Народження нової науки. Презентація з нової історії "Народження нової європейської науки"

Слайд 1

• До складу природних поліпептидів та білків входять -амінокислоти, в молекулах яких аміно- та карбоксильна групи пов'язані з одним і тим же атомом вуглецю.
• H2N–СН–СООН R
• Залежно від будови вуглеводневого радикалу R природні амінокислоти поділяють на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні. Аліфатичні амінокислоти можуть бути неполярними (гідрофобними), полярними незарядженими та полярними зарядженими.
• Залежно від вмісту функціональних груп у радикалі виділяють амінокислоти, що містять гідроксильну, амідну, карбоксильну та аміногрупи.
• Зазвичай використовуються тривіальні назви -амінокислот, які зазвичай пов'язані з джерелами їх виділення або властивостями.

• Слайд 2

  Класифікація амінокислот за будовою вуглеводневого радикалу

  • Аліфатичний неполярний радикал
  • Аліфатичний полярний радикал
  • Ароматичні та гетероциклічні радикали
  • Гетероциклічний радикал
  • Карбоциклічний радикал
  • Н-СН-СООН
  • NH2гліцин
  • СН3-СН-СООН
  • NH2аланін
  • СН3СН-СН-СООН
  • СН3NH2валін
  • СН3СН СН2–СН–СООН
  • СН3NH2лейцин
  • СН3СН2 СН-СН-СООН
  • Н3С NH2ізолейцин
  • СН3СН-СН-СООН
  • ОНNH2треонін
  • НS–СН2 –СН–СООН
  • NH2цистеїн
  • СН2СН2-СН-СООН
  • SСН3NH2метіонін
  • СН2СН2-СН-СООН
  • СООН NH2глутамінова кислота
  • СН2СН2-СН-СООН
  • СОNН2NH2глутамін
  • СН2 - СН-СООН
  • СООН NH2аспарагінова кислота
  • СН2 - СН-СООН
  • СОNН2NH2аспарагін
  • СН2СН2 СН2 СН2-СН-СООН
  • NН2NH2лізин
  • H2N–С–NН–СН2 СН2 СН2 –СН–СООН
  • NН NH2аргінін-СН2-СН-СООН
  • NH2фенілаланін
  • АЛЕ--СН2 -СН-СООН
  • NH2тирозин ––СН2 –СН–СООН
  • HN N NH2
  • гістидин
  • N-H пролін

• Слайд 3

  Замінні та незамінні амінокислоти

  Усі природні -амінокислоти ділять на незамінні, які надходять в організм тільки із зовнішнього середовища, та замінні, синтез яких відбувається в організмі.

  Незамінні -амінокислоти: Замінні -амінокислоти:

  • валін, лейцин, ізолейцин, гліцин, аланін, пролін,
  • лізин, метіонін, треонін, серин, цистеїн, аргінін, гістидин,
  • триптофан, фенілаланінаспарагін, глутамін, аспарагінова та глутамінова кислоти
  • Як вихідні речовини при біосинтезі амінокислот можуть виступати інші амінокислоти, а також речовини, що відносяться до інших класів органічних сполук (наприклад, кетокислоти)
  • Каталізаторами та учасниками цього процесу є ферменти.
  • Аналіз амінокислотного складу різних білків показує, що частку дикарбонових кислот та його амідів у більшості білків доводиться 25-27 % всіх амінокислот. Ці самі амінокислоти разом із лейцином і лізином становлять близько 50 % всіх амінокислот білків. У той самий час частку таких амінокислот, як цистеїн, метионин, триптофан, гистидин доводиться трохи більше 1,5 – 3,5 %.

• Слайд 4

  Стереоізомерія амінокислот

  Просторові або стереоізомери або оптично активні сполуки – сполуки, здатні існувати у просторі у вигляді двох ізомерів, що є дзеркальним відображенням один одного (енантіомер).

  Усі -амінокислоти, крім гліцину, є оптично активними сполуками і здатні обертати площину поляризації плоскополяризованого світла (всі хвилі якого коливаються в одній площині) вправо (+, правообертаючі) або вліво (-, лівообертаючі).

  Ознаки оптичної активності:

  Наявність у молекулі асиметричного атома вуглецю (атома, пов'язаного з чотирма різними замісниками);

  Відсутність у молекулі елементів симетрії.

  Енантіомери -амінокислот зазвичай зображують у вигляді відносної конфігурації і називають D,L-номенклатурою.

  Слайд 5

  Відносні конфігурації амінокислот

  У молекулі аланіну другий атом вуглецю є асиметричним (у нього 4 різних заступника: атом водню, карбоксильна, метильна і аміногрупи. Вуглеводневий ланцюг молекули розташовують вертикально, в дзеркальному відображенні зображують тільки атоми і групи, пов'язані з асиметричним атомом вуглецю. Як правило, атом водню та аміногрупа Якщо аміногрупа розташовується праворуч від вуглецевого ланцюга, це D-ізомер, якщо ліворуч – L-ізомер.

  До складу природних білків входять лише L-ізомери -амінокислот.

  Відносна конфігурація не визначає напрямок обертання площини поляризації плоскополяризованого світла. Трохи більше половини L--амінокислот є правообертальними (аланін, ізолейцин, глутамінова кислота, лізин та ін.); трохи менше лівообертаючих кислот (фенілаланін, триптофан, лейцин та ін.)

  • Н-С-NH2
  • D-аланін
  • H2N-С-Н
  • L-аланін

• Слайд 6

  • Конфігурація амінокислот визначає просторову структуру та біологічні властивості як самих амінокислот, біополімерів – білків, які побудовані із залишків амінокислот.
  • Для деяких амінокислот спостерігається зв'язок між їх конфігурацією та смаком, наприклад, L-Tрп, L-Фен, L-Тир, L-Лей мають гіркий смак, а їх D-енантіомери солодкі. Солодкий смак гліцину відомий давно. L-ізомер треоніну одним людям здається солодким, іншим – гірким. Мононатрієва сіль глутамінової кислоти – глутамат натрію – один з найважливіших носіїв смакових якостей, що застосовуються у харчовій промисловості. Цікаво зауважити, що похідне дипептиду з аспарагінової кислоти та фенілаланіну виявляє інтенсивно солодкий смак.
  • Усі амінокислоти є білі кристалічні речовини, що мають дуже високі температури правління (понад 230 °С).
  • Більшість кислот добре розчиняються у воді і практично не розчиняються у спирті та діетиловому ефірі. Це, як і висока температура плавлення, свідчить про солеобразный характер цих речовин. Специфічна розчинність амінокислот обумовлена ​​наявністю в молекулі одночасно аміногрупи (основний характер) та карбоксильної групи (кислотні властивості), завдяки чому амінокислоти належать до амфотерних електролітів (амфолітів).

• Слайд 7

  Кислотно-основні властивості амінокислот

  • В амінокислотах одночасно є як кислотна карбоксильна група, так і основна аміногрупа. У водних розчинах та твердому стані амінокислоти існують лише у вигляді внутрішніх солей – цвіттер-іонів або біполярних іонів.
  • Кислотно-основна рівновага для амінокислоти може бути описана: аніон біполярний іон катіон
  • У кислому середовищі молекули амінокислот є катіон. При пропущенні електричного струму через такий розчин катіони амінокислот рухаються до катода і відновлюються.
  • У лужному середовищі молекули амінокислот є аніоном. При пропущенні електричного струму через такий розчин аніони амінокислот рухаються до анода і там окислюються.
  • Значення рН, у якому практично всі молекули амінокислоти є біполярний іон називається изоэлектрической точкою (рI). У цьому значенні рН розчин амінокислоти не проводить електричний струм.

  СН3 –СН–СООН +NH3 СН3 –СН–СОО-ОН– NH2 Н+ СН3 –СН–СОО–Н+ +NH3 ОН-

  Слайд 8

  Значення pI найважливіших α-амінокислот

  • Цистеїн (Cys) 5,0
  • Аспарагін (Asp) 5,4
  • Фенілаланін (Phe) 5,5 Аспарагінова
  • Треонін (Thr) 5,6 кислота (Asp) 3,0
  • Глутамін (Gln) 5,7 Глутамінова
  • Серин (Ser) 5,7 кислота (Glu) 3,2
  • Тирозин (Tyr) 5,7
  • Метіонін (Met) 5,8
  • Триптофан (Trp) 5,9 Гістидин (His) 7,6
  • Аланін (Ala) 6,0 Лізін (Lys) 9,8
  • Валін (Val) 6,0 Аргінін (Arg) 10,8
  • Гліцин (Gly) 6,0
  • Лейцин (Leu) 6,0
  • Ізолейцин (Ile) 6,1
  • Пролін (Pro) 6,3

• Слайд 9

  Хімічні властивості -амінокислот

  Усі хімічні реакції, в які вступають -амінокислоти, можна розділити на групи:

  • Реакції за участю карбоксильної групи
  • Реакції за участю аміногрупи
  • Реакції за участю вуглеводневого радикалу кислоти
  • Реакції з одночасною участю карбоксильної та аміногрупи

• Слайд 10

  Реакції за участю карбоксильної групи -амінокислот

  Амінокислоти можуть вступати в ті ж хімічні реакції і давати ті ж похідні, що й інші карбонові кислоти.

  Одна з найважливіших реакцій в організмі – декарбоксилювання амінокислот. При відщепленні СО2 під дією особливих ферментів - декарбоксилаз -амінокислоти перетворюються на аміни:

  Реакції по вуглеводневому радикалу: окислення, а точніше гідроксилювання фенілаланіну:

  • СН3-СН-СООНNaOH СН3-СН-СООНNa + H2O
  • NH2 NH2 натрієва сіль аланіну
  • СН3-СН-СООН СН3ОН СН3-СН-СООСН3 + H2O
  • NH2 Н+ NH2 метиловий ефір аланіну -СН2 -СН-СООН [O]
  • NH2фенілаланін
  • АЛЕ--СН2 -СН-СООН
  • NH2тирозин
  • СН3 –СН–СООНNН3 СН3 –СН–СОО– NН4+t СН3 –СН–СОNН2
  • NH2 NH2NH2 амід аланіну
  • СН2СН2-СН-СООН СН2СН2-СН2 NH2
  • -аміномасляна кислота (ГАМК)
  • СООН NH2-СО2 СООН виступає в ролі нейромедіатора глутамінова кислота

• Слайд 11

  Реакції за участю аміногрупи -амінокислот

  Як і інші аліфатичні аміни, амінокислоти можуть реагувати з кислотами, ангідридами та хлорангідридами кислот, азотистою кислотою.

  При нагріванні -амінокислот відбувається реакція міжмолекулярної дегідриратації за участю як аміно-, так і карбоксильної групи. В результаті утворюється циклічний дикетопіперазин.

  • СН3-СН-СООН HCl СН3-СН-СООH
  • NH2+NH3 Cl– хлорид аланіну
  • СН3-СН-СООН СН3СОCl СН3-СН-СООH кислота
  • NH2-HClNH-СО-СН3 2-ацетиламінопропанова
  • СН3 –СН–СООН t СН3 –СН–СО–NH
  • 2 дикетопіперазин
  • NH2 –2 Н2О HN––CO–CH–CH3аланіну
  • СН3-СН-СООН HNO2 СН3-СН-СООH + N2 + H2O
  • NH2 OH 2-гідроксипропанова кислота

• Слайд 12
  

  Реакція дезамінування.

  Окисне дезамінування

  Відновне дезамінування

  Гідролітичне дезамінування

  Внутрішньомолекулярне дезамінування

  Реакція трансамінування.

  • СН3-СН-СООН [O] СН3-С-СООH + NH3
  • піровиноградна
  • NH2O кислота
  • СН3-СН-СООН [Н] СН3-СН2-СООH + NH3
  • пропанова
  • NH2кислота
  • СН3-СН-СООН Н2О СН3-СН-СООH + NH3
  • молочна
  • NH2HОкислота
  • СН3-СН-СООН СН2 = СН-СООH + NH3
  • пропінова
  • NH2кислота
  • СН3-СН-СООН НООС-СН2--СН2-С-СООH
  • + -кетоглутарова
  • NH2кислотаOO
  • СН3-С-СООН НООС-СН2-СН2-СН-СООH

• Слайд 13

  Освіта пептидного зв'язку

  • Аміно- та карбоксильні групи амінокислот можуть реагувати одна з одною і без утворення циклу:
  • Зв'язок –СО–NН– називається пептидним зв'язком, а продукт взаємодії амінокислот – пептидом. Якщо реакцію вступили 2 амінокислоти, виходить дипептид; 3 амінокислоти - трипептид і т.д.
  • Пептиди молекулярною масою трохи більше 10 000 називають олігопептидами, молекулярною масою понад 10 000 – поліпептидами, чи білками. Пептидні зв'язки у складі пептидів за хімічною природою є амідними.
  • Поліпептидна ланцюг складається з ділянок, що регулярно повторюються, утворюють кістяк молекули, і варіабельних ділянок - бічних радикалів амінокислотних залишків. Початком поліпептидного ланцюга вважають кінець, що несе вільну аміногрупу (N-кінець), а закінчується поліпептидний ланцюг вільною карбоксильною групою (С-кінець).
  • Називають пептид, послідовно перераховуючи, починаючи з N-кінця, назви амінокислот, що входять до пептид; при цьому суфікс "ін" замінюють на суфікс "мул" для всіх амінокислот, крім С-кінцевої. Для опису будови пептидів застосовують не традиційні структурні формули, а скорочені позначення, що дозволяють зробити запис компактнішим.

  H2N –СН–СООН H2N–СН–СООН H2N –СН–СО–NН –СН–СООН + СН3СН2ОН–H2O СН3СН2ОН дипептид аланін серін аланілсерин

  H2N -СН-СОNН-СН-СОNH -СН2-СОNН -СН-СОNН-СН-СОOH

  СН2SHСН3CH(СН3)2СН2ОН

  Пентапептид: цистеілаланілгліцілвалілсерін або Цис-Ала-Глі-Вал-Сер

  Слайд 14

  Білки

  В даний час загальновизнаною є поліпептидна теорія будови білкової молекули.

  Білки можна класифікувати:

  – за формою молекул (глобулярні та фібрилярні);

  – за молекулярною масою (низько- та високомолекулярні);

  – за складом або хімічною будовою (прості та складні);

  – за функціями, що виконуються;

  – по локалізації у клітині (ядерні, цитоплазматичні та ін.);

  - По локалізації в організмі (білки крові, печінки та ін);

  - по можливості адаптивно регулювати кількість даних білків: білки, що синтезуються з постійною швидкістю (конститутивні), та білки, синтез яких може посилюватися при впливі факторів середовища (індуцибельні);

  - за тривалістю життя в клітині (від дуже швидко оновлюються білків, з періодом напівперетворення менше 1 год, до дуже повільно оновлюються білків, період напівперетворення яких обчислюють тижнями та місяцями);

  - По подібним ділянкам первинної структури та спорідненим функцій (родини білків).

  Слайд 15

  Функції білків

• Слайд 16

  Класифікація простих білків

  • Альбуміни. Приблизно 75-80% осмотичного тиску білків сироватки припадає на альбуміни; Ще одна функція – транспорт жирних кислот.
  • Глобуліни. -Глобуліни містяться в крові в комплексі з білірубіном та з ліпопротеїнами високої щільності. Фракція β-глобулінів включає протромбін, який є попередником тромбіну - білка, відповідального за перетворення фібриногену крові на фібрин при згортанні крові. -Глобуліни виконують захисну функцію.
  • Протаміни – низькомолекулярні білки, що мають виражені основні властивості, зумовлені наявністю в їх складі від 60 до 85% аргініну. У ядрах клітин асоціюються із ДНК.
  • Гістони є невеликими білками основного характеру. До їх складу входять лізин та аргінін (20-30%). Гістони відіграють важливу роль у регуляції експресії генів.
  • Проламіни - білки рослинного походження, містяться в основному в насінні злаків. Усі білки цієї групи при гідролізі дають значну кількість проліну. Проламіни містять 20-25% глутамінової кислоти і 10-15% проліну. Найбільш вивчені оризенін (з рису), глютенін (з пшениці), зеїн (з кукурудзи) та ін.
  • Глютеліни - прості білки, містяться в насінні злаків, в зелених частинах рослин. Для глютелінів характерно порівняно високий вміст глутамінової кислоти та наявність лізину. Глютеліни – запасні білки.

• Слайд 17

  Класифікація складних білків

• Слайд 18

  Первинна структура білка

  • Первинна структура білка – це послідовність розташування амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Її визначають, послідовно відщеплюючи амінокислоти від білка шляхом гідролізу.
  • Для відщеплення N-кінцевої амінокислоти білок обробляють 2,4-динітрофторбензолом і після кислотного гідролізу тільки одна N-кінцева кислота виявляється пов'язаною з цим реактивом (метод Сенджера).
  • За методом Едмана в процесі гідролізу відокремлюють N-кінцеву кислоту у вигляді продукту взаємодії з фенілізотіоціанатом.
  • Для визначення С-кінцевої кислоти зазвичай використовують гідроліз у присутності спеціального ферменту - карбоксипептидази, яка розриває пептидний зв'язок з того кінця пептиду, де міститься вільна карбоксильна група. Існують і хімічні методи відщеплення С-кінцевої кислоти, наприклад, з використанням гідразину (метод Акаборі).

• Слайд 19

  Вторинна структура білка

  Вторинна структура білка – спосіб упаковки дуже довгого поліпептидного ланцюга в  – спіральну або  – складчасту конформацію. Витки спіралі або складки утримуються, в основному, за допомогою внутрішньомолекулярних зв'язків, що виникають між атомом водню (у складі -NН-або -СООН-груп) одного витка спіралі або складки і електронегативним атомом (кисню або азоту) сусіднього витка або складки.

  Слайд 20

  Третинна структура білка

  • Третинна структура білка – тривимірна просторова орієнтація поліпептидної спіралі чи складчастої структури певному обсязі.
  • Розрізняють глобулярну (кулясту) та фібрилярну (витягнуту, волокнисту) третинну структури.
  • Третинна структура формується автоматично, спонтанно і повністю визначається первинною структурою білка. При цьому у взаємодії вступають бічні радикали амінокислотних залишків.
  • Стабілізація третинної структури здійснюється рахунок освіти між радикалами амінокислот водневих, іонних, дисульфидных зв'язків, і навіть завдяки ван-дер-ваальсовым силам тяжіння між неполярними вуглеводневими радикалами.

• Слайд 21

  Схема утворення зв'язків між радикалами амінокислот

  1 – іонні зв'язки, 2 – водневі зв'язки,

  3 – гідрофобні взаємодії; 4 – дисульфідні зв'язки.

  Слайд 22

  Четвертична структура білка

  Четвертична структура білка – спосіб укладання у просторі окремих поліпептидних ланцюгів та формування структурно та функціонально єдиного макромолекулярного утворення.

  Молекулу, що утворилася, називають олігомером, а окремі поліпептидні ланцюги, з яких він складається – протомірами, мономерами або субодиницями (їх зазвичай парна кількість: 2,4, рідше 6 або 8).

  Наприклад, молекула гемоглобіну складається з двох – та двох – поліпептидних ланцюгів.

  Кожен поліпептидний ланцюг оточує групу гема – небілкового пігменту, що надає крові її червоного кольору. Саме у складі гема знаходиться катіон заліза, здатний приєднувати та транспортувати по організму необхідний для функціонування організму кисень.

  Четвертичну структуру має близько 5% білків, у тому числі гемоглобін, імуно-глобуліни, інсулін, феритин, майже всі ДНК-і РНК-полімерази.

  • Гексамерінсуліну
  • Тетрамер гемоглобіну

• Слайд 23

  Кольорові реакції для виявлення білків амінокислот

  • Для ідентифікації пептидів, білків та окремих амінокислот використовують так звані «кольорові реакції».
  • Універсальна реакція на пептидну групу – поява червоно-фіолетового забарвлення при додаванні до розчину білка іонів міді (II) у лужному середовищі (біуретова реакція).
  • Реакція на залишки ароматичних амінокислот – тирозину та фенілаланіну – поява жовтого забарвлення при обробці розчину білка концентрованою азотною кислотою (ксантопротеїнова реакція).
  • Сірковмісні білки дають чорне фарбування при нагріванні з розчином ацетату свинцю(II) у лужному середовищі (реакція Фолю).
  • Загальна якісна реакція -амінокислот – утворення синьо-фіолетового фарбування при взаємодії з нінгідрином.
  • Нінгідринову реакцію дають також і білки.

• Слайд 24

  Значення білків та пептидів

  • Білки становлять матеріальну основу хімічної діяльності клітини. Функції білків у природі універсальні. Серед них розрізняють ферменти, гормони, структурні (кератин, фіброїн, колаген), транспортні (гемоглобін, міоглобін), рухові (актин, міозин), захисні (імуноглобуліни), запасні (казеїн, яєчний альбумін) білки, токсини (зміїні отрути, токсин).
  • У біологічному плані пептиди відрізняються від білків вужчим спектром функцій. Найбільш характерна для пептидів регуляторна функція (гормони, антибіотики, токсини, інгібітори та активатори ферментів, переносники іонів через мембрани тощо). Нещодавно відкрито групу пептидів головного мозку - нейропептидів. Вони впливають на процеси навчання та запам'ятовування, регулюють сон, мають знеболювальну функцію; простежується зв'язок деяких нервово-психічних захворювань, наприклад шизофренії, із вмістом тих чи інших пептидів у мозку.
  • В даний час досягнуто успіхів у вивченні проблеми співвідношення структури та функцій білків, механізму їх участі у найважливіших процесах життєдіяльності організму, розумінні молекулярних основ патогенезу багатьох хвороб. До актуальних проблем належить хімічний синтез білка. Отримання синтетичним шляхом аналогів природних пептидів та білків покликане сприяти вирішенню таких питань, як з'ясування механізму дії цих сполук у клітині, встановлення взаємозв'язку їх активності з просторовою будовою, створення нових лікарських засобів та продуктів харчування, а також дозволяє підійти до моделювання процесів, що протікають в організмі. .

• Слайд 25

  • Білки є основою різноманітних біологічних клеїв. Так, ловчі мережі павуків складаються в основному з фіброїну – білка, що виділяється павутинними бородавками. Ця сиропоподібна в'язка речовина твердне на повітрі, перетворюючись на міцну і нерозчинну у воді нитку. Шовковини, що утворюють спіральну нитку павутиння, містять клей, що утримує видобуток. Сам павук вільно бігає радіальними нитками.
  • Завдяки спеціальним клеям мухи та ін комахи здатні виявляти просто дива акробатики. Метелики приклеюють до листя рослин свої яйця, деякі види стрижів будують гнізда із застигаючих виділень слинних залоз, осетрові кріплять ікру на придонному камінні.
  • Деякі види равликів на зиму або в періоди посухи постачають раковини спеціальною «дверю», яку сам равлик зводить з клейкого твердіючого протеїну, що містить вапно. Відгородившись від зовнішнього світу досить твердою перепоною, равлик перечікує несприятливі часи в раковині. Коли ситуація змінюється, вона просто з'їдає її і перестає жити самітницею.
  • Клеючі речовини, якими користуються підводні жителі, мають застигати під водою. Тому до їх складу входять кілька різних протеїнів, що відштовхують воду та взаємодіють між собою з утворенням міцного клею. Клей, яким мідії прикріплюються до каменю, не розчиняється у воді і вдвічі міцніший за епоксидну смоли. Нині цей протеїн намагаються синтезувати у лабораторних умовах. Більшість клеючих речовин не переносять вологи, а білковим клеєм мідій можна було б склеювати кістки та зуби. Цей білок не спричиняє відторгнення організмом, що дуже важливо для медичних препаратів.

• Слайд 26

  У метилового ефіру L--аспартил-L-фенілаланіну дуже солодкий смак.

  СН3ООС-СН(СН2С6Н5)-NH-СО-СH(NН2)-СН2-СООН.

  Речовина відома під торговою назвою "аспартам". Аспартам не тільки солодший за цукор (у 100-150 разів), але й посилює його солодкий смак, особливо в присутності лимонної кислоти. Солодкі та багато похідних апартаму.

  З ягід Dioscoreophylum cumminsii (російської назви немає), знайдених у нетрях Нігерії в 1895 році, виділено білок монелін, який солодший за цукор в 1500 - 2000 разів. Ще сильніше – у 4000 разів – перевершив сахарозу білок тауматин, виділений з яскраво-червоних м'ясистих плодів іншої африканської рослини Thaumatococcus daniellii. Інтенсивність солодкого смаку тауматину ще більше зростає при взаємодії цього білка з іонами алюмінію. Утворений комплекс, який отримав торгову назву талін, солодший від сахарози в 35 000 разів; якщо ж порівнювати не маси таліну і сахарози, а кількість їх молекул, то талін виявиться солодшим вже в 200 тисяч разів!

  Ще один дуже солодкий білок - міракулін був виділений у минулому столітті з червоних плодів чагарника Synsepalum dulcificum daniellii, які назвали «чудодійними»: у людини, що пожувала ці плоди, змінюються смакові відчуття. Так, в оцту з'являється приємний винний смак, лимонний сік перетворюється на солодкий напій, причому ефект триває тривалий час. Якщо колись вирощуватимуть на плантаціях всі ці екзотичні плоди, у цукровій промисловості буде набагато менше проблем із транспортуванням продукції. Адже маленький шматочок тауматину зможе замінити цілий мішок цукрового піску!

  На початку 70-х років було синтезовано з'єднання, найсолодше з усіх синтезованих. Це дипептид, побудований із залишків двох амінокислот - аспарагінової та аміномалонової. У дипептиді дві карбоксильні групи залишку аміномалонової кислоти замінені на складноефірні групи, утворені метанолом і фенхолом (він міститься в ефірних оліях рослин і видобувається зі скипидару). Ця речовина приблизно в 33 000 разів солодша за сахарозу. Щоб плитка шоколаду стала звично солодкою, достатньо часток міліграма цієї спеції.

  Слайд 27
  

  Хімічні та фізичні властивості шкіри та волосся визначаються властивостями кератинів. У кожного виду тварин кератин має деякі особливості, тому це слово вживають у множині. КЕРАТИНИ - нерозчинні у воді білки хребетних, що утворюють його волосся, шерсть, роговий шар шкіри, нігті. Під дією води кератин шкіри, волосся, нігтів розм'якшується, набухає, а після випаровування води знову твердне.

  Основна хімічна особливість кератину полягає в тому, що в його складі до 15% амінокислоти, що містить сірку цистеїну. Атоми сірки, присутні в цистеїновій частині молекули кератину, легко утворюють зв'язки з атомами сірки сусідньої молекули, виникають дисульфідні містки, які з'єднують ці макромолекули.

  Кератини відносяться до фібрилярних білків. У тканинах вони існують у вигляді довгих ниток – фібрил, у яких молекули розташовані пучками, спрямованими в один бік. У цих нитках окремі макромолекули з'єднані між собою хімічними зв'язками (рис. 1). Спіральні нитки закручені в потрійну спіраль, а 11 спіралей об'єднані мікрофібрилу, яка становить центральну частину волосся (див. рис. 2). Мікрофібрили об'єднуються в макрофібрили.

  а) Водневі б) Іонні в) Неполярні г) Дисульфід- Мал. 2. Кератин волосся – фібрилярний білок. зв'язку зв'язку взаємодії ний місток

  Мал. 1. Типи взаємодії між ланцюжковими білковими молекулами

• Слайд 28

  • Волосся має неоднорідну структуру в поперечному перерізі. З точки зору хімії всі шари волосся ідентичні і складаються з однієї хімічної сполуки – кератину. Але залежно від ступеня та типу структурування кератину існують шари з різними властивостями: кутикула – поверхневий лускатий шар; волокнистий, або кірковий шар; серцевина.
  • Кутикула утворюється з плоских клітин, що перекривають один одного подібно до риб'ячої луски. З погляду косметики це найважливіший шар волосся. Саме від його стану залежить зовнішній вигляд волосся: блиск, пружність або, навпаки, тьмяність, посіченість.
  • Стан кутикули впливає і на процеси фарбування волосся та його завивки, так як для проникнення препаратів у глибші шари волосся, до пігменту, необхідно розм'якшити кутикулу.
  • Кератин, з якого складаються «лусочки», розбухає під дією вологи, особливо якщо це супроводжується дією тепла та лужних препаратів (мило). З погляду хімії це пояснюється розривом водневих зв'язків у молекулах кератину, які при висиханні волосся відновлюються. При набуханні платівок краю їх встають вертикально, волосся втрачає блиск. Розм'якшення кутикули зменшує механічну міцність волосся: у вологому стані його легше пошкодити. Простір між краями лусочок заповнений шкірним жиром, що надає волоссю блиск, м'якість, еластичність.
  • Волокнистий, або кірковий, шар утворений довгими веретеноподібними ороговілими клітинами, розташованими в одному напрямку; від нього залежать еластичність та пружність волосся. У цьому шарі міститься пігмент меланін, відповідальний за колір волосся. Забарвлення волосся залежить від присутності в ньому меланіну та бульбашок повітря. Світле волосся містить розсіяний пігмент, темне - зернистий.
  • Серцевина, або мозковий шар, складається з не повністю ороговіли клітин.

Переглянути всі слайди

Амінокислоти Виконала учениця 10 а МБОУ ЗОШ №102 м. Самара Сліпкус Віталія

План 1. Фізичні характеристики 2. Хімічні характеристики 3 . 4. Оптична ізомерія 5. Класифікація 6. Значення

Амінокислоти - безбарвні кристалічні речовини, добре розчинні у воді і мало розчинні в органічних розчинниках. Багато з них мають солодкий смак. Вони мають високу щільність і високі температури плавлення (часто розкладання).

Хімічні властивості Всі амінокислоти амфотерні сполуки можуть проявляти як кислотні властивості, обумовлені наявністю в їх молекулах карбоксильної групи - COOH, так і основні властивості, обумовлені аміногрупою - NH 2 . Розчини амінокислот у воді мають властивості буферних розчинів, тобто. перебувають у стані внутрішніх солей. Амінокислоти зазвичай можуть вступати у всі реакції, характерні для карбонових кислот та амінів. Важливою особливістю амінокислот є їхня здатність до поліконденсації (процес синтезу полімерів), що призводить до утворення поліамідів, у тому числі пептидів, білків, нейлону, капрону.

Більшість амінокислот можна отримати в ході гідролізу білків або як результат хімічних реакцій:

Оптична ізомерія Усі входять до складу живих організмів α-амінокислоти, крім гліцину, містять асиметричний атом вуглецю (треонін і ізолейцин містять два асиметричні атоми) і мають оптичну активність. Майже всі α-амінокислоти, що зустрічаються в природі, мають L-форму, і лише L-амінокислоти включаються до складу білків, синтезованих на рибосомах.

Класифікація Замінні амінокислоти - це такі амінокислоти, які можуть надходити в наш організм з білковою їжею або утворюватися в організмі з інших амінокислот. Незамінні амінокислоти – це такі амінокислоти, які наш організм не може самостійно виробляти, вони обов'язково мають надходити з білковою їжею.

Амінокислоти є основним "будівельним матеріалом" для синтезу специфічних тканинних білків, ферментів, пептидних гормонів та інших фізіологічно активних сполук. Крім того, що амінокислоти утворюють білки, деякі з них виконують роль нейромедіаторів або є їх попередниками. Нейромедіатори – це хімічні речовини, що передають нервовий імпульс з однієї нервової клітини на іншу. Отже, деякі амінокислоти необхідні нормальної роботи мозку. Амінокислоти сприяють тому, що вітаміни та мінерали адекватно виконують свої функції. Деякі амінокислоти безпосередньо забезпечують енергією м'язову тканину.

1 із 28

Презентація на тему:АМІНОКИСЛОТИ

№ слайду 1

Опис слайду:

До складу природних поліпептидів і білків входять -амінокислоти, в молекулах яких аміно-і карбоксильна групи пов'язані з одним і тим самим атомом вуглецю. До складу природних поліпептидів і білків входять -амінокислоти, в молекулах яких аміно-і карбоксильна групи пов'язані з одним і тим самим атомом вуглецю. H2N–СН–СООН R Залежно від будови вуглеводневого радикалу R природні амінокислоти поділяють на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні. Аліфатичні амінокислоти можуть бути неполярними (гідрофобними), полярними незарядженими та полярними зарядженими. Залежно від вмісту функціональних груп у радикалі виділяють амінокислоти, що містять гідроксильну, амідну, карбоксильну та аміногрупи. Зазвичай використовуються тривіальні назви -амінокислот, які пов'язані з джерелами їх виділення чи властивостями.

№ слайду 2

Опис слайду:

№ слайду 3

Опис слайду:

Всі природні -амінокислоти ділять на незамінні, які надходять в організм тільки із зовнішнього середовища, та замінні, синтез яких відбувається в організмі. Всі природні -амінокислоти ділять на незамінні, які надходять в організм тільки із зовнішнього середовища, та замінні, синтез яких відбувається в організмі. Незамінні -амінокислоти: Замінні -амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, гліцин, аланін, пролін, лізин, метіонін, треонін, серин, цистеїн, аргінін, гістидин, триптофан, фенілаланін аспарагін, глутамін, аспарагінова Біосинтез амінокислот можуть виступати інші амінокислоти, а також речовини, що відносяться до інших класів органічних сполук (наприклад, кетокислоти) Каталізаторами та учасниками цього процесу є ферменти. Аналіз амінокислотного складу різних білків показує, що частку дикарбонових кислот та його амідів у більшості білків доводиться 25-27 % всіх амінокислот. Ці самі амінокислоти разом із лейцином і лізином становлять близько 50 % всіх амінокислот білків. У той самий час частку таких амінокислот, як цистеїн, метионин, триптофан, гистидин доводиться трохи більше 1,5 – 3,5 %.

№ слайда 4

Опис слайду:

Просторові або стереоізомери або оптично активні сполуки – сполуки, здатні існувати у просторі у вигляді двох ізомерів, що є дзеркальним відображенням один одного (енантіомер). Просторові або стереоізомери або оптично активні сполуки – сполуки, здатні існувати у просторі у вигляді двох ізомерів, що є дзеркальним відображенням один одного (енантіомер). Всі -амінокислоти, крім гліцину, є оптично активними сполуками і здатні обертати площину поляризації плоскополяризованого світла (всі хвилі якого коливаються в одній площині) вправо (+, правообертаючі) або вліво (-, лівообертаючі). Ознаки оптичної активності: - Наявність в молекулі асиметричного атома вуглецю (атома, пов'язаного з чотирма різними заступниками); - Відсутність у молекулі елементів симетрії. Енантіомери -амінокислот зазвичай зображують у вигляді відносної конфігурації і називають D,L-номенклатурі.

№ слайду 5

Опис слайду:

У молекулі аланіну другий атом вуглецю є асиметричним (у нього 4 різних заступника: атом водню, карбоксильна, метильна і аміногрупи. Вуглеводневий ланцюг молекули розташовують вертикально, в дзеркальному відображенні зображують тільки атоми і групи, пов'язані з асиметричним атомом вуглецю. як правило, атом водню і аміногрупа Якщо аміногрупа розташовується праворуч від вуглецевого ланцюга, це D-ізомер, якщо ліворуч – L-ізомер. аміногрупи Вуглеводневий ланцюг молекули розташовують вертикально, в дзеркальному відображенні зображують тільки атоми і групи, пов'язані з асиметричним атомом вуглецю. ліворуч – L-ізомер До складу природних білків входять лише L-ізомери-амінокислот, відносна конфігурація не визначає напрямок обертання площини поляризації плоскополяризованого світла. Трохи більше половини L-амінокислот є правообертальними (аланін, ізолейцин, глутамінова кислота, лізин та ін); трохи менше лівообертаючих кислот (фенілаланін, триптофан, лейцин та ін.)

№ слайду 6

Опис слайду:

Конфігурація амінокислот визначає просторову структуру та біологічні властивості як самих амінокислот, біополімерів – білків, які побудовані із залишків амінокислот. Конфігурація амінокислот визначає просторову структуру та біологічні властивості як самих амінокислот, біополімерів – білків, які побудовані із залишків амінокислот. Для деяких амінокислот спостерігається зв'язок між їх конфігурацією та смаком, наприклад, L-Tрп, L-Фен, L-Тир, L-Лей мають гіркий смак, а їх D-енантіомери солодкі. Солодкий смак гліцину відомий давно. L-ізомер треоніну одним людям здається солодким, іншим – гірким. Мононатрієва сіль глутамінової кислоти – глутамат натрію – один з найважливіших носіїв смакових якостей, що застосовуються у харчовій промисловості. Цікаво зауважити, що похідне дипептиду з аспарагінової кислоти та фенілаланіну виявляє інтенсивно солодкий смак. Усі амінокислоти є білі кристалічні речовини, що мають дуже високі температури правління (понад 230 °С). Більшість кислот добре розчиняються у воді і практично не розчиняються у спирті та діетиловому ефірі. Це, як і висока температура плавлення, свідчить про солеобразный характер цих речовин. Специфічна розчинність амінокислот обумовлена ​​наявністю в молекулі одночасно аміногрупи (основний характер) та карбоксильної групи (кислотні властивості), завдяки чому амінокислоти належать до амфотерних електролітів (амфолітів).

№ слайду 7

Опис слайду:

В амінокислотах одночасно є як кислотна карбоксильна група, так і основна аміногрупа. У водних розчинах та твердому стані амінокислоти існують лише у вигляді внутрішніх солей – цвіттер-іонів або біполярних іонів. В амінокислотах одночасно є як кислотна карбоксильна група, так і основна аміногрупа. У водних розчинах та твердому стані амінокислоти існують лише у вигляді внутрішніх солей – цвіттер-іонів або біполярних іонів. Кислотно-основна рівновага для амінокислоти може бути описана: аніон біполярний іон катіон У кислому середовищі молекули амінокислот є катіоном. При пропущенні електричного струму через такий розчин катіони амінокислот рухаються до катода і відновлюються. У лужному середовищі молекули амінокислот є аніоном. При пропущенні електричного струму через такий розчин аніони амінокислот рухаються до анода і там окислюються. Значення рН, у якому практично всі молекули амінокислоти є біполярний іон називається изоэлектрической точкою (рI). У цьому значенні рН розчин амінокислоти не проводить електричний струм.

№ слайду 8

Опис слайду:

Цистеїн (Cys) 5,0 Цистеїн (Cys) 5,0 Аспарагін (Asp) 5,4 Фенілаланін (Phe) 5,5 Аспарагінова Треонін (Thr) 5,6 кислота (Asp) 3,0 Глутамін (Gln) 5,7 Глутамінова Серін (Ser) 5,7 кислота (Glu) 3,2 Тирозин (Tyr) 5,7 Метіонін (Met) 5,8 Триптофан (Trp) 5,9 Гістидин (His) 7,6 Аланін (Ala) 6,0 Лізин (Lys) 9,8 Валін (Val) 6,0 Аргінін (Arg) 10,8 Гліцин (Gly) 6,0 Лейцин (Leu) 6,0 Ізолейцин (Ile) 6,1 Пролін (Pro) 6,3

№ слайду 9

Опис слайду:

Всі хімічні реакції, в які вступають -амінокислоти, можна розділити на групи: Всі хімічні реакції, в які вступають -амінокислоти, можна розділити на групи: Реакції за участю карбоксильної групи Реакції за участю аміногрупи Реакції за участю вуглеводневого радикалу кислоти та аміногрупи

№ слайду 10

Опис слайду:

Амінокислоти можуть вступати в ті ж хімічні реакції і давати ті ж похідні, що й інші карбонові кислоти. Амінокислоти можуть вступати в ті ж хімічні реакції і давати ті ж похідні, що й інші карбонові кислоти. Одна з найважливіших реакцій в організмі – декарбоксилювання амінокислот. При відщепленні СО2 під дією особливих ферментів - декарбоксилаз -амінокислоти перетворюються на аміни: Реакції по вуглеводневому радикалу: окислення, а точніше гідроксилювання фенілаланіну:

№ слайду 11

Опис слайду:

Як і інші аліфатичні аміни, амінокислоти можуть реагувати з кислотами, ангідридами та хлорангідридами кислот, азотистою кислотою. Як і інші аліфатичні аміни, амінокислоти можуть реагувати з кислотами, ангідридами та хлорангідридами кислот, азотистою кислотою. При нагріванні амінокислот відбувається реакція міжмолекулярної дегідриратації за участю як аміно-, так і карбоксильної групи. В результаті утворюється циклічний дикетопіперазин.

№ слайду 12

Опис слайду:

№ слайду 13

Опис слайду:

Аміно- та карбоксильні групи амінокислот можуть реагувати одна з одною і без утворення циклу: Аміно- та карбоксильні групи амінокислот можуть реагувати одна з одною і без утворення циклу: Зв'язок –СО–NН– називається пептидним зв'язком, а продукт взаємодії амінокислот – пептидом. Якщо реакцію вступили 2 амінокислоти, виходить дипептид; 3 амінокислоти - трипептид і т.д. Пептиди молекулярною масою трохи більше 10 000 називають олігопептидами, молекулярною масою понад 10 000 – поліпептидами, чи білками. Пептидні зв'язки у складі пептидів за хімічною природою є амідними. Поліпептидна ланцюг складається з ділянок, що регулярно повторюються, утворюють кістяк молекули, і варіабельних ділянок - бічних радикалів амінокислотних залишків. Початком поліпептидного ланцюга вважають кінець, що несе вільну аміногрупу (N-кінець), а закінчується поліпептидний ланцюг вільною карбоксильною групою (С-кінець). Називають пептид, послідовно перераховуючи, починаючи з N-кінця, назви амінокислот, що входять до пептид; при цьому суфікс "ін" замінюють на суфікс "мул" для всіх амінокислот, крім С-кінцевої. Для опису будови пептидів застосовують не традиційні структурні формули, а скорочені позначення, що дозволяють зробити запис компактнішим.

№ слайду 14

Опис слайду:

В даний час загальновизнаною є поліпептидна теорія будови білкової молекули. В даний час загальновизнаною є поліпептидна теорія будови білкової молекули. Білки можна класифікувати: – за формою молекул (глобулярні та фібрилярні); – за молекулярною масою (низько- та високомолекулярні); – за складом або хімічною будовою (прості та складні); – за функціями, що виконуються; – по локалізації у клітині (ядерні, цитоплазматичні та ін.); - По локалізації в організмі (білки крові, печінки та ін); - по можливості адаптивно регулювати кількість даних білків: білки, що синтезуються з постійною швидкістю (конститутивні), та білки, синтез яких може посилюватися при впливі факторів середовища (індуцибельні); - за тривалістю життя в клітині (від дуже швидко оновлюються білків, з періодом напівперетворення менше 1 год, до дуже повільно оновлюються білків, період напівперетворення яких обчислюють тижнями та місяцями); - По подібним ділянкам первинної структури та спорідненим функцій (родини білків).

№ слайду 15

Опис слайду:

№ слайду 16

Опис слайду:

Альбуміни. Приблизно 75-80% осмотичного тиску білків сироватки припадає на альбуміни; Ще одна функція – транспорт жирних кислот. Альбуміни. Приблизно 75-80% осмотичного тиску білків сироватки припадає на альбуміни; Ще одна функція – транспорт жирних кислот. Глобуліни. -Глобуліни містяться в крові в комплексі з білірубіном та з ліпопротеїнами високої щільності. Фракція β-глобулінів включає протромбін, який є попередником тромбіну - білка, відповідального за перетворення фібриногену крові на фібрин при згортанні крові. -Глобуліни виконують захисну функцію. Протаміни – низькомолекулярні білки, що мають виражені основні властивості, зумовлені наявністю в їх складі від 60 до 85% аргініну. У ядрах клітин асоціюються із ДНК. Гістони є невеликими білками основного характеру. До їх складу входять лізин та аргінін (20-30%). Гістони відіграють важливу роль у регуляції експресії генів. Проламіни - білки рослинного походження, містяться в основному в насінні злаків. Усі білки цієї групи при гідролізі дають значну кількість проліну. Проламіни містять 20-25% глутамінової кислоти і 10-15% проліну. Найбільш вивчені оризенін (з рису), глютенін (з пшениці), зеїн (з кукурудзи), та ін. Для глютелінів характерно порівняно високий вміст глутамінової кислоти та наявність лізину. Глютеліни – запасні білки.

№ слайду 17

Опис слайду:

№ слайду 18

Опис слайду:

Первинна структура білка – це послідовність розташування амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Її визначають, послідовно відщеплюючи амінокислоти від білка шляхом гідролізу. Первинна структура білка – це послідовність розташування амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Її визначають, послідовно відщеплюючи амінокислоти від білка шляхом гідролізу. Для відщеплення N-кінцевої амінокислоти білок обробляють 2,4-динітрофторбензолом і після кислотного гідролізу тільки одна N-кінцева кислота виявляється пов'язаною з цим реактивом (метод Сенджера). За методом Едмана в процесі гідролізу відокремлюють N-кінцеву кислоту у вигляді продукту взаємодії з фенілізотіоціанатом. Для визначення С-кінцевої кислоти зазвичай використовують гідроліз у присутності спеціального ферменту - карбоксипептидази, яка розриває пептидний зв'язок з того кінця пептиду, де міститься вільна карбоксильна група. Існують і хімічні методи відщеплення С-кінцевої кислоти, наприклад, з використанням гідразину (метод Акаборі).

№ слайду 19

Опис слайду:

Вторинна структура білка - спосіб упаковки дуже довгого поліпептидного ланцюга - спіральну або складчасту конформацію. Витки спіралі або складки утримуються, в основному, за допомогою внутрішньомолекулярних зв'язків, що виникають між атомом водню (у складі -NН-або -СООН-груп) одного витка спіралі або складки і електронегативним атомом (кисню або азоту) сусіднього витка або складки. Вторинна структура білка - спосіб упаковки дуже довгого поліпептидного ланцюга - спіральну або складчасту конформацію. Витки спіралі або складки утримуються, в основному, за допомогою внутрішньомолекулярних зв'язків, що виникають між атомом водню (у складі -NН-або -СООН-груп) одного витка спіралі або складки і електронегативним атомом (кисню або азоту) сусіднього витка або складки.

№ слайду 20

Опис слайду:

Третинна структура білка – тривимірна просторова орієнтація поліпептидної спіралі чи складчастої структури певному обсязі. Третинна структура білка – тривимірна просторова орієнтація поліпептидної спіралі чи складчастої структури певному обсязі. Розрізняють глобулярну (кулясту) та фібрилярну (витягнуту, волокнисту) третинну структури. Третинна структура формується автоматично, спонтанно і повністю визначається первинною структурою білка. При цьому у взаємодію вступають бічні радикали амінокислотних залишків. Стабілізація третинної структури здійснюється рахунок освіти між радикалами амінокислот водневих, іонних, дисульфидных зв'язків, і навіть завдяки ван-дер-ваальсовым силам тяжіння між неполярними вуглеводневими радикалами.

№ слайду 21

Опис слайду:

№ слайду 22

Опис слайду:

Четвертична структура білка – спосіб укладання у просторі окремих поліпептидних ланцюгів та формування структурно та функціонально єдиного макромолекулярного утворення. Четвертична структура білка – спосіб укладання у просторі окремих поліпептидних ланцюгів та формування структурно та функціонально єдиного макромолекулярного утворення. Молекулу, що утворилася, називають олігомером, а окремі поліпептидні ланцюги, з яких він складається – протомірами, мономерами або субодиницями (їх зазвичай парна кількість: 2,4, рідше 6 або 8). Наприклад, молекула гемоглобіну складається з двох – та двох – поліпептидних ланцюгів. Кожен поліпептидний ланцюг оточує групу гема – небілкового пігменту, що надає крові її червоного кольору. Саме у складі гема знаходиться катіон заліза, здатний приєднувати та транспортувати по організму необхідний для функціонування організму кисень. Четвертичну структуру має близько 5% білків, у тому числі гемоглобін, імуно-глобуліни, інсулін, феритин, майже всі ДНК-і РНК-полімерази.

№ слайду 23

Опис слайду:

Для ідентифікації пептидів, білків та окремих амінокислот використовують так звані «кольорові реакції». Для ідентифікації пептидів, білків та окремих амінокислот використовують так звані «кольорові реакції». Універсальна реакція на пептидну групу – поява червоно-фіолетового забарвлення при додаванні до розчину білка іонів міді (II) у лужному середовищі (біуретова реакція). Реакція на залишки ароматичних амінокислот – тирозину та фенілаланіну – поява жовтого забарвлення при обробці розчину білка концентрованою азотною кислотою (ксантопротеїнова реакція). Сірковмісні білки дають чорне фарбування при нагріванні з розчином ацетату свинцю(II) у лужному середовищі (реакція Фолю). Загальна якісна реакція -амінокислот - утворення синьо-фіолетового фарбування при взаємодії з нінгідрином. Нінгідринову реакцію дають також і білки.

№ слайду 24

Опис слайду:

Білки становлять матеріальну основу хімічної діяльності клітини. Функції білків у природі універсальні. Серед них розрізняють ферменти, гормони, структурні (кератин, фіброїн, колаген), транспортні (гемоглобін, міоглобін), рухові (актин, міозин), захисні (імуноглобуліни), запасні (казеїн, яєчний альбумін) білки, токсини (зміїні отрути, токсин). Білки становлять матеріальну основу хімічної діяльності клітини. Функції білків у природі універсальні. Серед них розрізняють ферменти, гормони, структурні (кератин, фіброїн, колаген), транспортні (гемоглобін, міоглобін), рухові (актин, міозин), захисні (імуноглобуліни), запасні (казеїн, яєчний альбумін) білки, токсини (зміїні отрути, токсин). У біологічному плані пептиди відрізняються від білків вужчим спектром функцій. Найбільш характерна для пептидів регуляторна функція (гормони, антибіотики, токсини, інгібітори та активатори ферментів, переносники іонів через мембрани тощо). Нещодавно відкрито групу пептидів головного мозку - нейропептидів. Вони впливають на процеси навчання та запам'ятовування, регулюють сон, мають знеболювальну функцію; простежується зв'язок деяких нервово-психічних захворювань, наприклад шизофренії, із вмістом тих чи інших пептидів у мозку. В даний час досягнуто успіхів у вивченні проблеми співвідношення структури та функцій білків, механізму їх участі у найважливіших процесах життєдіяльності організму, розумінні молекулярних основ патогенезу багатьох хвороб. До актуальних проблем належить хімічний синтез білка. Отримання синтетичним шляхом аналогів природних пептидів та білків покликане сприяти вирішенню таких питань, як з'ясування механізму дії цих сполук у клітині, встановлення взаємозв'язку їх активності з просторовою будовою, створення нових лікарських засобів та продуктів харчування, а також дозволяє підійти до моделювання процесів, що протікають в організмі. .

№ слайду 25

Опис слайду:

Білки є основою різноманітних біологічних клеїв. Так, ловчі мережі павуків складаються в основному з фіброїну – білка, що виділяється павутинними бородавками. Ця сиропоподібна в'язка речовина твердне на повітрі, перетворюючись на міцну і нерозчинну у воді нитку. Шовковини, що утворюють спіральну нитку павутиння, містять клей, що утримує видобуток. Сам павук вільно бігає радіальними нитками. Білки є основою різноманітних біологічних клеїв. Так, ловчі мережі павуків складаються в основному з фіброїну – білка, що виділяється павутинними бородавками. Ця сиропоподібна в'язка речовина твердне на повітрі, перетворюючись на міцну і нерозчинну у воді нитку. Шовковини, що утворюють спіральну нитку павутиння, містять клей, що утримує видобуток. Сам павук вільно бігає радіальними нитками. Завдяки спеціальним клеям мухи та ін комахи здатні виявляти просто дива акробатики. Метелики приклеюють до листя рослин свої яйця, деякі види стрижів будують гнізда із застигаючих виділень слинних залоз, осетрові кріплять ікру на придонному камінні. Деякі види равликів на зиму або в періоди посухи постачають раковини спеціальною «дверю», яку сам равлик зводить з клейкого твердіючого протеїну, що містить вапно. Відгородившись від зовнішнього світу досить твердою перепоною, равлик перечікує несприятливі часи в раковині. Коли ситуація змінюється, вона просто з'їдає її і перестає жити самітницею. Клеючі речовини, якими користуються підводні жителі, мають застигати під водою. Тому до їх складу входять кілька різних протеїнів, що відштовхують воду та взаємодіють між собою з утворенням міцного клею. Клей, яким мідії прикріплюються до каменю, не розчиняється у воді і вдвічі міцніший за епоксидну смоли. Нині цей протеїн намагаються синтезувати у лабораторних умовах. Більшість клеючих речовин не переносять вологи, а білковим клеєм мідій можна було б склеювати кістки та зуби. Цей білок не спричиняє відторгнення організмом, що дуже важливо для медичних препаратів.

№ слайду 26

Опис слайду:

У метилового ефіру L-аспартил-L-фенілаланіну дуже солодкий смак. У метилового ефіру L-аспартил-L-фенілаланіну дуже солодкий смак. СН3ООС-СН(СН2С6Н5)-NH-СО-СH(NН2)-СН2-СООН. Речовина відома під торговою назвою "аспартам". Аспартам не тільки солодший за цукор (у 100-150 разів), але й посилює його солодкий смак, особливо в присутності лимонної кислоти. Солодкі та багато похідних апартаму. З ягід Dioscoreophylum cumminsii (російської назви немає), знайдених у нетрях Нігерії в 1895 році, виділено білок монелін, який солодший за цукор в 1500 - 2000 разів. Ще сильніше – у 4000 разів – перевершив сахарозу білок тауматин, виділений з яскраво-червоних м'ясистих плодів іншої африканської рослини Thaumatococcus daniellii. Інтенсивність солодкого смаку тауматину ще більше зростає при взаємодії цього білка з іонами алюмінію. Утворений комплекс, який отримав торгову назву талін, солодший від сахарози в 35 000 разів; якщо ж порівнювати не маси таліну і сахарози, а кількість їх молекул, то талін виявиться солодшим вже в 200 тисяч разів! Ще один дуже солодкий білок - міракулін був виділений у минулому столітті з червоних плодів чагарника Synsepalum dulcificum daniellii, які назвали «чудодійними»: у людини, що пожувала ці плоди, змінюються смакові відчуття. Так, в оцту з'являється приємний винний смак, лимонний сік перетворюється на солодкий напій, причому ефект триває тривалий час. Якщо колись вирощуватимуть на плантаціях всі ці екзотичні плоди, у цукровій промисловості буде набагато менше проблем із транспортуванням продукції. Адже маленький шматочок тауматину зможе замінити цілий мішок цукрового піску! На початку 70-х років було синтезовано з'єднання, найсолодше з усіх синтезованих. Це дипептид, побудований із залишків двох амінокислот - аспарагінової та аміномалонової. У дипептиді дві карбоксильні групи залишку аміномалонової кислоти замінені на складноефірні групи, утворені метанолом і фенхолом (він міститься в ефірних оліях рослин і видобувається зі скипидару). Ця речовина приблизно в 33 000 разів солодша за сахарозу. Щоб плитка шоколаду стала звично солодкою, достатньо часток міліграма цієї спеції.

№ слайду 27

Опис слайду:

Хімічні та фізичні властивості шкіри та волосся визначаються властивостями кератинів. У кожного виду тварин кератин має деякі особливості, тому це слово вживають у множині. КЕРАТИНИ - нерозчинні у воді білки хребетних, що утворюють його волосся, шерсть, роговий шар шкіри, нігті. Під дією води кератин шкіри, волосся, нігтів розм'якшується, набухає, а після випаровування води знову твердне. Хімічні та фізичні властивості шкіри та волосся визначаються властивостями кератинів. У кожного виду тварин кератин має деякі особливості, тому це слово вживають у множині. КЕРАТИНИ - нерозчинні у воді білки хребетних, що утворюють його волосся, шерсть, роговий шар шкіри, нігті. Під дією води кератин шкіри, волосся, нігтів розм'якшується, набухає, а після випаровування води знову твердне. Основна хімічна особливість кератину полягає в тому, що в його складі до 15% амінокислоти, що містить сірку цистеїну. Атоми сірки, присутні в цистеїновій частині молекули кератину, легко утворюють зв'язки з атомами сірки сусідньої молекули, виникають дисульфідні містки, які з'єднують ці макромолекули. Кератини відносяться до фібрилярних білків. У тканинах вони існують у вигляді довгих ниток – фібрил, у яких молекули розташовані пучками, спрямованими в один бік. У цих нитках окремі макромолекули з'єднані між собою хімічними зв'язками (рис. 1). Спіральні нитки закручені в потрійну спіраль, а 11 спіралей об'єднані мікрофібрилу, яка становить центральну частину волосся (див. рис. 2). Мікрофібрили об'єднуються в макрофібрили. а) Водневі б) Іонні в) Неполярні г) Дисульфід- Мал. 2. Кератин волосся – фібрилярний білок. зв'язку зв'язку взаємодії ний місток Мал. 1. Типи взаємодії між ланцюжковими білковими молекулами

№ слайду 28

Опис слайду:

Волосся має неоднорідну структуру в поперечному перерізі. З точки зору хімії всі шари волосся ідентичні і складаються з однієї хімічної сполуки – кератину. Але в залежності від ступеня і типу структурування кератину існують шари з різними властивостями: кутикула - поверхневий лускатий шар; волокнистий, або кірковий шар; серцевина. Волосся має неоднорідну структуру в поперечному перерізі. З точки зору хімії всі шари волосся ідентичні і складаються з однієї хімічної сполуки – кератину. Але в залежності від ступеня і типу структурування кератину існують шари з різними властивостями: кутикула - поверхневий лускатий шар; волокнистий, або кірковий шар; серцевина. Кутикула утворюється з плоских клітин, що перекривають один одного подібно до риб'ячої луски. З погляду косметики це найважливіший шар волосся. Саме від його стану залежить зовнішній вигляд волосся: блиск, пружність або, навпаки, тьмяність, посіченість. Стан кутикули впливає і на процеси фарбування волосся та його завивки, так як для проникнення препаратів у глибші шари волосся, до пігменту, необхідно розм'якшити кутикулу. Кератин, з якого складаються «лусочки», розбухає під дією вологи, особливо якщо це супроводжується дією тепла та лужних препаратів (мило). З погляду хімії це пояснюється розривом водневих зв'язків у молекулах кератину, які при висиханні волосся відновлюються. При набуханні платівок краю їх встають вертикально, волосся втрачає блиск. Розм'якшення кутикули зменшує механічну міцність волосся: у вологому стані його легше пошкодити. Простір між краями лусочок заповнений шкірним жиром, що надає волоссю блиск, м'якість, еластичність. Волокнистий, або кірковий, шар утворений довгими веретеноподібними ороговілими клітинами, розташованими в одному напрямку; від нього залежать еластичність та пружність волосся. У цьому шарі міститься пігмент меланін, відповідальний за колір волосся. Забарвлення волосся залежить від присутності в ньому меланіну та бульбашок повітря. Світле волосся містить розсіяний пігмент, темне - зернистий. Серцевина, або мозковий шар, складається з не повністю ороговіли клітин.

Амінокислоти Номенклатура: Номенклатура: x-аміно- -ова кислота Ізомерія: Ізомерія: вуглеводневого скелета вуглеводневого скелета вуглеводневого скелета вуглеводневого скелета положення аміногрупи положення аміногрупи положення аміногрупи оптична аміногрупи

Фізичні та хімічні властивості оптичних ізомерів практично ідентичні, ці речовини можуть суттєво відрізнятися за своєю біологічною активністю, сумісністю з іншими природними сполуками, навіть за смаком та запахом. O CH 3 - CH - C | OH | OH NH 3 NH 3

Амінокислоти ділять на: Амінокислоти ділять на: Природні Природні Їх близько 150, вони були виявлені в живих організмах, близько 20 з них входять до складу білків. Половина цих амінокислот - незамінні (не синтезуються в організмі людини), вони надходять із їжею. Синтетичні Синтетичні Отримують кислотним гідролізом білків або з карбонових кислот, впливаючи на них галогенним і, далі, аміаком.

Амінокислоти Фізичні властивості. Фізичні властивості. Безбарвні. Кристалічні. Добре розчиняються у воді, але нерозчинні в ефірі. Залежно від R можуть бути солодкими, гіркими чи несмачними. Мають оптичну активність. Плавляться з розкладанням за температури вище 200º.

Амінокислоти Теорія хімічної будови органічних сполук Атоми в молекулах орг. речовин пов'язані у певній послідовності відповідно до їх валентності. Властивості речовин визначаються як їх якісним і кількісним складом, а й порядком сполуки атомів у молекулі. Властивості орг. сполук залежать не тільки від складу речовини та порядку з'єднання атомів у молекулі, а й від взаємного впливу атомів у молекулі. За будовою орг. з'єднань можна передбачити їх властивості, а за властивостями визначити будову. Бутлеров А. М.

Амінокислоти Завдання. Визначте формулу амінокислоти, якщо масові частки вуглецю, водню, кисню та азоту відповідно дорівнюють: 48%, 9,34%, 42,67% та 18, 67%. Напишіть усі можливі структурні формули та назвіть їх. Визначте формулу амінокислоти, якщо масові частки вуглецю, водню, кисню та азоту відповідно дорівнюють: 48%, 9,34%, 42,67% та 18, 67%. Напишіть усі можливі структурні формули та назвіть їх.

Амінокислоти Перевір себе: Завдання 1 1) а 1) а: 2-амінопропанова кислота її: 3-амінопропанова кислота 2) б 2) б: 2-аміно-2-метилпропанова кислота в в: 3-амінобутанова кислота 3) г 3 ) г: 4-амінопентанова кислота д д: 3-аміно-2,2-диметилпропанова кислота

1 слайд

2 слайд

Історія відкриття До початку ХІХ століття з'являються перші роботи з хімічного вивчення білків. Вже 1803 р. Дж. Дальтон дає перші формули білків - альбуміну і желатину - як речовин, містять азот. У 1810 р. Ж. Гей-Люссак проводить хімічні аналізи білків - фібрину крові, казеїну та відзначає подібність їх елементного складу. Вирішальне значення розуміння хімічної природи білків мало виділення за її гидролизе амінокислот. Ймовірно, першим це зробив А. Браконно у 1820 р., коли, діючи на білки сірчаною кислотою, при кип'ятінні він отримав «клейовий цукор», або глікокол (гліцин), при гідролізі фібрину з м'яса – лейцин і при розкладанні вовни – також лейцин та суміш інших продуктів гідролізу. Першою відкритою амінокислотою був, мабуть, аспарагін, виділений Л. Вокленом із соку спаржі Asparagus (1806). У цей час Ж. Пруст отримав лейцин під час розкладання сиру і сиру. Потім із продуктів гідролізу білка було виділено багато інших амінокислот (табл. 1).

3 слайд

Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил 1. Глицин 1820 Желатин А.Браконно 2. Лейцин 1820 1839 Мышечные волокна Фибринб шерсть А.Браконно Г.Мульдер 3. Тирозин 1848 Казеин Ф.Бопп 4. Серин 1865 Шелк Э.Крамер 5. Глутаминовая к- та 1866 Рослинні білки Г.Ріттхаузен 6. Аспарагінова к-та 1868 Конглутін легумін Г.Ріттхаузен 7. Фенілаланін 1881 Ростки люпину Е.Шульце, Й.Барб'єрі 8. Аланін 1889 Фіброін . рексель 10 Аргінін 1895 Речовина рогу С.Хедін 11. Гістидин 1896 Стурінб гістони А.Коссель, С.Хедін 12. Цистін 1899 Речовина рогу К.Мернер 13. Валін 1901 Казеїн Е.Фішер 14. лін 1902 Желатин Э.Фишер 16. Триптофан 1902 Казеин Ф.Гопкинс, Д.Кол 17.Изолейцин 1904 Фибрин Ф.Эрлих 18. Метионин 1922 Казеин Д. Мёллер 19. Треонин 1925 Белки овса С.Шрайвер 20. Оксилизин 1925 Белки рыб С.Шрайвер

4 слайд

Перша концепція будови білків належить голландському хіміку Г. Мульдер (1836). Ґрунтуючись на теорії радикалів, він сформулював поняття про мінімальну структурну одиницю, що входить до складу всіх білків. Цю одиницю, якій приписувався склад 2C8H12N2 + 50, Г. Мульдер назвав протеїном (Рг), а свою концепцію – теорією протеїну. Пізніше склад протеїну було уточнено - C40H62N10O12; додатково до протеїнних одиниць деякі білки містили сірку та фосфор. Формула білків, запропонована Мульдером в 1838 р., мала такий вигляд: Г. Мульдер користувався структурними формулами й у позначення низки фізіологічних процесів. У своєму підручнику фізіологічної хімії (1844) він розглядав дихання як окислення протеїну, травлення - як перебудову білка зі зміною вмісту S, Р, Са і т. п. Роботи Г. Мульдера сприяли широкому поширенню поглядів про єдність всіх білків, їх фундаментальне значення світ живої природи. Однак незабаром настають важкі часи для теорії протеїну. У 1846 р. Н. Е. Лясковський, який працював у лабораторії Ю. Лібіха, довів неточність багатьох наведених Г. Мульдер аналізів. Свої сумніви у правильності теорії публічно висловив Ю. Лібіх. Г. Мульдер намагався коригувати формулу протеїну, але зрештою поступився під натиском нових фактів та відкриттів. білок сироватки крові 10Pr S2P

5 слайд

Структура і властивості амінокислот Загальну структурну формулу будь-якої амінокислоти можна представити так: карбоксильна група (- СООН) і аміногрупа (- NH2) пов'язані з одним і тим же a-атомом вуглецю (рахунок атомів ведеться від карбоксильної групи за допомогою букв грецького алфавіту , β, γ і т. д.). За взаємним розташуванням функціональних груп: α, β, γ… α-аміномасляна β-амінопропіонова γ-аміномасляна

6 слайд

Класифікація По радикалу Неполярні: гліцин, аланін, валін, ізолейцин, лейцин, пролін, метіонін, фенілаланін, триптофан Полярні незаряджені (заряди скомпенсовані) pH=7: серин, треонін, цистеїн, аспарагін, глутамін, тироз , аргінін, гістидин За функціональними групами Аліфатичні Моноаміномонокарбонові: гліцин, аланін, валін, ізолейцин, лейцин Оксимоноамінокарбонові: серин, треонін Моноамінодикарбонові: аспартат, глутамат, за рахунок другої карбоксильної групи глутамін Діаміномонокарбонові: лізин, аргінін, несуть у розчині позитивний заряд Сірковмісні: цистеїн, метіонін Ароматичні: фенілаланін, тирозин, триптофан, (гістидин) Гетероциклічні: триптофан, гістидин, пролін Імінокислоти: пролін

7 слайд

8 слайд

Оптична ізомерія Усі входять до складу живих організмів α-амінокислоти, крім гліцину, містять асиметричний атом вуглецю (треонін і ізолейцин містять два асиметричні атоми) і мають оптичну активність. Майже всі α-амінокислоти, що зустрічаються в природі, мають L-форму.

9 слайд

Властивості амінокислот Амінокислоти – безбарвні кристалічні речовини, що добре розчиняються у воді. Багато з них мають солодкий смак. Всі амінокислоти амфотерні сполуки можуть проявляти як кислотні властивості, обумовлені наявністю в їх молекулах карбоксильної групи -COOH, так і основні властивості, обумовлені аміногрупою -NH2. Амінокислоти взаємодіють із кислотами та лугами. Амінокислоти зазвичай можуть вступати у всі реакції, характерні для карбонових кислот та амінів. Ізоелектричною точкою амінокислоти називають значення pH, при якому максимальна частка молекул амінокислоти має нульовий заряд. При такому pH амінокислота найменш рухома в електричному полі, і цю властивість можна використовувати для поділу амінокислот, а також білків та пептидів.

12 слайд

У суміші або окремо амінокислоти застосовують у медицині, у тому числі при порушеннях обміну речовин та захворюваннях органів травлення, при деяких захворюваннях центральної нервової системи (γ-аміномасляна та глутамінова кислоти, ДОФА). Амінокислоти використовуються при виготовленні лікарських препаратів, барвників, парфумерної промисловості, у виробництві миючих засобів, синтетичних волокон і плівки і т. д. Для господарських і медичних потреб амінокислоти отримують за допомогою мікроорганізмів шляхом так званого мікробіологічного синтезу (лізин, триптофан, треонін); їх виділяють також із гідролізатів природних білків (пролін, цистеїн, аргінін, гістидин). Але найбільш перспективними є змішані способи отримання, що поєднують методи хімічного синтезу та використання ферментів.