Усі ферменти є. Ключові ферменти в організмі

Організм людини складається з великої кількості живих клітин. Клітина вважається одиницею живого організму, вона складається із структурних тіл, між якими протікають біохімічні реакції. p align="justify"> Важливим компонентом, який контролює проведення хімічних процесів, є ферменти.

Роль ферментів в організмі

Фермент є білок, який прискорює перебіг хімічних реакцій, головним чином він служить активатором розщеплення та утворення нових речовин в організмі.

Ферменти є каталізаторами біохімічних реакцій. Вони значно пришвидшують процес життєдіяльності. Контролюють процеси розщеплення, синтезу, обміну речовин, дихання, кровообігу, без них не проходять реакції зі скорочення м'язів та проведення нервових імпульсів. Кожен структурний елемент містить свій унікальний набір ферментів, і за винятку чи зниженні вмісту одного ферменту відбуваються значні зміни у організмі, які ведуть появі патологій.

Класифікація ферментів

Залежно від будови виділяють дві групи ферментів.

• Прості ферменти мають білкову природу. Вони виробляються організмом.
• Складні ферменти, що складаються з білкового компонента та небілкової основи. Небілкові компоненти не синтезуються в тілі людини та надходять до нас разом із поживними речовинами, вони називаються коферментами. До речовин небілкової природи, що входять до складу ферментів, належать вітаміни групи В, вітамін С, деякі мікроелементи.

Ферменти класифікують за виконуваними функціями і типом реакцій, що каталізуються.

За функціями ферменти поділяють на:

1. Травні, що відповідають за процеси розщеплення поживних речовин, знаходяться головним чином у слині, слизових оболонках, підшлунковій залозі та шлунку. Відомі такі ферменти як:
   • амілаза, вона розщеплює складні цукру (крохмаль) до простих, сахарози та мальтози, які потім можуть брати участь у процесах життєдіяльності організму;
   • ліпаза бере участь у гідролізі жирних кислот, розбиває жири до компонентів, що засвоюються організмом;
   • протеази регулюють розщеплення білків до амінокислот
2. Метаболічні ферменти контролюють процеси обміну речовин на клітинному рівні, беруть участь в окисно-відновних реакціях, синтезі білка. До них відносяться: аденілатциклази (регулюють енергетичний обмін), протеїнкінази та протеїндефосфотаза (беруть участь у процесі фосфорилювання та дефосфорилювання).
3. Захисні беруть участь у реакціях протистояння організму шкідливим бактеріям та вірусам. Важливим ферментом є лізоцим, він розщеплює оболонки шкідливих бактерій та активує низку імунних реакцій, які захищають організм від запальних реакцій.

За типом реакцій ферменти поділяються на 6 класів:

1. Оксидоредуктази. Численна група ферментів, яка бере участь в окисно-відновних реакціях.
2. Трансферази. Ці ферменти відповідають за перенесення атомних груп, і беруть участь у розщепленні та синтезі білків.
3. Гідролази, що розщеплюють зв'язки та сприяють молекулам води вбудовуватися до складу речовин організму.
4. Ізомерази, що каталізують реакції, при яких в реакцію вступає одна речовина і утворюється одна речовина, яка в подальшому бере участь у процесі життєдіяльності. Таким чином, ізомерази служать перетворювачами різних речовин.
5. Ліази беруть участь у реакціях, при яких утворюються речовини метаболізму та вода.
6. Лігази забезпечують утворення складних речовин з більш простих. Беруть участь у синтезі амінокислот, вуглеводів, білків.

Чому виникає і чим небезпечний дефіцит ферментів

При нестачі ферментів починаються збої у загальній системі організму, які призводять до серйозних захворювань. Для підтримки раціонального балансу ферментів в організмі потрібно збалансувати своє харчування, оскільки ці речовини синтезуються з елементів, які ми вживаємо в їжу. Тому дуже важливо забезпечити надходження мікроелементів, вітамінів, корисних вуглеводів, білків. Вони переважно знаходяться у свіжих фруктах, овочах, нежирному м'ясі, субпродуктах та рибі, приготованих на пару або запечених.

Убогий раціон, вживання алкоголю, фастфуду, енергетичних та синтетичних напоїв, а також їжі, що містить велику кількість барвників та підсилювачів смаку, негативно позначаються на роботі підшлункової залози. Саме вона синтезує ферменти, відповідальні за розщеплення та перетворення поживних речовин. Збої роботи ферментативної активності підшлункової залози призводять до

Життя будь-якого організму можливе завдяки процесам обміну речовин, що протікають в ньому. Цими реакціями керують природні каталізатори, чи ферменти. Інша назва цих речовин – ензими. Термін "ферменти" походить від латинського fermentum, що означає "закваска". Поняття виникло історично щодо процесів бродіння.

Рис. 1 - Бродіння з використанням дріжджів - типовий приклад ферментативної реакції

Людство давно має корисні властивості цих ферментів. Наприклад, вже багато століть із молока за допомогою сичужного ферменту роблять сир.

Ферменти відрізняються від каталізаторів тим, що діють у живому організмі, тоді як каталізатори – у неживій природі. Галузь біохімії, яка вивчає ці найважливіші для життя речовини, називається ензимологією.

Загальні властивості ферментів

Ферменти є молекулами білкової природи, які взаємодіють з різними речовинами, прискорюючи їх хімічне перетворення по певному шляху. При цьому вони не витрачаються. У кожному ферменті є активний центр, що приєднується до субстрату, та каталітична ділянка, яка запускає ту чи іншу хімічну реакцію. Ці речовини прискорюють біохімічні реакції, що протікають в організмі без підвищення температури.

Основні властивості ферментів:

• специфічність: здатність ферменту діяти лише на специфічний субстрат, наприклад, ліпази – на жири;
• каталітична ефективність: здатність ферментативних білків прискорювати біологічні реакції у сотні та тисячі разів;
• здатність до регуляції: у кожній клітині вироблення та активність ферментів визначається своєрідним ланцюгом перетворень, що впливає на здатність цих білків знову синтезуватися.

Роль ферментів у людини неможливо переоцінити. У той час, коли ще тільки відкрили структуру ДНК, говорили, що один ген відповідає за синтез одного білка, який визначає якусь певну ознаку. Зараз це твердження звучить так: «Один ген – один фермент – одна ознака». Тобто без активності ферментів у клітині життя не може існувати.

Класифікація

Залежно від участі у хімічних реакціях, розрізняються такі класи ферментів:

У живому організмі всі ферменти поділяються на внутрішньо-і позаклітинні. До внутрішньоклітинних відносяться, наприклад, ферменти печінки, що беруть участь у реакціях знешкодження різних речовин, що надходять із кров'ю. Вони виявляються у крові при пошкодженні органу, що допомагає у діагностиці його захворювань.

Внутрішньоклітинні ферменти, які є маркерами ушкодження внутрішніх органів:

• печінка - аланінамінотрансефраза, аспартатамінотрансфераза, гамма-глютамілтранспептидаза, сорбітдегідрогеназа;
• нирки – лужна фосфатаза;
• передміхурова залоза – кисла фосфатаза;
• серцевий м'яз - лактатдегідрогеназа

Позаклітинні ферменти виділяються залозами у зовнішнє середовище. Основні з них секретуються клітинами слинних залоз, шлункової стінки, підшлункової залози, кишечника і беруть активну участь у травленні.

Травні ферменти

Травні ферменти – це білки, які прискорюють розщеплення великих молекул, що входять до складу їжі. Вони поділяють такі молекули на дрібніші фрагменти, які легше засвоюються клітинами. Основні типи травних ферментів – протеази, ліпази, амілази.

Основна травна залоза – підшлункова. Вона виробляє більшість цих ферментів, і навіть нуклеаз, що розщеплюють ДНК і РНК, і пептидаз, що у освіті вільних амінокислот. Причому незначна кількість ферментів, що утворюються, здатна «обробити» великий обсяг їжі.

При ферментативному розщепленні поживних речовин виділяється енергія, яка витрачається на процеси обміну речовин та життєдіяльності. Без участі ферментів, подібні процеси відбувалися надто повільно, не забезпечуючи організм достатнім енергетичним запасом.

Крім того, участь ферментів у процесі травлення забезпечує розпад поживних речовин до молекул, здатних проходити через клітини кишкової стінки та надходити в кров.

Амілаза

Амілаза виробляється слинними залозами. Вона діє на крохмаль їжі, що складається з довгого ланцюга молекул глюкози. Внаслідок дії цього ферменту утворюються ділянки, що складаються з двох з'єднаних молекул глюкози, тобто фруктоза, та інші коротколанцюгові вуглеводи. Надалі вони метаболізуються до глюкози у кишечнику і звідти всмоктуються у кров.

Слинні залози розщеплюють лише частину крохмалю. Амілаза слини активна протягом короткого часу, доки їжа прожовується. Після потрапляння до шлунка фермент інактивується його кислим вмістом. Більшість крохмалю розщеплюється вже в 12-палої кишці під впливом панкреатичної амілази, що виробляється підшлунковою залозою.

Рис. 2 - Амілаза починає розщеплення крохмалю

Короткі вуглеводи, що утворилися під дією панкреатичної амілази, потрапляють до тонкого кишечника. Тут з допомогою мальтази, лактази, сахарази, декстринази вони розщеплюються молекул глюкози. Клітковина, що не розщеплюється ферментами, виводиться з кишечника з каловими масами.

Протеази

Білки чи протеїни - істотна частина людського раціону. Для їхнього розщеплення необхідні ферменти - протеази. Вони різняться за місцем синтезу, субстратів та інших характеристик. Деякі їх активні у шлунку, наприклад, пепсин. Інші виробляються підшлунковою залозою та активні у просвіті кишечника. У самій залозі виділяється неактивний попередник ферменту – хімотрипсиноген, який починає діяти лише після змішування з кислим харчовим вмістом, перетворюючись на хімотрипсин. Такий механізм допомагає уникнути самоушкодження протеазами клітин підшлункової залози.

Рис. 3 - Ферментативне розщеплення білків

Протеази розщеплюють харчові білки більш дрібні фрагменти - поліпептиди. Ферменти – пептидази руйнують їх до амінокислот, які засвоюються у кишечнику.

Ліпази

Харчові жири руйнуються ферментами-ліпазами, які також виробляються підшлунковою залозою. Вони розщеплюють молекули жиру на жирні кислоти та гліцерин. Така реакція вимагає наявності у просвіті 12-палої кишки жовчі, що утворюється у печінці.

Рис. 4 - Ферментативний гідроліз жирів

Роль замісної терапії препаратом "Мікразім"

Для багатьох людей з порушенням травлення, насамперед із захворюваннями підшлункової залози, призначення ферментів забезпечує функціональну підтримку органу та прискорює процеси одужання. Після усунення нападу панкреатиту або іншої гострої ситуації прийом ферментів можна припинити, оскільки організм самостійно відновлює їх секрецію.

Тривалий прийом ферментативних препаратів необхідний лише при тяжкій зовнішньосекреторній недостатності підшлункової залози.

Одним із найбільш фізіологічних за своїм складом є препарат «Мікразім». До його складу входять амілаза, протеази та ліпаза, що містяться в панкреатичному соку. Тому немає необхідності окремо підбирати, який фермент потрібно використовувати за різноманітних хвороб цього органу.

Показання для використання цих ліків:

• хронічний панкреатит, муковісцидоз та інші причини недостатньої секреції ферментів підшлункової залози;
• запальні захворювання печінки, шлунка, кишечника, особливо після операцій на них, для швидшого відновлення травної системи;
• похибки у харчуванні;
• порушення функції жування, наприклад при стоматологічних захворюваннях або малорухливості пацієнта.

Прийом травних ферментів із замісною метою допомагає уникнути здуття живота, рідкого випорожнення, болю в животі. Крім того, при тяжких хронічних захворюваннях підшлункової залози Мікразим повністю бере на себе функцію розщеплення поживних речовин. Тому вони можуть безперешкодно засвоюватись у кишечнику. Це особливо важливо для дітей, які страждають на муковісцидоз.

Важливо: перед застосуванням ознайомтеся з інструкцією або проконсультуйтеся з лікарем.

У клітині будь-якого живого організму протікають мільйони хімічних реакцій. Кожна з них має велике значення, тому важливо підтримувати швидкість біологічних процесів високому рівні. Практично кожна реакція каталізується своїм ферментом. Що таке ферменти? Яка їхня роль у клітці?

Ферменти. Визначення

Термін "фермент" походить від латинського fermentum - закваску. Також вони можуть називатися ензимами від грецької en zyme – "у дріжджах".

Ферменти – біологічно активні речовини, тому будь-яка реакція, що протікає в клітині, не обходиться без їхньої участі. Ці речовини виконують роль каталізаторів. Відповідно, будь-який фермент має дві основні властивості:

1) Ензим прискорює біохімічну реакцію, але при цьому не витрачається.

2) Розмір константи рівноваги не змінюється, лише прискорюється досягнення цього значення.

Ферменти прискорюють біохімічні реакції у тисячу, а деяких випадках у мільйон разів. Це означає, що за відсутності ферментативного апарату все внутрішньоклітинні процеси практично зупиняться, а клітина загине. Тому роль ферментів як біологічно активних речовин є великою.

Різноманітність ензимів дозволяє різнобічно регулювати метаболізм клітини. У будь-якому каскаді реакцій бере участь безліч ферментів різних класів. Біологічні каталізатори мають велику вибірковість завдяки певній конформації молекули. Оскільки ензими в більшості випадків мають білкову природу, вони знаходяться в третинній або четвертинній структурі. Пояснюється це знову ж таки специфічністю молекули.

Функції ензимів у клітині

Головне завдання ферменту – прискорення відповідної реакції. Будь-який каскад процесів, починаючи з розкладання пероксиду водню і до гліколізу, вимагає присутності біологічного каталізатора.

Правильна робота ферментів досягається високою специфічністю до певного субстрату. Це означає, що каталізатор може прискорювати лише певну реакцію і ніяку більше, навіть дуже схожу. За ступенем специфічності виділяють такі групи ензимів:

1) Ферменти з абсолютною специфічністю, коли каталізується лише одна-єдина реакція. Наприклад, колагеназа розщеплює колаген, а мальтаза розщеплює мальтозу.

2) Ферменти із відносною специфічністю. Сюди входять такі речовини, які можуть каталізувати певний клас реакцій, наприклад, гідролітичне розщеплення.

Робота біокаталізатора починається з моменту приєднання активного центру до субстрату. При цьому говорять про комплементарну взаємодію на кшталт замку та ключа. Тут мають на увазі повний збіг форми активного центру з субстратом, що дозволяє прискорювати реакцію.

Наступний етап полягає у протіканні самої реакції. Її швидкість зростає завдяки впливу ферментативного комплексу. Зрештою ми отримуємо ензим, який пов'язаний із продуктами реакції.

Заключний етап - від'єднання продуктів реакції від ферменту, після чого активний центр знову стає вільним для чергової роботи.

Схематично роботу ферменту кожному етапі можна записати так:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P , де S - це субстрат, E - фермент, а P - продукт.

Класифікація ферментів

В організмі людини можна знайти безліч ферментів. Всі знання про їхні функції та роботу були систематизовані, і в результаті з'явилася єдина класифікація, завдяки якій можна легко визначити, навіщо призначений той чи інший каталізатор. Тут представлено 6 основних класів ензимів, а також приклади деяких підгруп.

1. Оксидоредуктази.

Ферменти цього класу каталізують окислювально-відновлювальні реакції. Усього виділяють 17 підгруп. Оксидоредуктази зазвичай мають небілкову частину, представлену вітаміном чи гемом.

Серед оксидоредуктаз часто зустрічаються такі підгрупи:

а) Дегідрогенази. Біохімія ферментів-дегідрогеназ полягає у відщепленні атомів водню та перенесенні їх на інший субстрат. Ця підгрупа найчастіше зустрічається у реакціях дихання, фотосинтезу. У складі дегідрогеназу обов'язково присутній кофермент у вигляді НАД/НАДФ або флавопротеїдів ФАД/ФМН. Нерідко трапляються іони металів. Прикладами можуть бути такі ензими, як цитохромредуктази, пируватдегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа, і навіть багато ферментів печінки (лактатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа тощо. буд.).

б) оксидази. Ряд ферментів каталізує приєднання кисню до водню, у результаті продуктами реакції можуть бути вода або пероксид водню (H 2 0, H 2 0 2). Приклади ферментів: цитохромоксідаза, тирозиназа.

в) Пероксидази та каталази - ензими, що каталізують розпад H 2 O 2 на кисень та воду.

г) оксигенази. Ці біокаталізатори прискорюють приєднання кисню до субстрату. Дофамінгідроксилаза - один із прикладів таких ензимів.

2. Трансферази.

Завдання ферментів цієї групи полягає у перенесенні радикалів від речовини-донора до речовини-реципієнта.

а) Метилтрансферази. ДНК-метилтрансферази - основні ферменти, що контролюють процес реплікації нуклеотидів, відіграє велику роль у регуляції роботи нуклеїнової кислоти.

б) Ацилтрансферази. Ензими цієї підгрупи транспортують ацильную групу з однієї молекули в іншу. Приклади ацилтрансфераз: лецитинхолестеринацилтрансфераза (переносить функціональну групу з жирної кислоти на холестерин), лізофосфатидилхолінацилтрансфераза (ацильна група переноситься на лізофосфатидилхолін).

в) Амінотрансферази – ферменти, які беруть участь у перетворенні амінокислот. Приклади ферментів: аланінамінотрансфераза, яка каталізує синтез аланіну з пірувату та глутамату шляхом перенесення аміногрупи.

г) Фосфотрансферази. Ферменти цієї підгрупи каталізують приєднання фосфатної групи. Інша назва фосфотрансфераз, кінази зустрічається набагато частіше. Прикладами можуть служити такі ензими, як гексокінази та аспартаткинази, які приєднують фосфорні залишки до гексозів (найчастіше до глюкози) та аспарагінової кислоти відповідно.

3. Гідролази – клас ензимів, які каталізують розщеплення зв'язків у молекулі з наступним приєднанням води. Речовини, що належать до цієї групи, – основні ферменти травлення.

а) Естерази – розривають ефірні зв'язки. Приклад – ліпази, які розщеплюють жири.

б) Глікозидази. Біохімія ферментів цього ряду полягає у руйнуванні глікозидних зв'язків полімерів (полісахаридів та олігосахаридів). Приклади: амілаза, сахараза, мальтаза.

в) Пептидази – ензими, що каталізують руйнування білків до амінокислот. До пептидаз відносяться такі ферменти, як пепсини, трипсин, хімотрипсин, карбоіксипептидаза.

г) Амідази – розщеплюють амідні зв'язки. Приклади: аргіназа, уреаза, глутаміназа і т. д. Багато ферментів-амідази зустрічаються в

4. Ліази - ферменти, що за функцією схожі з гідролазами, проте при розщепленні зв'язків у молекулах не витрачається вода. Ензими цього класу завжди мають у складі небілкову частину, наприклад у вигляді вітамінів В1 або В6.

а) Декарбоксілази. Ці ферменти діють З-З зв'язок. Прикладами можуть бути глутаматдекарбоксилаза або піруватдекарбоксилаза.

б) Гідратази та дегідратази – ферменти, які каталізують реакцію розщеплення зв'язків С-О.

в) Амідин-ліази – руйнують С-N зв'язки. Приклад: аргінінсукцінатліаза.

г) Р-О ліази. Такі ферменти зазвичай відщеплюють фосфатну групу від речовини-субстрату. Приклад: аденілатциклаз.

Біохімія ферментів ґрунтується на їх будові

Здібності кожного ензиму визначаються індивідуальним, тільки йому властивою будовою. Будь-який фермент - це, насамперед, білок, та її структура і рівень згортання грають вирішальну роль визначенні його функції.

Для кожного біокаталізатора характерна наявність активного центру, який, у свою чергу, поділяється на кілька самостійних функціональних областей:

1) Каталітичний центр - це спеціальна область білка, через яку відбувається приєднання ферменту до субстрату. Залежно від конформації білкової молекули каталітичний центр може набувати різноманітної форми, яка повинна відповідати субстрату так само, як замок ключа. Така складна структура пояснює те, що перебуває у третинному чи четвертинному стані.

2) Адсорбційний центр – виконує роль «власника». Тут насамперед відбувається зв'язок між молекулою ферменту та молекулою-субстратом. Проте зв'язки, які утворює адсорбційний центр, дуже слабкі, отже, каталітична реакція цьому етапі оборотна.

3) Алостеричні центри можуть розташовуватись як в активному центрі, так і по всій поверхні ферменту в цілому. Їх функція – регулювання роботи ензиму. Регулювання відбувається за допомогою молекул-інгібіторів та молекул-активаторів.

Активаторні білки, зв'язуючись із молекулою ферменту, прискорюють його роботу. Інгібітори ж, навпаки, загальмовують каталітичну активність, причому це може відбуватися двома способами: або молекула зв'язується з алостеричним центром в області активного центру ферменту (конкурентне інгібування), або приєднується до іншої області білка (неконкурентне інгібування). вважається більш дієвим. Адже при цьому закривається місце для зв'язування субстрату з ферментом, причому цей процес можливий лише у разі практично повного збігу форми молекули інгібітору та активного центру.

Ензим часто складається не тільки з амінокислот, але і з інших органічних та неорганічних речовин. Відповідно, виділяють апофермент – білкову частину, кофермент – органічну частину, та кофактор – неорганічну частину. Кофермент може бути представлений вуглеводами, жирами, нуклеїновими кислотами, вітамінами. У свою чергу кофактор - це найчастіше допоміжні іони металів. Активність ферментів визначається його будовою: додаткові речовини, що входять до складу, змінюють каталітичні властивості. Різноманітні види ферментів – це результат комбінування всіх перерахованих факторів утворення комплексу.

Регулювання роботи ферментів

Ензими як біологічно активні речовини не завжди потрібні організму. Біохімія ферментів така, що вони можуть у разі надмірного каталізу нашкодити живій клітині. Для запобігання згубному впливу ензимів на організм необхідно якимось чином регулювати їхню роботу.

ферменти мають білкову природу, вони легко руйнуються при високих температурах. Процес денатурації звернемо, проте може суттєво вплинути на роботу речовин.

pH також відіграє велику роль у регуляції. Найбільша активність ферментів, зазвичай, спостерігається при нейтральних значеннях pH (7,0-7,2). Також є ензими, які працюють тільки в кислому середовищі або лише у лужному. Так, у клітинних лізосомах підтримується низький pH, за якого активність гідролітичних ферментів максимальна. У разі їх випадкового потрапляння до цитоплазми, де середовище вже ближче до нейтральної, їхня активність знизиться. Такий захист від «самопоїдання» ґрунтується на особливостях роботи гідролаз.

Варто згадати про значення коферменту та кофактора у складі ферментів. Наявність вітамінів чи іонів металу суттєво впливає на функціонування деяких специфічних ензимів.

Номенклатура ферментів

Всі ферменти організму прийнято називати залежно від їхньої приналежності до якогось із класів, а також по субстрату, з яким вони вступають у реакцію. Іноді використовують у назві не один, а два субстрати.

Приклади назви деяких ензимів:

1. Ферменти печінки: лактат-дегідрогеназу, глутамат-дегідрогеназу.
2. Повна систематична назва ферменту: лактат-НАД+-оксидоредукт-аза.

Збереглися й тривіальні назви, які дотримуються правил номенклатури. Прикладами є травні ферменти: трипсин, хімотрипсин, пепсин.

Процес синтезу ферментів

Функції ферментів визначаються ще генетичному рівні. Оскільки молекула за великим рахунком - білок, то і її синтез точно повторює процеси транскрипції та трансляції.

Синтез ферментів відбувається за такою схемою. Спочатку з ДНК зчитується інформація про необхідний ензим, внаслідок чого утворюється мРНК. Матрична РНК кодує всі амінокислоти, що входять до складу ензиму. Регуляція ферментів може відбуватися і на рівні ДНК: якщо продукту реакції, що каталізується, достатньо, транскрипція гена припиняється і навпаки, якщо виникла потреба в продукті, активізується процес транскрипції.

Після того, як мРНК вийшла в цитоплазму клітини, починається наступний етап - трансляція. На рибосомах ендоплазматичної мережі синтезується первинний ланцюжок, що складається з амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Проте молекула білка у первинній структурі ще може виконувати свої ферментативні функції.

Активність ферментів залежить від структури білка. На тій же ЕПС відбувається скручування протеїну, у результаті утворюються спочатку вторинна, а потім третинна структури. Синтез деяких ферментів зупиняється вже на цьому етапі, проте для активізації каталітичної активності часто необхідне приєднання коферменту та кофактору.

У певних сферах ендоплазматичної мережі відбувається приєднання органічних складових ензиму: моносахаридів, нуклеїнових кислот, жирів, вітамінів. Деякі ферменти що неспроможні працювати без наявності коферменту.

Кофактор грає вирішальну роль освіти Деякі функції ферментів доступні лише за досягненні білком доменної організації. Тому для них дуже важлива наявність четвертинної структури, в якій ланкою, що з'єднує між кількома глобулами білка, є іон металу.

Множинні форми ферментів

Трапляються ситуації, коли потрібна наявність кількох ензимів, що каталізують одну й ту саму реакцію, але відрізняються один від одного за будь-якими параметрами. Наприклад, фермент може працювати при 20 градусах, проте за 0 градусів він вже не зможе виконувати свої функції. Що робити в подібній ситуації живому організму за низьких температур середовища?

Ця проблема легко вирішується наявністю відразу кількох ферментів, що каталізують одну й ту саму реакцію, але працюють у різних умовах. Існують два типи множинних форм ензимів:

1. Ізоферменти. Такі білки кодуються різними генами, складаються з різних амінокислот, проте каталізують одну й ту саму реакцію.
2. Справжні множинні форми. Ці білки транскрибуються з одного й того ж гена, проте на рибосомах відбувається модифікація пептидів. На виході отримують кілька форм одного й того ферменту.

В результаті перший тип множинних форм сформований на генетичному рівні, коли другий – на посттрансляційному.

Значення ферментів

У медицині зводиться до випуску нових лікарських засобів, у складі яких речовини вже у потрібних кількостях. Вчені ще не знайшли спосіб стимулювання синтезу відсутніх ензимів в організмі, проте сьогодні широко поширені препарати, які можуть на якийсь час заповнити їх недолік.

Різні ферменти в клітині каталізують велику кількість реакцій, пов'язаних із підтриманням життєдіяльності. Одними з таких енізмів є представники групи нуклеаз: ендонуклеази та екзонуклеази. Їхня робота полягає у підтримці постійного рівня нуклеїнових кислот у клітині, видаленні пошкоджених ДНК та РНК.

Не варто забувати про таке явище, як згортання крові. Будучи ефективним заходом захисту, цей процес перебуває під контролем низки ферментів. Головним є тромбін, який переводить неактивний білок фібриноген в активний фібрин. Його нитки створюють своєрідну мережу, яка закупорює місце ушкодження судини, тим самим перешкоджаючи надмірній крововтраті.

Ферменти використовуються у виноробстві, пивоварінні, одержанні багатьох кисломолочних продуктів. Для отримання спирту з глюкози можуть використовуватися дріжджі, однак для вдалого перебігу цього процесу достатньо екстракту з них.

Цікаві факти, про які ви не знали

Усі ферменти організму мають велику масу - від 5000 до 1000000 Так. Це з наявністю білка у складі молекули. Для порівняння: молекулярна маса глюкози – 180 Так, а вуглекислого газу – всього 44 Так.

На сьогоднішній день відкрито більш ніж 2000 ферментів, які були виявлені у клітинах різних організмів. Проте більшість із цих речовин до кінця ще не вивчено.

Активність ферментів використовується отримання ефективних пральних порошків. Тут ензими виконують ту ж роль, що і в організмі: вони руйнують органічні речовини, і ця властивість допомагає у боротьбі з плямами. Рекомендується використовувати подібний пральний порошок за температури не вище 50 градусів, інакше може піти процес денатурації.

За статистикою, 20% людей по всьому світу страждають від нестачі якогось із ферментів.

Про властивості ензимів знали дуже давно, проте тільки в 1897 люди зрозуміли, що для зброджування цукру в спирт можна використовувати не самі дріжджі, а екстракт з їх клітин.

Часто поряд із вітамінами, мінералами та іншими корисними для організму людини елементами згадують речовини під назвою ферменти. Що таке ферменти і яку функцію в організмі вони виконують, яка їхня природа і де вони знаходяться?

Це речовини білкової природи, біокаталізатори. Без них не було б дитячого харчування, готових каш, квасу, бринзи, сиру, йогурту, кефіру. Вони впливають працювати всіх систем людського організму. Недостатня чи надмірна активність цих речовин негативно позначається на здоров'ї, тому потрібно знати, що таке ферменти, щоб уникнути проблем, спричинених їх нестачею.

Що це таке?

Ферменти - це білкові молекули, що синтезуються живими клітинами. Їх понад сотню налічується у кожній клітині. Роль цих речовин є колосальною. Вони впливають протягом швидкості хімічних реакцій при температурі, яка підходить для даного організму. Інша назва ферментів – біологічні каталізатори. Збільшення швидкості хімічної реакції відбувається з допомогою полегшення її протікання. Як каталізатори, вони не витрачаються в процесі реакції та не змінюють її напрями. Головні функції ферментів полягають у тому, що без них дуже повільно в живих організмах протікали б усі реакції, а це помітно позначалося б на життєздатності.

Наприклад, при пережовуванні продуктів, що містять крохмаль (картопля, рис), у роті з'являється солодкуватий присмак, що пов'язано з роботою амілази – ферменту для розщеплення крохмалю, який є присутнім у слині. Сам по собі крохмаль несмачний, оскільки є полісахаридом. Солодкий смак мають продукти його розщеплення (моносахариди): глюкоза, мальтоза, декстрини.

Усі діляться на прості та складні. Перші складаються лише з білка, а другі - з білкової (апофермент) та небілкової (кофермент) частини. Коферментами можуть бути вітаміни груп, Е, До.

Класи ферментів

Зазвичай ці речовини поділені на шість груп. Назва їм спочатку давали залежно від субстрату, який діє певний фермент, шляхом додавання до його кореню закінчення -аза. Так, ті ферменти, що гідролізують білки (протеїни) стали називати протеїназами, жири (ліпос) – ліпазами, крохмаль (амілон) – амілазами. Потім ферменти, що каталізують подібні реакції, одержали назви, які вказують на тип відповідної реакції - ацилази, декарбоксилази, оксидази, дегідрогенази та інші. Більшість цих назв і сьогодні використовують.

Пізніше Міжнародна біохімічна спілка запровадила номенклатуру, згідно з якою назва та класифікація ферментів повинні відповідати типу та механізму каталізованої хімічної реакції. Цей крок приніс полегшення систематизації даних, що відносяться до різних аспектів метаболізму. Реакції і ферменти, що їх каталізують, діляться на шість класів. Кожен клас складається з кількох підкласів (4-13). Перша частина назви ферменту відповідає назві субстрату, друга - типу реакції, що каталізується із закінченням -аза. Кожен фермент класифікації (КФ) має свій кодовий номер. Першій цифрі відповідає клас реакції, наступній – підклас та третій – підпідклас. Четвертою цифрою є номер ферменту по порядку в його підпідкласі. Наприклад, якщо КФ 2.7.1.1, то фермент належить до 2-го класу, 7-го підкласу, 1-го підпідкласу. Останньою цифрою позначається фермент гексокіназу.

Значення

Якщо говорити про те, що таке ферменти, не можна оминути питання про їх значення в сучасному світі. Вони знайшли широке застосування майже у всіх галузях діяльності. Така їх поширеність пов'язана з тим, що вони здатні поза живими клітинами зберігати свої унікальні властивості. У медицині, наприклад, використовуються ферменти груп ліпаз, протеаз, амілаз. Вони розщеплюють жири, білки, крохмаль. Як правило, цей тип входить до складу таких лікарських препаратів, як Панзинорм, Фестал. Ці засоби в першу чергу використовуються з метою лікування захворювань шлунково-кишкового тракту. Деякі ферменти здатні розчиняти в кровоносних судинах тромби, допомагають при лікуванні гнійних ран. У лікуванні онкологічних захворювань ензимотерапія посідає особливе місце.

Завдяки здатності розщеплювати крохмаль у харчовій промисловості широко використовується фермент амілаза. У цій же області застосовують ліпази, які розщеплюють жири та протеази, що розщеплюють білки. У пивоварстві, виноробстві та хлібопеченні використовують ферменти амілази. У приготуванні готових каш для пом'якшення м'яса застосовують протеази. У виробництві сиру використовують ліпази та сичужний фермент. У косметичній промисловості також не обійтися без них. Вони входять до складу пральних порошків, кремів. У пральні порошки, наприклад, додають амілазу, що розщеплює крохмаль. Білкові забруднення та білки розщеплюються протеазами, а ліпази очищають тканину від олії та жиру.

Роль ферментів в організмі

Два процеси відповідають в організмі людини за обмін речовин: анаболізм та катаболізм. Перший забезпечує засвоєння енергії та необхідних речовин, другий – розпад продуктів життєдіяльності. Постійна взаємодія цих процесів впливає на засвоєння вуглеводів, білків та жирів та підтримку життєдіяльності організму. Обмінні процеси регулюються трьома системами: нервовою, ендокринною та кровоносною. Вони можуть нормально функціонувати за допомогою ланцюга ферментів, які забезпечують адаптацію людини до змін умов зовнішнього і внутрішнього середовища. До складу ферментів входить як білкова, і небілкова продукція.

У процесі біохімічних реакцій в організмі, у перебігу яких беруть участь ферменти, вони не витрачаються. У кожного з них своя хімічна структура та своя унікальна роль, тому кожен ініціює лише певну реакцію. Біохімічні каталізатори допомагають прямій кишці, легені, ниркам, печінці виводити токсини та продукти життєдіяльності з організму. Також вони сприяють побудові шкіри, кісток, нервових клітин, м'язових тканин. Специфічні ферменти застосовуються для окислення глюкози.

Усі ферменти в організмі поділяються на метаболічні та травні. Метаболічні беруть участь у нейтралізації токсинів, виробництві білків та енергії, прискорюють у клітинах біохімічні процеси. Так, наприклад, супероксидисмутаза є найсильнішим антиоксидантом, який міститься в природному вигляді у більшості зелених рослин, білокачанної, брюссельської капусті та броколі, у проростках пшениці, зелені, ячмені.

Активність ферментів

Щоб дані речовини повністю виконували свої функції, необхідні певні умови. На їхню активність впливає насамперед температура. За підвищеної зростає швидкість хімічних реакцій. В результаті збільшення швидкості молекул у них з'являється більше шансів на зіткнення один з одним, і можливість перебігу реакції, отже, збільшується. Оптимальна температура забезпечує найбільшу активність. Внаслідок денатурації білків, що відбувається за відхилення оптимальної температури від норми, знижується швидкість хімічної реакції. При досягненні температури точки замерзання фермент не денатурує, але інактивується. Спосіб швидкого заморожування, який широко використовують для тривалого зберігання продуктів, зупиняє зростання та розвиток мікроорганізмів з подальшою інактивацією ферментів, що знаходяться усередині. Як наслідок, продукти харчування не розкладаються.

На активність ферментів також впливає кислотність довкілля. Працюють вони за нейтрального рН. Тільки деякі з ферментів працюють у лужному, сильнолужному, кислому або сильнокислому середовищі. Наприклад, сичужний фермент розщеплює білки в сильнокислому середовищі у шлунку людини. На фермент можуть діяти інгібітори та активатори. Активують їх деякі іони, наприклад металів. Інші іони надають переважну дію на активність ферментів.

Гіперактивність

Надмірна активність ферментів несе свої наслідки для функціонування всього організму. По-перше, вона провокує підвищення швидкості дії ферменту, що у свою чергу викликає дефіцит субстрату реакції та утворення надлишку продукту хімічної реакції. Дефіцит субстратів та накопичення названих продуктів помітно погіршує самопочуття, порушує життєдіяльність організму, спричиняє розвиток захворювань та може закінчитися смертю людини. Накопичення сечової кислоти, наприклад, призводить до виникнення подагри та ниркової недостатності. Через відсутність субстрату не виникне надлишку продукту. Це працює лише в тих випадках, коли без одного та іншого можна обійтися.

Причин надлишку активності ферментів кілька. Перша – це мутація гена, вона може бути вродженою чи набутою під впливом мутагенів. Другий чинник - надлишок у воді чи їжі вітаміну чи мікроелемента, необхідний роботи ферменту. Надлишок вітаміну С, наприклад, через підвищену активність ферментів синтезу колагену порушує механізми загоєння ран.

Гіпоактивність

Як підвищена, і знижена активність ферментів негативно б'є по діяльності організму. У другому випадку можливе повне припинення активності. Цей стан різко знижує швидкість хімічної реакції ферменту. Як наслідок, накопичення субстрату доповнюється дефіцитом продукту, що призводить до серйозних ускладнень. На тлі порушень життєдіяльності організму погіршується самопочуття, розвиваються захворювання, і може бути смерть. Накопичення аміаку чи дефіцит АТФ призводить до смерті. Через накопичення фенілаланіну розвивається олігофренія. Тут також діє принцип, що за відсутності субстрату ферменту не виникне накопичення субстрату реакції. Поганий вплив на організм має стан, при якому не виконують своїх функцій ферменти крові.

Розглядають кілька причин гіпоактивності. Мутація генів уроджена чи набута - це перше. Стан можна відкоригувати за допомогою генотерапії. Можна спробувати виключити з їжі субстрати відсутнього ферменту. У деяких випадках це може допомогти. Другий чинник - відсутність у їжі вітаміну чи мікроелемента, необхідні роботи ферменту. Наступні причини – порушена активація вітаміну, дефіцит амінокислот, ацидоз, поява інгібіторів у клітині, денатурація білків. Активність ферментів знижується також із зниженням температури тіла. Деякі чинники впливають функції ферментів всіх типів, інші - лише працювати певних.

Травні ферменти

Від процесу їжі людина отримує задоволення і іноді ігнорує те, що головне завдання травлення - це перетворення продуктів харчування на речовини, здатні стати джерелом енергії і будівельним матеріалом для тіла, всмоктуючи в кишечник. Ферменти білків сприяють цьому процесу. Травні речовини виробляються органами травлення, що у процесі розщеплення їжі. Дія ферментів потрібна для того, щоб отримувати необхідні вуглеводи, жири, амінокислоти з їжі, що становить необхідні поживні речовини та енергію для нормальної життєдіяльності організму.

З метою нормалізації порушеного травлення рекомендується з їдою одночасно застосовувати і необхідні білкові речовини. При переїданні можна прийняти 1-2 таблетки після або під час їди. В аптеках продається велика кількість різних ферментних препаратів, що сприяють покращенню процесів травлення. Запастись ними слід прийому одного виду поживних речовин. При проблемах із пережовуванням чи ковтанням їжі необхідно під час їжі приймати ферменти. Вагомими причинами для їх використання можуть бути такі захворювання, як набуті та вроджені ферментопатії, синдром подразненої товстої кишки, гепатит, холангіт, холецистит, панкреатит, коліт, хронічний гастрит. Ферментні препарати слід приймати разом із ліками, які впливають на процес травлення.

Ензимопатологія

У медицині є цілий розділ, який займається пошуком зв'язку між захворюванням та відсутністю синтезу певного ферменту. Це область ензимології – ензимопатологія. Недостатній синтез ферментів також розглядається. Наприклад, спадкове захворювання фенілкетонурія розвивається на тлі втрати здатності клітин печінки здійснювати синтез цієї речовини, що каталізує перетворення на тирозин фенілаланіну. Симптомами захворювання є розлади психічної діяльності. Через поступове накопичення токсичних речовин в організмі хворого турбують такі ознаки, як блювання, неспокій, підвищена дратівливість, відсутність інтересу до чогось, виражена втома.

При народженні дитини патологія не виявляється. Первинну симптоматику можна помітити віком від двох до шести місяців. Друге півріччя життя малюка характеризується вираженим відставанням у психічному розвитку. У 60% хворих розвивається ідіотія, менш ніж 10% обмежуються слабким ступенем олігофренії. Ферменти клітини не справляються зі своїми функціями, але це можна виправити. Своєчасна діагностика патологічних змін здатна призупинити розвиток захворювання до періоду статевого дозрівання. Лікування полягає в обмеженні надходження з їжею фенілаланіну.

Ферментні препарати

Відповідаючи питанням у тому, що таке ферменти, можна назвати два визначення. Перше – це біохімічні каталізатори, а друге – це препарати, які їх містять. Вони здатні нормалізувати стан середовища у шлунку та кишечнику, забезпечити розщеплення до мікрочастинок кінцевих продуктів, покращити процес всмоктування. Вони також перешкоджають виникненню та розвитку гастроентерологічних захворювань. Найбільш відомим із ферментів є лікарський препарат «Мезим Форте». У своєму складі він має ліпазу, амілазу, протеазу, які сприяють зменшенню болю при хронічному панкреатиті. Капсули приймають як замісне лікування при недостатньому виробленні підшлунковою залозою необхідних ферментів.

Ці препарати використовуються переважно під час їжі. Кількість капсул або таблеток призначає лікар виходячи з виявлених порушень механізму всмоктування. Зберігати їх краще у холодильнику. При тривалому прийомі травних ферментів звикання немає, і роботі підшлункової залози це позначається. При виборі препарату варто звернути увагу на дату, співвідношення якості та ціни. Препарати ферментів рекомендують приймати при хронічних захворюваннях органів травлення, при переїданні, при періодичних проблемах із шлунком, а також при отруєнні продуктами харчування. Найчастіше лікарі призначають таблетований препарат «Мезим», який добре зарекомендував себе на вітчизняному ринку та впевнено тримає позиції. Є й інші аналоги цього препарату, не менш відомі та більш ніж доступні за ціною. Зокрема, багато хто віддає перевагу таблеткам "Пакреатину" або "Фесталу", що володіють тими ж властивостями, що і дорожчі аналоги.