Який пепсин кращий. Яловичий пепсин - склад, що це таке

білка загалом. Саме тому денатуровані нагріванням білки (тобто м'ясні та рибні продукти, що зазнали термообробки, варені яйця), а також білки, набряклі під дією соляної кислоти шлункового соку, перетравлюються значно ефективніше, ніж білки нативні, хоча при цьому їх первинна структура залишається однаковою. Протеїнази, що входять до складу шлункового, підшлункового та кишкового соків, впливають на пептидні зв'язки в різних ділянках поліпептидних ланцюгів. Тому тільки в результаті комбінованого впливу всього комплексу протеолітичних ферментів шлунково-кишкового тракту здійснюється гідроліз білків до кінцевих продуктів, представлених вільними амінокислотами, а також ді- та трипептидами, які всмоктуються епітеліальними клітинами тонкого кишечника.

Мал. 2.3 Схема, що відображає послідовні стадії розщеплення білків до амінокислот, ді-і трипептидів у шлунково-кишковому тракті (Textbook of Biochemistry with clinical correlations, Devlin TM, (ed.), WILEY-LISS, 1993).

Таким чином, як показано на рис. 2.3 процес перетравлення білків може бути умовно розділений на шлункову, панкреатичну та інтестинальну фази, залежно від участі тих чи інших протеїназ, що мають відповідне походження.

Перетравлення білків у шлунку

Добре відомо, що в ротовій порожнині білки ніяких змін не піддаються внаслідок відсутності в слині протеолітичних ферментів. Перетравлення білків починається у шлунку. Виділяють три основні фактори, що забезпечують ініціацію процесу перетравлення:

− стимуляція виділеннягастрина присутністю білка їжі у шлунку;

− у свою чергу гастрин забезпечує секрецію обкладальними клітинамислизової оболонки шлунка соляної кислоти;

− секреція пепсиногену головними клітинами слизової оболонки шлунка.

Шлунковий сік характеризується присутністю високої концентрації HCl і, отже, низьким значенням рН (рН ≈ 2.0), а також наявністю протеїназ сімейства пепсину. Висока кислотність вмісту шлунка має надзвичайно важливе фізіологічне та біохімічне значення:

− по-перше, сильно кисле середовище забезпечує набухання та денатурацію харчових білків. При цьому глобулярні білки втрачають третинну структуру, внаслідок чого внутрішні петидні зв'язки стають доступними для дії протеїназ;

− по-друге, присутність соляної кислоти забезпечує ініціацію аутокаталітичного процесу перетворення пепсиногену на пепсин та створює оптимальні умови для прояву його протеолітичної активності. Так, оптимальне значення pH шлункового соку нормального функціонування пепсину людини становить 1,5-2,5. При pH 5-6 пепсин мало проявляє протеолітичної активності.

− нарешті, висока концентрація соляної кислоти перешкоджає розвитку

в порожнини шлунка мікрофлори, діючи як антисептик, тим самим запобігаючи зародженню гнильних процесів. Добре відомо, що при гастритах, недостатній кислотності шлункового соку гнильні процеси в шлунку є причиною появи у хворих неприємного запаху з рота.

У лабораторної клінічної практики для тестування стану шлунка зазвичай визначають як«вільну» соляну кислоту, так і загальну кислотністьшлункового соку. Для цього певний обсяг шлункового соку титрують 0,1 N розчином лугу в присутності індикаторів – фенолфталеїну для визначення загальної кислотності та диметиламідоазобензолу при визначенні вільної HCl. Область переходу фарбування фенолфталеїну лежить у межах pH 8,2-10,0, що дозволяє визначити всю сукупність кисло реагуючих речовин (вільна HCl, кислота, пов'язана з білками, фосфати, органічні кислоти та ін.) у шлунковому соку.

Диметиламідоазобензол змінює забарвлення у межах значень pH 2,4-4,0. Ця область pH відповідає моменту нейтралізації лугом практично всієї вільної HCl. Кислотність шлункового соку виражають

в мл 0,1N розчину NaOH, що витрачається на титрування 100 мл соку –титраційних одиниць.

При нормальній функції шлунка загальна кислотність коливається зазвичай у межах 40-60 титраційних одиниць, а вільна соляна кислота

- 20-40 одиниць.

У Нині розроблено беззондні методи визначення кислотності шлункового соку. Суть цих методів полягає у використанні іонообмінних смол із приєднаним хініном. При введенні такої смоли

в порожнина шлунка соляна кислота зв'язується з катіонітом, витісняючи хінін, який всмоктується у кров і виводиться із організму із сечею. За кількістю хініну, що виділився, судять про вміст HCl в шлунковому соку.

Дія пепсину

Найважливішу роль у перетравленні білків у шлунку відіграє протеїназа – пепсин, який секретується головними клітинамислизової оболонки шлунка в каталітично неактивній формі - у вигляді пепсиногену. Активний пепсин утворюється з попередника - пепсиногену (мол. маса 40.000 дальтон) при видаленні 44 амінокислотних залишків з N-кінця білкової молекули. Розщеплення пептидного зв'язку між амінокислотними залишками в положеннях 44 і 45 пепсиногене може відбуватися або за допомогою автоактивації внутрішньомолекулярної реакції гідролізу при рН нижче 5.0, або в присутності слідів пепсину за рахунок автокаталізу. N-кінцевий пептид, що звільняється, залишається пов'язаним з рештою молекули ферменту і діє як інгібітор пепсину при рН вище 2.0. Цей інгібуючий ефект усувається або при зниженні рН до менших значень 2.0, або в результаті подальшої деградації N-кінцевого пептиду під дією пепсину. Далі пепсин, що утворився, активує інші молекули пепсиногену і весь процес набуває лавиноподібного характеру.

Пепсини є унікальними білками хоча б тому, що є надзвичайно стійкими до дії кислот. Фактично, ці протеїнази активні тільки в сильно кислому середовищі і не активні при нейтральному значенні рН. Механізм каталізу залежить від присутності в активному центрі ферменту двох карбоксильних груп, що належать двом залишкам аспарагінової кислоти, причому одна карбоксильна група знаходиться в іонізованій формі, а інша в недисоційованому стані. З цієї причини пепсини відносять до сімейства карбоксипротеїназ. Характерною особливістю карбоксипротеїназ є їх інгібування пепстатином.

який має інгібуючу дію в дуже низьких концентраціях, порядку 10-10 М.

Основною шлунковою протеїназою є пепсин А (мол. маса 33.000 дальтон), який переважно розщеплює пептидні зв'язки,

утворені аміногрупами ароматичних амінокислот – тирозину,

фенілаланіну та триптофану, а також зв'язку Ala-Ala та Ala-Ser. Нервонорефлекторні механізми відділення шлункового соку та

регуляція шлункової секреції досить докладно у курсах фізіології. Проте необхідно зупинитися на деяких аспектах дії гуморальних факторів. До таких факторів належить гістамін, що є продуктом декарбоксилювання амінокислоти гістидину під дією гістидин-декарбоксилази (рис. 2.4) і «травний» гормон гастрин, що виконує найбільш важливу роль у стимуляції секреції шлункового соку. Утворення гастрину в слизовій оболонці воротаря шлунка і надходження його в кров різко посилюється на час вступу в шлунок їжі.

Мал. 2.4 Гістамін є продуктом декарбоксилювання амінокислоти гістидину під дією гістидин-декарбоксилази

Порівняння активностей цих двох факторів показує, що поліпептид гастрин має у 500 разів більш високу здатність стимулювати функцію шлунка, ніж гістамін. Однак при введенні людині навіть 1 мг гістаміну в кров виявляється інтенсивне відділення шлункового соку. Подібна гістамінова пробавикористовується в лабораторній клінічній практиці для диференціальної діагностики ахілій - патологічних станів, що характеризуються нездатністю шлунка секретувати пепсин та HCl. Відсутність секреції у відповідь на введення гістаміну свідчить про атрофічну зміну слизової оболонки шлунка. У ході активації пепсину не весь пепсиноген бере участь у цьому процесі. Частково пепсиноген всмоктується у кров, доставляється у нирки та переходить до складу сечі. Присутній у сечі пепсиноген отримав спеціальну назву уропепсиногену. У клінічних лабораторіях, особливо у педіатричній практиці, часто визначається активність уропепсиногену (уропепсину) для оцінки функціонального стану та секреторної функції слизової оболонки шлунка у дітей. При зниженій секреції шлункового соку та за наявності атрофічних процесів активність уропепсину різко знижується, а при гіперсекреторних станах, наприклад, при виразкової хвороби- Підвищується.

У клінічній практиці визначають також активність пепсину, особливо за відсутності вільної HCl у шлунковому соку. Це дозволяє відрізняти анацидні стани(Відсутність HCl при наявності пепсину) від істинних ахілій, при яких секреція шлунка практично відсутня.

Основними продуктами гідролізу білка під дією пепсину є великі пептидні фрагменти та деяка кількість вільних амінокислот. Значення перетравлення білків у шлунку зводиться, в першу чергу, до появи пептидів та амінокислот, які діють як стимулятори синтезу та викиду холецистокініна. Тому пептиди, утворені в результаті гідролітичного розщеплення харчових білків під дією шлункових протеїназ є інструментом ініціації панкреатичної фази перетравлення білка.

Лекція №3

Перетравлення білків у тонкому кишечнику. Активація панкреатичних зимогенів

Як тільки кислий вміст шлунка потрапляє у тонкий кишечник, у ньому під впливом низького pH починається секреція гормону секретину, що надходить у кров. Секретин, у свою чергу, стимулює виділення підшлунковою залозою бікарбонату, що призводить до нейтралізації HCl шлункового соку. В результаті рН різко зростає від 1,5-2,5 до ~7,0. При нейтральному значенні pH у тонкому кишечнику триває перетравлення білків під дією протеїназ підшлункової залози. Секреція цих протеїназ стимулюється гормоном холецистокініном, продукція якого залежить від надходження до дванадцятипалої кишки вільних амінокислот.

Травний сік підшлункової залози містить велику кількість проензимів ендопептидазі карбоксипептидаз. Ці зимоген активуються тільки після того, як потраплять у просвіт тонкого кишечника. Ключовим ферментом, відповідальним за їх активацію, є ентерокіназа - протеїназа, що продукується епітеліальними клітинами дванадцятипалої кишки. Ентерокіназа активує панкреатичний трипсиноген за допомогою відщеплення гексапептиду NH2 – Val – (Asp)4 – Lys з N-кінця цього зимогену, перетворюючи його тим самим на активний трипсин

Мал. 3.1 Схема, що ілюструє процес активації трипсину під дією ентерокінази.

Далі активний трипсин здатний автокаталітично активувати інші молекули трипсиногену. Більше того, трипсин також діє на інші проензими, такі як хімотрипсиноген, проеластаза та прокарбоксипептидази А та В (рис. 3.2). Оскільки трипсин відіграє роль загального потужного активатора панкреатичних травних ферментів, в соку підшлункової залози є низькомолекулярний пептид,

що діє як інгібітор трипсину і запобігає передчасній активації тих незначних кількостей трипсину, які можуть опинитися в клітинах підшлункової залози або її протоках.

Мал. 3.2 Схема, що ілюструє послідовність стадій секреції та активації панкреатичних ферментів.

Субстратна специфічність трипсину, хімотрипсину та еластази – основних панкреатичних ендопептидаз – зазначена в табл. 3.1. Панкреатичні протеолітичні ферменти активні тільки при значеннях рН, близьких до нейтрального, тому ефективність їхньої каталітичної дії залежить, як було зазначено вище, від секреції бікарбонату, що нейтралізує соляну кислоту шлункового соку. Перераховані вище ендопептидази відносять до сімейства серинових протеїназ, що містять у активних центрах специфічний залишок серину (у хімотрипсину це Ser-195), відповідальний за протеолітичну активність ферментів. Характерною особливістю серинових протеїназ є їхня здатність незворотно інгібуватися при дії органічних фторфосфатів, конкретніше, при взаємодії залишку активного серину з діізопропілфторфосфатом(Див. далі).

Поліпептиди та олігопептиди, утворені в результаті протеолізу під дією пепсину та панкреатичних ендопептидаз, піддаються подальшій деградації у просвіті тонкого кишечника за участю карбоксипептидаз А та В. Ці білки є металоферментами, для прояву активності яких необхідна присутність в активному центрі. їх дії має відрізнятися від механізму каталізу карбокси- та серинових протеїназ.

Внаслідок комбінованої дії панкреатичних пептидаз утворюються вільні амінокислоти та короткі пептиди, що складаються з 2-8 амінокислотних залишків. Пептиди, що утворюються на стадії перетравлення харчового білка, містять до 60% амінного азоту.

Участь пептидаз тонкого кишечника у розщепленні коротких пептидів

Оскільки секрет підшлункової залози не містить помітних кількостей амінопептидаз, остаточне перетравлення оліго- і дипептидів залежить від функціонування ферментів щіткової облямівки тонкого кишечника. Порожнинна поверхня плазматичних мембран епітеліальних клітин кишечника особливо багата на ферменти, що виявляють ендопептидазну та амінопептидазну активності, а також містить дипептидази з різною субстратною специфічністю. Кінцевими продуктами процесу пристінного травленняє вільні амінокислоти, ді- та трипептиди. Амінокислоти та короткі пептиди здатні всмоктуватись епітеліальними клітинами за допомогою специфічних транспортних систем. Ди- і трипептиди, що надходять в ентероцити, гідролізуються в цитоплазмі цих клітин до амінокислот і тільки після цього залишають клітини, прямуючи в кров'яне русло. Присутність у цитоплазмі епітеліальних клітин кишечника дипептидаз пояснює появу у ворітній вені (після їди) практично лише вільних амінокислот.

Фактичне відсутність пептидів у крові раніше служило доказом те, що з порожнинному травленні відбувається повний гідроліз білків їжі до вільних амінокислот. Однак в даний час встановлено, що велика частина амінного азоту їжі всмоктується у вигляді найпростіших пептидів, що гідролізуються внутрішньоклітинно. Виняток із цього загального правила становлять ді- і трипептиди, що містять пролін або оксипролін , а також включають незвичайні амінокислоти такі, як β-Аlа в карнозині (β-аланілгістидині) і ансерині [β-аланіл (N2-метил) гістидині], присутні в м'яса курчат.

Дипептиди карнозин та ансерин є «поганими» субстратами для дипептидаз цитоплазми ентероцитів і тому транспортуються у незміненому вигляді з епітеліальних клітин кишечника до кров'яного русла.

Нашої розповіді ми з вами торкнулися тих компонентів, які необхідні для виробництва домашнього сиру. Ну, з молоком все начебто зрозуміло, з приправами в принципі теж, а ось на пепсині — сичужному ферменті слід зупинитися докладніше. Впевнений, ті, хто раніше сироварінням не цікавився, ні домашнім, ні промисловим (а таких більшість) дивуються — що за звір такий? І головне – де його беруть? Розповідаю без приховування.

Найважливіша складова молока, як відомо зі шкільної лави, — білок казеїн. Його вміст у коров'ячому молоці сягає 3%, що дуже багато. При цьому пепсин, який виробляється клітинами шлунка, слугує саме для розщеплення білків. Неважко здогадатися, що при впливі пепсину на казеїн відбувається коагуляція, тобто згортання молока.

Де придбати пепсин?

В принципі, придбати сичужний фермент можна через інтернет, сироварні підприємства, або просто домовитися на ринку — ентузіасти так напевно й зроблять, а для 99% решти є набагато доступніший спосіб. На щастя, крім сироваріння пепсин застосовується з медичною метою, для лікування різних захворювань шлунково-кишкового тракту, диспепсії і так далі. Ну а якщо так, значить, наш шлях лежить в аптеку.

У вітчизняних аптеках є два препарати, які можна використовувати у сироробстві – абомін та ацидин-пепсин. Другий, здається, набагато доступніший — а тому про нього трохи докладніше.

Ацидин-пепсин (інші торгові найменування – Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin) містить 1 частину пепсину та 4 частини ацидину. Ацидин при гідролізації виділяє соляну кислоту, яка абсолютно нешкідлива, оскільки, по-перше, і так міститься в шлунковому соку, і, по-друге, у готовому сирі буде присутнім у нікчемних обсягах. На 1 літр молока, з якого, залежно від рецепту, виходить близько 200-300 г готового сиру, використовується 1-2 таблетки ацидин-пепсину, які розчиняються у воді і вводяться в доведене до певної температури молоко.

Коштує упаковка ацидин-пепсину близько 50 рублів, відпускається без рецепта, і я настійно рекомендую вам мати запас у холодильнику - адже дуже скоро ми з вами приготуємо домашній сир, а потім розглянемо технологію приготування інших сирів. Залишайтеся з нами!

) та пепсин.

Додаткові складові: повідон, сорбітол, кремнію діоксид колоїдний, стеарат кальцію.

Форма випуску

Випускається Ацидин-Пепсин у формі порошку, розчину та таблеток 250 та 500 мг по 50 штук у пачці. Також у деяких аптеках можна придбати спеціально приготовлену мазь з пепсином 5-10%, на ланоліновій або вазеліновій основі.

Фармакологічна дія

Цей препарат має комбінованим дією. Покращує перетравлення їжі у шлунку.

Фармакодинаміка та фармакокінетика

Пепсин - що це таке?

Як повідомляє Фармакопея, пепсин - Це , що входить до складу шлункового соку, який виробляє слизова оболонка шлунка. Також встановлено, що цей фермент забезпечує розщеплення практично всіх білків рослинного та тваринного походження. Крім того, в цьому процесі беруть участь і є ферментами підшлункової залози. Однак саме цей фермент розщеплює білки, не виявляючи до них особливої специфічності, тобто діє у кислому середовищі.

Деякі захворювання ШКТ викликають значне зниження або відсутність вироблення соляної кислоти , що призводить до недостатньої діяльності, що перетравлює пепсину , А, відповідно, і шлункового соку. Тому пацієнтам призначають замісну терапію у вигляді препаратів на його основі. Наприклад, при прийомі ферментативного препарату Ацидін-Пепсин, один із його складових – бетаїну гідрохлорид перетворюється на шлунку в соляну кислоту активізує фермент, який покращує травлення.

Показання до застосування

Основними показаннями до призначення Ацидин-Пепсину є різні захворювання ШКТ , котрим характерна знижена секреторна функція шлунка. Тому препарат рекомендований при:

гіпоацидний гастрит;
анацидний гастрит;
ахілії - Відсутності синтезу соляної кислоти та інших травних ферментів при атрофічному гастриті, харчуванні з нестачею білків і, злоякісної формі недокрів'я, ендокринних порушеннях;
період після видалення частини шлунка.

Препарати для зовнішнього застосування використовують при лікуванні келоїдних рубців або некротичних ран, що довго не гояться і виразок.

Протипоказання до застосування

гіперчутливості ;
гіперацидності шлункового соку, наприклад: ерозивному гастродуоденіті, і .

Побічні ефекти

При прийомі препарату можуть розвиватися , нудота, біль у животі.

Ацидин-Пепсин, інструкція із застосування (Спосіб та дозування)

Як повідомляє інструкція на Ацидін-Пепсин, препарат у таблетках призначений для прийому внутрішньо одночасно або після їди. Для цього таблетки потрібно розчинити у 50-100 мл води. Дорослим пацієнтам рекомендується добове дозування по 2 таблетки, що приймаються 3-4 рази. Дитяче дозування становить чверть або половину таблетки до прийому 3-4 рази на день.

Тривалість терапевтичного курсу залежить від перебігу захворювання та ефективності лікування, що здатний визначити фахівець.

Передозування

Зазвичай, цей препарат добре переноситься пацієнтами, тому в клінічній практиці випадків передозування не описано. При цьому можливий розвиток: нудоти, гастралгії, блювання, проносу і різних алергічних реакцій.

Взаємодія

Одночасне застосування ферментних препаратів та кислотореагуючих засобів,

Розщеплення білків до амінокислот починається у шлунку, триває у дванадцятипалій кишці та закінчується у тонкому кишечнику. У деяких випадках розпад білків та перетворення амінокислот можуть відбуватися також у товстому кишечнику під впливом мікрофлори.

Протеолітичні ферменти поділяють по особливості їх дії на екзопептидази, що відщеплюють кінцеві амінокислоти, та ендопептидази що діють на внутрішні пептидні зв'язки.

У шлунку їжа піддається впливу шлункового соку, що включає соляну кислоту та ферменти. До ферментів шлунка відносяться дві групи протеаз з різним оптимумом рН, які спрощено називають пепсин та гастриксин. У грудних дітей основним ферментом є ренін.

Регуляція шлункового травлення

Регуляція здійснюється нервовими (умовні та безумовні рефлекси) та гуморальними механізмами. До гуморальних регуляторів шлункової секреції відносяться гастрині гістамін.

Гастрин секретується специфічними G-клітинами:

у відповідь на подразнення механорецепторів,
у відповідь на подразнення хеморецепторів (продукти первинного гідролізу білків),
під впливом n.vagus.

Далі гастринчерез системний кровотік досягає і стимулює головні, обкладкові та додаткові клітини, що викликає секрецію шлункового соку, більшою мірою соляної кислоти. Також він забезпечує секрецію гістаміну, впливаючи на ECL-клітини ( enterochromaffin-like cells, англ. ентерохромафіноподібні клітини).

Гістамін, що утворюється в ентерохромаффіноподібних клітинах слизової оболонки шлунка (фундальні залози), виходить у кровотік, взаємодіє з Н2-рецепторами на обкладальних клітинах і збільшує в них синтез та секрецію соляної кислоти.

Закисленняшлункового вмісту (pH 1,0) за механізмом зворотного негативного зв'язкупригнічує активність G-клітин, знижує секрецію гастрину та шлункового соку.

Соляна кислота

Одним із найважливіших компонентів шлункового соку є соляна кислота. В утворенні соляної кислоти беруть участь парієтальні (обкладальні) клітини шлунка, що секретують іони Н+. Джерелом іонів Н+ є вугільна кислота, що утворюється ферментом карбоангідразою. За її дисоціації, крім іонів водню, утворюються карбонат-іони НСО 3 – . Вони по градієнту концентрації рухаються в кровв обмін на іони Сl – . У порожнину шлункаіони Н+ потрапляють енергозалежним антипортом з іонами К+ ( Н + ,К + -АТФаза), хлорид-іони перекачуються в просвіт шлунка також із витратою енергії.

Н + ,К + -АТФаза (протонна помпа) є мішенню дії лікарських препаратів "інгібіторів протонної помпи" - омепразол, пантопразол та ін, що використовуються для лікування захворювань шлунково-кишкового тракту, пов'язаних з підвищеною кислотністю (гастрити, виразки шлунка та 12- палової кишки, дуоденіт).

При порушенні нормальної секреції HCl виникають гіпоацидний або гіперацидний гастрит, що відрізняються один від одного за клінічними проявами, наслідками та необхідною схемою лікування.

Синтез соляної кислоти

Функції соляної кислоти

Денатурація білків їжі,
Бактерицидна дія,
Вивільнення заліза з комплексу з білками та переведення у двовалентну форму, що необхідно для його всмоктування. Аналогічно вивільняються та інші метали,
Вивільнення різних органічних молекул, міцно пов'язаних з білковою частиною (гем, коферменти - тіаміндифосфат, ФАД, ФМН, піридоксальфосфат, кобаламін, біотин), що дозволяє вітамінам згодом всмоктуватися,
Перетворення неактивного пепсиногену на активний пепсин,
Зниження рН шлункового вмісту до 1,5-2,5 та створення оптимуму рН для роботи пепсину,
Після переходу в 12-палу кишку – стимуляція секреції кишкових гормонів і, отже, виділення панкреатичного соку та жовчі.

Кисла реакція шлункового соку обумовлена головним чином присутністю HCl, набагато меншою мірою іона H 2 PO 4 -, при патологіях (гіпо- та анацидний стан, онкологія) свій внесок може вносити молочна кислота.

Сукупність всіх речовин шлункового соку, які можуть бути донорами протонів, становить загальну кислотність. Соляну кислоту, що знаходиться в комплексі з білками, мукополісахаридами слизової оболонки та продуктами перетравлення, називають пов'язаноюсоляною кислотою, решту - вільноюсоляною кислотою. Зміст вільної HCl схильний до змін, в той же час кількість пов'язаної HCl відносно постійно.

Вплив гастрину та гістаміну на обкладувальні клітини зводиться до посилення роботи Н+,К+-АТФази.Дія гастрину полягає в активації кальцій-фосфоліпідного механізму передачі сигналу, гістамін діє за аденілатциклазним механізмом.

Зміна кислотності у шлунку

Гіпоацидний станрозвивається при зниженні активності та/або кількості обкладувальних клітин, що синтезують HCl. В результаті можуть розвиватися найрізноманітніші наслідки, прямо чи опосередковано пов'язані з невиконаннямсоляною кислотою її функцій:

зниження перетравленнябілків як у шлунку, так і в кишечнику,
активація процесів бродіння в шлунку, запах з рота,
активація процесу гниття білківв товстій кишці, вирування в кишечнику та метеоризм,
проникнення недопереварених продуктів у кров і, як наслідок, алергічні реакції,
зменшення вивільнення від білків та виникнення дефіциту мінеральних речовин ( залізо, мідь, магній, цинк,йодта ін),
зниження вивільнення від білків та всмоктування низки водорозчинних вітамінів – розвиток гіповітамінозів(B1, B2, B6, B12, H),
зниження синтезу обкладальними клітинами внутрішнього фактора Каслата зниження всмоктування вітаміну B12,
зниження секреції кишкових гормонів і, як наслідок, зменшеннявиділення жовчіі панкреатичного соку,
порушення перетравлення та всмоктування ліпідів і, як наслідок, розвиток гіповітамінозів по жиророзчиннимвітамінів.

Гіперацидний станрозвивається при підвищеній активності обкладувальних клітин. Може призводити до клінічних проявів у вигляді запалення стінки шлунка, ерозії та виразкової хвороби шлунка та дванадцятипалої кишки.

Пепсин

Пепсин є ендопептидазою, тобто він розщеплює внутрішні пептидні зв'язки в молекулах білків та пептидів. Синтезується у головних клітинах шлунка у вигляді неактивного проферментупепсиногену, в якому активний центр "прикритий" N-кінцевим фрагментом. За наявності соляної кислоти конформація пепсиногену змінюється таким чином, що "розкривається" активний центр ферменту, що відщеплює залишковий пептид(N-кінцевий фрагмент), тобто. відбувається аутокаталіз. В результаті утворюється активний пепсин, що активує та інші молекули пепсиногену.

Перетворення пепсиногену на пепсин

Пепсин має невисоку специфічність, в основному він гідролізує пептидні зв'язки, утворені аміногрупами ароматичних амінокислот (тирозину, фенілаланіну, триптофану), менше і повільніше – аміногрупами та карбоксигрупами лейцину. глутамінової кислотиі т.д. Оптимум рН для роботи пепсину 15-20.

Зв'язки, що розщеплюються пепсином

Гастріксін

Гастриксин за своїми функціями близький до пепсину, його кількість у шлунковому соку становить 20-50% кількості пепсину. Синтезується головними клітинами шлунка у вигляді прогастриксину(Профермент) та активується соляною кислотою. Оптимум рН гастриксину відповідає 3,2-3,5 і значення цей фермент має при харчуванні молочно-рослинною їжею, що слабше стимулює виділення соляної кислоти і одночасно нейтралізує її в просвіті шлунка. Гастріксин є ендопептидазою та гідролізує зв'язки, утворені карбоксильними групами. дикарбоновихамінокислот.

Протягом доби синтезується близько 2 г пепсину. Обсяг роботи пепсину становить приблизно 10% від усіх пептидних зв'язків білків, які потрапляють у шлунок.

Наявність у шлунку двох протеаз, що діють за різних pH, дозволяє організму пепсиномперетравлювати білки м'ясної їжі, що стимулює секрецію HCL, а гастриксином– білки рослинно-молочної їжі, яка слабо стимулює HCL та частково нейтралізує кисле середовище.

Доброго дня, дорогі читачі! Напевно, вам доводилося зустрічатися з поняттям "пепсин". І чомусь воно завжди вживається у зв'язці з визначенням «яловичий». Хоча відомо, що цей фермент застосовується виготовлення сирів, зокрема, домашніх.

Як ці біологічно-лінгвістичні лабіринти розплутати, зараз я і постараюся розповісти вам.

Спочатку давайте розберемося з основними термінами.

Головна «діюча особа» цієї історії – сичужний фермент та його компоненти. Виробляється ця речовина в шлунках жуйних тварин, а конкретніше – залозами четвертого відділу шлунка, який має дивну назву «сичуг».

Це природне з'єднання і використовується як каталізатор при виробництві сирів. Двома головними складовими сичужного ферменту є пепсин та хімозин. Призначення хімозину - це первинне розщеплення компонентів молока, у результаті якого утворюється нерозчинний казеїн білок. Останній, своєю чергою, піддається «розкладанню на множники» вже з допомогою пепсину.

У результаті молоко поділяється на дві фракції - сиру білкову масу і молочну сироватку. Причому білкова складова після контакту з двома елементами сичужного ферменту вже розбита на амінокислоти, які легко переробляються організмом.

Головне, що потрібно знати про функції пепсину, це його здатність допомагати засвоювати білок. Без нього ми могли б пити молоко відрами, і не отримувати потрібну порцію такого важливого для тканин «будівельного» компонента.

Ось так історія!

Історики запевняють: відкриттям того, що таке пепсин у сирі, ми завдячуємо арабським кочівникам. Зрозуміло, що слова такого вони не знали, та й займатися предметно сироваренням їм було просто дозвілля. Як це нерідко буває у довгій та захоплюючій біографії розвитку людського суспільства, все сталося випадково.

Пересуваючись спекотною пустелею, мандрівники везли з собою молоко. Тарою служили мішки, які виготовляли зі шлунків худоби. Через якийсь час шляху кочівники виявляли, що молоко згорнулося, перетворилося на потік, що плаває в напівпрозорій сироватці.

Пильного аналізу ці компоненти і сам механізм стукання молока піддали лише в сорокові роки минулого століття, тоді ж з'явилося і поняття «яловичий пепсин». І досі пепсин є натуральною речовиною, його не виробляють штучним шляхом.

Купити сичужний фермент можна і в аптеках, і спеціалізованих магазинах, випускається він у вигляді рідини або порошку. Застосовується в кулінарії для надання м'ясним стравам більшої м'якості, а також виготовлення сиру і сиру різних сортів.

Сир-бор у подробицях

Навіщо пепсин синтезується в шлунках худоби та інших парнокопитних?

Спочатку сичужний фермент був запрограмований природою як допомогу в розщепленні, засвоєнні молочного білка новонародженими телятами, ягнятами, козенятами та іншими дитинчатами жуйних тварин. До того ж він присутній і в шлунковому соку птахів.

Що стосується іншого компонента сичужного ферменту, тобто хімозину, то ми не вдаватимемося в деталі хімічного аналізу, але зупинимося на дуже важливому моменті.

Щоб запустити механізм його функціонування, потрібне певне середовище: наявність у шлунковому соку соляної кислоти, іонів кальцію та pH (водневого показника) менше 5 одиниць. Це треба враховувати, плануючи та виготовлення сиру в домашніх умовах, та його вживання, грамотне змішування з іншими продуктами харчування.

Пам'ятаємо, що якщо кислотність шлунка мала, переважає лужне середовище, то хімозин у ній втрачає активність, молоко та інші білкові продукти погано засвоюватимуться. Відповідно, не варто їсти домашній та промислово вироблений сир, скажімо, разом із лимонами чи яблуками, ягодами, абрикосами та бананами, іншими «лужними» ласощами.

Ще одна порада: не варто закваску готувати самостійно. Важко розрахувати потрібні пропорції кислотності, та й процес може тривати від 12 годин на добу. Якщо не вгадаємо із оптимальним рівнем кислотоутворення, сир втратить ніжний смак. Якщо кислотність складу, що зброджує, буде надмірно високою, продукт придбає гіркуватість, не завжди приємну на смак.

У протилежному випадку наш сир може швидко зіпсуватись, оскільки в ньому зможуть розвиватися хвороботворні бактерії.

Роздумуючи, як зробити ніжний домашній сир, та ще й не надто затратний за фінансами, краще вибрати варіант із застосуванням готового яловичого пепсину.

Ялов'ячий пепсин на стадії підготовки ретельно очищається від жиру та інших нерозчинних домішок. На виході у готовому виробі таких домішок має бути понад 3% від маси. Препарат виготовляється методом екстракції, потім йде стадія висолювання, підсумковий момент – сублімаційне сушіння. Хімозин у складі в середньому близько 10%.

Процес виробництва нагадує технологію випуску медичних препаратів і в ідеалі повинен мати так само ретельний контроль на різних стадіях і на фінальному етапі тестування готової продукції.

Самі собі сировари

Отже, ми вирішили, що віддаємо перевагу в наших кулінарних дослідженнях пепсин промислового виготовлення. Він викликає коагуляцію молока за якусь годину або навіть трохи менший час, залежно від сорту та інших параметрів вихідної сировини.

До речі, про економічність домашнього сироробства. Усього одного пакетика «магазинного» пепсину вистачить на зброджування 100 літрів молока, а на виході отримаємо близько 12 кілограмів готової продукції, смачного та корисного сиру.

Вибираючи рецепт для сиру домашнього приготування, зверніть увагу, що якщо виберетеся за варіант сироваріння без застосування пепсину, то для нього не годиться молоко з малим відсотком жирності, а також ультрапастеризоване. Використання пепсину розширює асортимент можливої вихідної сировини. Тут вже підійдуть сорти з різним ступенем жирності, навіть порошкове при деякому вправності можна «приборкати» і перетворити на сир. Не підійде лише молоко з надлишком консервантів.

Практика і виробничого сироробства, і аматорських кулінарних експериментів це успішно доводить. З покупним сичужним ферментом можна створювати шедеври: різні м'які сири, а також розсільні сорти, бринзу, сир у нескінченних варіаціях додаткових компонентів, відтінків, «родзинок».

З яловичим пепсином будь-який з цих компонентів меню справжнього гурмана набуває делікатної м'якості, рівної консистенції без дратівливих грудочок, твердих зерен. Та й пікантність смакових відчуттів додається.

Один із варіантів приготування сичужного сиру.

Розчиняємо у воді кімнатної температури пепсин, всипаємо в молоко, підігріте до 35 градусів. Через півгодини чи хвилин 40 побачимо, що утворився сирний потік. Доводити до готовності на водяній бані за температури близько 40 градусів. Коли отримаємо сир потрібної консистенції, фільтруємо масу, загортаємо в полотно, віджимаємо під пресом. За бажанням можна додати ще м'яку масу додаткові інгредієнти.

Напевно, прочитавши цю статтю, я вас зацікавила і одного рецепту для приготування сиру в домашніх умовах, вам буде замало. Адже так?

Що ви знайдете у цій книзі?

рецепти страв із домашніх молочних продуктів. Такі страви як сметана, вершкове масло, сир, кефір, йогурт, вершки, сироватка.
безліч кольорових фотографій;
прості інструменти для приготування;
доступна теорія з приготування страв у домашніх умовах.

Вивчивши цю книгу і втіливши її рецепти на своїй кухні, ви і ваша сім'я по-справжньому оціните смак приготовлених страв. Адже вони будуть не лише смачними, а й корисними.

Замовити цього чудо-помічника ви можете тут.

Статті на тему:

Дорогі друзі, ось ми і «виготовили» домашній сир за допомогою цього особливого компонента: яловичого пепсину.

А якщо знаєте чи пробували приготувати домашній сир за іншим рецептом – поділіться у коментарях. Мені буде цікаво прочитати, а потім спробувати його у справі.

На цьому в мене все до нових зустрічей!