту.

Багато фактів, прикладів з життя, про згубний вплив шкідливих звичок на здоров'я людини.

Загальне погіршення стану здоров'я є в даний час однією з найважливіших проблем людства. При цьому бути здоровими хочуть все.