8 білком, що виконує захисну функцію є. Захисні білки

Забезпечує ковзання вмісту зверху донизу

СПИСОК ЛІТЕРАТУРИ

ВИСНОВКИ

Τᴀᴋᴋᴎᴩᴀᴈᴏᴍ, основними особистісними якостями підприємця є: самостійність; амбітність; наполегливість; працьовитість; стійкість. Наявність таких рис особистості - одна з найважливіших умовуспіху.

Крім власне особистісних якостей, підприємець повинен мати набір специфічних знань, умінь і навичок у тій галузі, в якій він працює. Зрозуміло, що для успішного ведення фінансових операційпідприємцю необхідний хоча б мінімальний набір знань у фінансово-кредитній галузі та бухгалтерського облікуА людина, яка вирішила організувати виробництво меблів, повинна мати мінімальне технічна освіта. Проте ці обмеження не є визначальними. Часто бувало так, що підприємець отримував спеціальні знання та вміння вже в ході розвитку свого бізнесу, а на перших його етапах діяв чи інтуїтивно, чи за допомогою залучених спеціалістів. Головне тут - бажання вчитися та підвищувати свою кваліфікацію з метою вдосконалення свого бізнесу, а таке бажання відноситься до особистісних якостей (допитливості, наполегливості, амбітності).

Дослідження особистості підприємця за допомогою психологічних тестівне лише допомагає уточнити ті чи інші сторони його особистості, а й показує, в якому напрямку йому слід працювати над собою, щоб підвищити ефективність своєї підприємницької діяльності.

Акперов І. Г., Маслікова Ж. В. Психологія підприємництва. - М: Фінанси та статистика, 2003.

Зав'ялова Є. К, Посохова С. Т. Психологія підприємництва: Навчальний посібник. - СПб.: Вид. СПбГУ, 2004.

Менегетті А. Психологія лідера. – М., 2001. – С. 15.

Платонов К. К. Структура та розвиток особистості. - М: Наука, 1986. С. 24.

Підприємництво: Підручник/За ред. М. Л. Лапусти. - М: ІНФРА-М, 2003.

Стівене Дж. Приручи своїх драконів. - СПб.: Пітер-прес, 1996.

Щербатих Ю. В. Психологія підприємництва та бізнесу: Навчальний посібник. – СПб.: Пітер, 2008. С. 45.

Щербатих Ю. В. Психологія успіху. - М: Ексмо, 2005.

· Слизова досить гладка

· Змащена слизом (виробляється слизовими залозами самої оболонки)

· Слиз - обволікає м/о, в'язкістю не дає проникнути в кровоносне русло

· Скупчення лімфоїдної тканини – складається з лімфоцитів різного ступенязрілості. Лімфоїдна тканина утворює скупчення:

ü Мигдалини – знаходяться на самому початку травної та дихальної трубок:

o Піднебінні мигдалики – по обидва боки від зіва

o Мовна – в області кореня мови

o Глоткова мигдалина – між верхньою та задньою стінкою носоглотки (склепіння) під tuberculum faringeum

o Трубні мигдалики – біля глоткового отвору слухової труби

ü Поодинокі фолікули – розташовуються на всьому протязі п.т., їх загальна вага близько 2кг;

ü Лімфоїдні бляшки – містять десятки лімфоцитів, є тільки в здухвинній кишці – Пейєрові бляшки, їх кількість близько 20-30

ü Червоподібний відросток – її слизова оболонка містить лімфоїдну тканину. Це кишкова мигдалина.

· Чергування різних середовищпротягом травної трубки.

При ослабленні захисних пристроїв, знижується імунітет!

- хімічна обробка їжі– здійснюється травними соками, які виробляються травними залізами. Протягом п.т. є желези:

За величиною:

· Великі

Великі слинні залізи (навколошні, піднижньощелепні, під'язикові)

Печінка - виробляє жовч, що надходить у 12-палу кишку

Підшлункова залоза – підшлунковий сік, інсулін.

Малі слинні залози (губні, щічні, піднебінні, язичні)

Шлункові желізи

Кишкові желези – у слизовій тонкій кишці

По локалізації:

· У товщі слизової оболонки

Малі слинні

Шлункові

Желези худої та клубової відділів тонкої кишки

· Під слизовим шаром

Желези 12-палої кишки

· За межами травної трубки

Усі великі желізи

Хімічна обробка в ротової порожнини– слиною, у шлунку – шлунковим соком, 12пк – жовчю, соком підшлункової ж. і заліз самої 12пк, у худій і здухвинній кишці - під впливом власних соків. Хімічна обробка закінчується у тонкому кишечнику. У товстій кишці розщеплюється клітковина під впливом мікроорганізмів (м/о).

- Всмоктування поживних речовин – поживні речовини всмоктуються у кровоносні та лімфатичні судини. Всмоктування починається:

· У ротовій порожнині (лек. ср-ва, алкоголь)

· Шлунок (л / с, алкоголь, поживні в-ва)

· Тонка кишка - основний процес всмоктування

· Товста кишка - всмоктується в основному вода

Тонка кишка довга, її слизова оболонка має:

1. Циркулярні складки, вони підвищують всмоктувальну поверхню. На межі між відділами утворюють клапани

2. Ворсинки – від 1.5 до 4 млн., висота 1мм, стінка дуже тонка.

3. Крипти – поглиблення слизової оболонки

4. Епітеліальні клітини мають вирости – мікроворсинки (до 300 на одній клітині).

Τᴀᴋᴎᴎᴩᴀᴈᴏᴍ, площа слизової оболонки 1500 м 2 .

Підслизовий шар.Складається з пухкої сполучної тканини. Призначення:

Фіксує слизову оболонку до м'язової;

Забезпечує рухливу фіксацію - слизова оболонка утворює складки

Проходять судини та нерви

М'язова оболонка.Утворюється гладкою м'язовою тканиною. Але навколо ротової порожнини, м'язи глотки, верхня третина стравоходу, нижня частина прямої кишки – поперечно-смугаста.

М'язова оболонка травної трубки утворює два шари:

Поздовжній – зовнішній)

· Вкорочує травну трубку,

· Випрямляє вигини

Поперечний (циркулярний) – внутрішній

· Забезпечує перистальтику - хвилеподібне звуження просвіту кишечника

· утворює сфінктери – місцеві потовщення між відділами п.т. (стравохід – шлунок, шлунок – 12пк, тонка кишка – товста кишка, у нижньому відділі прямої кишки).

Сфінктери посилюються клапанами – на проти сфінктера слизова оболонка утворює циркулярну складку. У слизовій оболонці під клапанами є венозні сплетення.

Сфінктер + клапан + венозне сплетення = замикальний апарат.

Призначення: попередження передчасного випорожнення відділу, що вийшов; перешкоджає зворотному просуванню вмісту.

Тільки шлунок має три шари (+косий шар), оскільки виконує функцію резервуару та перемішує їжу. Три шари також мають матку, сечовий міхур, серце - резервуар повинен повністю випорожнюватися.

Зовнішня оболонка.

Сполучнотканинна оболонка - не в черевній порожнині: ковтка, стравохід, пряма кишка зовні. Складається з пухкої сполучнотканинної оболонки:

· Фіксує органи до кісток

· пов'язує органи один з одним. Між органами немає порожнин, заповнюється пухкою сполучною тканиною.

· Забезпечує рухливість органів – забезпечує функціональну рухливість органу

· У ній проходять судини та нерви (в адвентиційних шарах)

Серозна оболонка – органи черевної порожнини, утворена очеревиною. Ті ж призначення, що і соед.-тканинна оболонка.

Захисна функція - поняття та види. Класифікація та особливості категорії "Захисна функція" 2017, 2018.

У функціонуванні людського організму стала зрозуміла на початку ХІХ століття. Вчені позначили ці речовини грецьким терміном "протеїни", від слова protos - "головний, перший".

Головна особливість цих хімічних сполуку тому, що є основою, яку організм використовує до створення нових клітин. Інші їх функції полягають у забезпеченні регуляторних та обмінних процесів; у виконанні транспортних функцій (наприклад, білок гемоглобін, що розповсюджує кисень по всьому організму зі струмом крові); у формуванні м'язових волокон; в управлінні багатьма вітальними функціями організму ( яскравим прикладомслужить білок (інсулін); у регулюванні процесу травлення, енергетичного обміну; у захисті організму.

Хімічна структура цих речовин визначається кількістю амінокислот, у тому числі складаються білкові молекули. Молекули за розміром досить великі. Ці речовини є високомолекулярними органічними речовинамиі являють собою ланцюжок амінокислот, пов'язаних між собою пептидним зв'язком. Амінокислотний склад протеїнів обумовлений генетичним кодом. Безліч варіацій сполуки амінокислот дає різноманітність властивостей протеїнових молекул. Як правило, вони з'єднуються між собою та утворюють складні комплекси.

Класифікація протеїнів недоопрацьована, оскільки вченими досліджено далеко ще не все білки. Роль багатьох із них продовжує бути загадкою для людей. Поки що протеїни поділяють за біологічної роліі тому, які саме амінокислоти входять до їх складу. Для нашого харчування цінний не сам білок, а його амінокислоти. Амінокислоти – це один з різновидів органічних кислот. Їх налічують понад 100. Без них неможливе перебіг метаболічних процесів.

Організм не може повністю засвоювати протеїни, що надходять з їжею. Більша частина їх піддається руйнації під впливом кислих травних соків. Відбувається розпад білків до амінокислот. Організм «бере» після розпаду необхідні йому амінокислоти і конструює їх потрібні білки. При цьому може відбуватися трансформація одних амінокислот на інші. Крім трансформації, вони можуть самостійно синтезуватися в організмі.

Проте чи всі амінокислоти може виробляти наш організм. Ті, які не синтезуються, називаються незамінними, тому що організм їх потребує, а отримати їх може лише ззовні. Незамінні амінокислоти неможливо замінити іншими. До них відносять метіонін, лізин, ізолейцин, лейцин, фенілаланін, треонін, валін. До того ж є інші амінокислоти, які утворюються виключно із незамінних фенілаланіну та метіоніну. Тому якість харчування зумовлено не кількістю білків, що надходять, а якісним їх складом. Наприклад, у картоплі, білокачанній капусті, буряках, капусті, бобових, у хлібі міститься велика кількість триптофану, лізину, метіоніну.

Перебіг білкового обміну нашому організмі залежить від достатньої кількості необхідних білків. Розщеплення та трансформація одних речовин в інші відбувається з виділенням потрібної організму енергії.

Як наслідок життєдіяльності організму, постійно відбувається втрата частини білків. З білкових речовин, що надходять ззовні, втрачається приблизно 30 г на добу. Тому з урахуванням втрати раціон повинен містити достатню кількість цих речовин, щоб забезпечити працездатність організму.

Споживання організмом білкових речовин залежить від різних факторів: виконання важкої фізичної роботиабо перебування у стані спокою; емоційний стан. За добу норма споживання білка становить у сукупності щонайменше 50 грам для дорослих (це приблизно 0,8 грам на кожен кілограм маси тіла). Дітям, у зв'язку з інтенсивним зростанням та розвитком, потрібно більше протеїнів – до 1,9 грама на кілограм маси тіла.

Тим не менш, навіть велика кількість білкових речовин, що вживаються в їжу, не гарантує збалансовану кількість амінокислот в них. Тому раціон харчування має бути різноманітний, щоб організм зміг з нього отримати максимум користі у вигляді різних амінокислот. Не йдеться про те, що якщо сьогодні в з'їденій вами їжі не виявилося триптофану, то вже завтра ж ви занедужаєте. Ні, організм «уміє» у невеликих кількостях запасати корисні амінокислоти та витрачати у разі потреби. Однак кумулятивна здатність організму не надто висока, тому запаси корисних речовин треба регулярно поповнювати.

Якщо за особистими переконаннями (вегетаріанство) або за станом здоров'я (проблеми зі шлунково-кишковим трактом та дієтичним харчуванням) у вас є обмеження в раціоні, то вам необхідно отримати консультацію лікаря-дієтолога, щоб скоригувати своє харчування та відновити баланс протеїнів в організмі.
При інтенсивних спортивних заняттях організм потребує великої кількості протеїнів. Спеціально для таких людей випускається спортивне харчування. Однак надходження протеїнів має відповідати фізичним навантаженням, що виконуються. Надлишок цих речовин, всупереч поширеній думці, зовсім не призведе до різкого зростання м'язової маси.

Різноманітність функцій протеїнів охоплює чи не всі біохімічні процеси, що протікають в організмі. Їх можна назвати біохімічними каталізаторами.
З протеїнів утворюється цитоскелет, який підтримує форму клітин. Без протеїнів неможливе успішне функціонування імунної системи.

Відмінним харчовим джерелом протеїнів є м'ясо, молоко, риба, зернові, бобові, горіхи. Менш багаті протеїнами фрукти, ягоди та овочі.

Перший білок, який був вивчений для визначення його амінокислотної послідовності, це інсулін. За це досягнення Ф. Сенгером було отримано Нобелівську премію у 60 роках минулого століття. А вчені Д. Кендрю та М. Перуц у той же час змогли створити тривимірну структуру міоглобіну та гемоглобіну за допомогою методики дифракції рентген-променів. За це вони також були удостоєні Нобелівської премії.

Історія вивчення

У наступні 30-40 років було проведено дослідження більшої частини амінокислот, що входять до складу протеїнів. У 1894 році А. Коссель, німецький фізіолог, припустив, що саме амінокислоти і є тими самими структурними складовими білків, і що вони з'єднані між собою пептидними зв'язками. Він намагався дослідити амінокислотну послідовність білка.
У 1926 році, нарешті, було визнано чільну роль протеїнів в організмі. Це сталося тоді, коли хімік із США Д. Самнер довів, що уреаза (фермент, без якого неможливе перебіг багатьох хімічних процесів) є білком.

Виділити чисті протеїни для потреб науки на той момент було дуже складно. Саме тому перші досліди проводилися із застосуванням тих поліпептидів, які можна було з мінімальними витратами очистити у значній кількості – це білки крові, курячі білки, різні токсини, ферменти травного або метаболічного походження, що виділяються після вибою великої худоби. Наприкінці 50-х років вдалося очистити бичачу панкреатичну рибонуклеазу. Саме ця речовина стала для багатьох вчених експериментальним об'єктом.

У сучасній науціВивчення протеїнів продовжилося на якісно новому рівні. Існує галузь біохімії, яка називається протеомікою. Тепер, завдяки протеоміці, можна досліджувати не тільки виділені очищені білки, але й паралельну, одночасну зміну модифікації безлічі білків, що належать до різним клітинамта тканин. Тепер вчені можуть теоретично розрахувати структуру білка за послідовністю амінокислот. Методи кріоелектронної мікроскопії дозволяють вивчити великі та малі білкові комплекси.

Властивості протеїнів

Білки розрізняють за рівнем їх розчинності, більшість їх добре розчиняються у воді. Проте трапляються і винятки. Фіброїн (основа павутини та шовку) та кератин (основа волосся у людини, а також вовни у тварин та пір'я у птахів) є нерозчинними.

Денатурація

У деяких випадках денатурація є оборотною, зворотний стан білка можна повернути за допомогою солей амонію. Оборотну денатурацію застосовують як метод очищення білка.

Прості та складні протеїни

за хімічної природи складних білківвиділяють п'ять класів:

• Глікопротеїди.
• Хромопротеїди.
• Фосфопротеїди.
• Металопротеїди.
• Ліпопротеїди.

Хромопротеїди – це загальне найменування складних протеїнів, до яких належать флавопротеїди, хлорофіли, гемоглобін та інші.

Білки, які називаються фосфопротеїдами, містять у своєму складі залишки фосфорної кислоти. До цієї групи протеїнів належить, наприклад, казеїн молока.

Металопротеїди – це протеїни, що містять ковалентно пов'язані іони деяких металів. Серед них є протеїни, які виконують транспортні та депонуючі функції (трансферин, феритин).

Складні білки ліпопротеїди містять у своєму складі залишки ліпідів. Їх функція – транспортування ліпідів.

Біосинтез протеїнів

Генетичний код складається із кодонів. Кодоном називають одиницю генетичної інформації, що складається із залишків нуклеотидів. Кожен із кодонів відповідає за приєднання однієї амінокислоти до білка. Загальна їх кількість – 64. Деякі амінокислоти визначаються не одним, а кількома кодонами.

Функції протеїнів в організмі

Слід зауважити, що класифікація протеїнів за їх функціями є досить умовною, тому що в деяких живих організмів той самий протеїн може виконувати кілька різних функцій. Багато функцій протеїни виконують завдяки тому, що мають високу ферментативну активність. Зокрема до таких ферментів відноситься руховий білок міозин, а також регуляторні білки протеїнкінази.

Каталітична функція

Більше 4 000 реакцій, що протікають у нашому організмі, потребують каталізації. Без впливу ферментів реакція протікає в десятки та сотні разів повільніше.
Молекули, що приєднуються до ферменту в процесі реакції, а потім видозмінюються, називаються субстратами. У складі ферменту безліч амінокислот, але далеко не всі з них взаємодіють з субстратом, і тим більше не всі їх безпосередньо беруть участь в процесі каталізації. Та частина ферменту, до якої приєднується субстрат, є активним ферментативним центром.

Структурна функція

Захисна функція

Імунний захист передбачає участь протеїнів, що входять до складу крові чи інших біологічних рідин, у формуванні захисної відповіді організму на атаку патогенних мікроорганізмів або пошкодження. Наприклад, імуноглобуліни нейтралізують віруси, бактерії або чужорідні протеїни. Антитіла, що виробляються імунною системою, прикріплюються до чужорідних для цього організму речовин, які називаються антигенами, та нейтралізують їх. Як правило, антитіла секретуються у міжклітинний простір або закріплюються у мембранах спеціалізованих клітин плазмоцитів.

Ферменти і субстрат з'єднуються між собою не надто тісно, ​​інакше перебіг каталізованої реакції може порушитися. А ось стійкість приєднання антигену та антитіл нічим не обмежується.

Хімічний захист полягає у зв'язуванні білковими молекулами різних токсинів, тобто у забезпеченні детоксикації організму. Найвідповідальнішу роль детоксикації нашого організму грають печінкові ферменти, які розщеплюють отрути чи переводять їх у розчинну форму. Розчинені токсини швидко залишають організм.

Регуляторна функція

Сигнальна функція

Цитокіни, білки-гормони виконують сигнальну функцію.
Гормони розносяться кров'ю. Рецептор при зв'язуванні з гормоном запускає в клітині реакцію у відповідь. Завдяки гормонам здійснюється регуляція концентрації речовин у клітинах крові, а також регуляція клітинного росту та розмноження. Прикладом таких протеїнів є широко відомий інсулін, який регулює концентрацію в крові глюкози.

Цитокіни є невеликими інформаційними пептидними молекулами. Вони діють як регулятори взаємодії між різними клітинами, а також визначають виживання цих клітин, пригнічують, або стимулюють їх зростання та функціональну активність. Без цитокінів неможлива узгоджена робота нервової, ендокринної та імунної систем. Наприклад, цитокіни можуть спричинити некроз пухлини – тобто пригнічення росту та життєдіяльності запальних клітин.

Транспортна функція

Запасна (або резервна) функція

Рецепторна функція білків

Моторна (або рухова) функція

Білки в обміні речовин

Ті амінокислоти, які не синтезуються організмом, називаються незамінними, отже, можуть надходити до нас лише ззовні.

Людина отримує амінокислоти з тих білків, які містяться у їжі. Білки піддаються денатурації у процесі травлення під дією кислих шлункових соків та ферментів. Деяка частина отриманих в результаті процесу травлення амінокислот застосовується для синтезу необхідних протеїнів, а решта їх у процесі глюконеогенезу перетворюється на глюкозу або застосовується в циклі Кребса (це процес метаболічного розпаду).

Використання протеїнів як енергетичне джерело особливо важливо в несприятливі умови, Коли організм використовує внутрішній «недоторканний запас» – власні білки. Амінокислоти для організму є важливим джерелом азоту.

Єдиних норм добової потребиу білках немає. Мікрофлора, що населяє товстий кишечник, також синтезує амінокислоти, і вони не можуть враховуватись при складанні протеїнових норм.

Запаси протеїнів в людському організмі мінімальні, а нові протеїни можуть синтезуватися тільки з білків, що розпадаються, що надходять від тканин організму і з амінокислот, що надходять разом їжею. З тих речовин, що входять до складу жирів та вуглеводів, протеїни не синтезуються.

Нестача білка
Нестача білкових речовин у раціоні викликає у дітей сильне уповільнення росту та розвитку. Для дорослих білковий дефіцит небезпечний появою глибоких змін у печінці, зміною гормонального фону, порушенням функціонування залоз внутрішньої секреції, погіршенням засвоюваності поживних речовин, погіршенням пам'яті та працездатності, проблемами із серцем. Всі ці негативні явища пов'язані з тим, що протеїни беруть участь майже у всіх процесах людського організму.

У 70 роках минулого століття були зафіксовані летальні випадки у людей, які тривалий час дотримуються низькокалорійної дієти з вираженим дефіцитом білка. Як правило, безпосередньою причиною смерті в даному випадку були незворотні зміни у серцевому м'язі.

Дефіцит протеїнів знижує стійкість імунітету до інфекцій, оскільки зменшується рівень утворення антитіл. Порушення синтезу інтерферону та лізоциму (захисних факторів) викликає загострення запальних процесів. Крім того, білковий дефіцит найчастіше супроводжується нестачею вітамінів, що у свою чергу теж призводить до несприятливих наслідків.

Дефіцит впливає не найкращим чиномна вироблення ферментів та на засвоюваність важливих поживних речовин. Не слід забувати, що гормони є білковими утвореннями, отже, недолік протеїнів може призвести до сильних гормональних порушень.

Будь-яка активність фізичного характеру завдає шкоди м'язовим клітинам, і чим більше навантаження, тим більше м'язи страждають. Для відновлення пошкоджених клітин м'язів потрібна велика кількість якісного білка. Попри поширену думку, фізичні навантаження лише тоді корисні, коли з їжею в організм поставляється достатня кількість білка. При інтенсивних фізичних навантаженнях споживання білка повинне досягати 1,5 – 2 грами на кожен кілограм ваги.

Надлишок білка

Але якщо людина не займається спортом, і при цьому вживає більш ніж 1,75 г білка на кілограм ваги, то в печінці накопичується надлишок протеїну, який перетворюється на азотисті сполуки та глюкозу. Азотисте з'єднання (сечовина) повинне в обов'язковому порядкувиводитись нирками з організму.

Крім того, при надлишку білка виникає кисла реакція організму, що призводить до втрати кальцію через зміну питного режиму. До того ж м'ясна їжа, багата на білок, часто містить пурини, деякі з яких у процесі метаболізму відкладаються в суглобах і викликають розвиток подагри. Слід зазначити, що порушення, пов'язані з надлишком протеїном, трапляються набагато рідше, ніж порушення, пов'язані з білковою недостатністю.

Оцінка достатньої кількості білка у раціоні здійснюється за станом азотистого балансу. В організмі безперервно відбувається синтезування нових протеїнів та виділення назовні кінцевих продуктівбілкового метаболізму. До складу протеїнів входить азот, що не міститься ні в жирах, ні у вуглеводах. І якщо азот відкладається в організмі про запас, то тільки в складі білків. При білковому розпаді він повинен виділитися назовні разом із сечею. Для того щоб функціонування організму здійснювалося на потрібному рівні, потрібно заповнити азот, що видаляється. Азотистий баланс означає, що кількість споживаного азоту відповідає кількості виведеного з організму.

Білкове харчування

Ці продукти є високоякісним джерелом протеїнів, проте слід пам'ятати, що вони містять багато жиру, тому зловживати частотою в раціоні небажано. Крім великої кількості білка, в організм також потрапить надмірна кількість жиру.

Кращі продукти з багатим протеїновим вмістом: соєві сири, нежирні сири, нежирна телятина, яєчний білок, знежирений сир, свіжа риба та морепродукти, молодий баранець, курятина, біле м'ясо.
Менш переважно вживання таких продуктів, як: молоко та йогурти з додаванням цукру, червоне м'ясо (вирізка), темне куряче та індиче м'ясо, нежирна нарізка, домашній сир, перероблене м'ясо у вигляді бекону, салямі, шинки.

Яєчний білок - чистий білок, в якому немає жиру. У пісному м'ясі міститься близько 50 % кілокалорій, які припадають частку протеїнів; у продуктах, що містять крохмаль – 15%; у знежиреному молоці – 40 %; в овочах – 30%.

Головне правило при виборі білкового харчування полягає в наступному: більша кількість білка на одиницю калорій та високий коефіцієнт засвоюваності білка. Найкорисніше вживати продукти з низьким змістомжиру та високим вмістом білків. Дані про калорійність можна знайти на упаковці будь-якого продукту. Узагальнені дані про вміст білків та жирів у тих продуктах, калораж яких складно вирахувати, можна знайти у спеціальних таблицях.

Легше засвоюються протеїни, що зазнали теплової обробки, оскільки вони стають доступними для впливу ферментів травного тракту. Однак температурна обробка може знизити біологічну цінність протеїну через те, що деякі амінокислоти руйнуються.

Вміст білків та жирів у деяких харчових продуктах

Метаболізм протеїнів

На засвоєння їжі організм може витратити близько 15% від усієї калорійності раціону.
Їжа з високим вмістом протеїнів у процесі метаболізму сприяє посиленню теплопродукції. Температура тіла трохи збільшується, що призводить до додаткової витрати енергії на процес термогенезу.

Білки не завжди використовуються як енергетична субстанція. Це пов'язано з тим, що застосування їх як джерела енергії для організму буває невигідним, адже з певної кількості жирів та вуглеводів можна отримати набагато більше калорій і набагато ефективніше, ніж з аналогічної кількості протеїну. До того ж в організмі рідко буває надлишок білків, а якщо він і є, то більшість надлишкових протеїнів йде для здійснення пластичних функцій.

У тому випадку, коли в харчуванні не вистачає енергетичних джерел у вигляді жирів та вуглеводів, організм приймається за використання накопичених жирів.

Достатня кількість протеїнів у раціоні допомагає активізувати та нормалізувати уповільнений обмін речовин у тих людей, які страждають на ожиріння, а також дозволяє підтримувати м'язову масу.

Якщо білка не вистачає, організм перемикається використання м'язових білків. Це тому, що м'язи негаразд важливі підтримки життєдіяльності організму. У м'язових волокнах згоряє більшість калорій, і зниження м'язової маси знижує енергетичні витрати організму.

Дуже часто люди, які дотримуються різних дієт для схуднення, вибирають таку дієту, в якій дуже мало білка надходить із їжею в організм. Як правило, це овочеві чи фруктові дієти. Крім шкоди, така дієта нічого не принесе. Функціонування органів та систем при нестачі протеїнів пригнічується, що викликає різні порушеннята захворювання. Кожну дієту слід розглядати з погляду потреби організму у білку.

Такі процеси як засвоєння білків та застосування їх у енергетичних потребах, а також виведення продуктів білкового метаболізму потребує більше рідини. Щоб не отримати зневоднення, на день треба приймати близько 2 літрів води.

Захисні білки

Захисні білки дозволяють уберегти організм від вторгнення бактерій, що атакують його, вірусів і від проникнення чужорідних білків (узагальнена назва чужорідних тіл – антигени).

Роль захисних білків виконують імуноглобуліни (інша їхня назва – антитіла), вони розпізнають антигени, що проникли в організм, і міцно зв'язуються з ними.

В організмі ссавців, включаючи людину, є п'ять класів імуноглобулінів: M, G, A, D і E, їх структура, як випливає з назви, глобулярна, крім того, всі вони побудовані подібним чином. Молекулярна організаціяантитіл показано на слайді на прикладі імуноглобуліну класу G. Молекула містить чотири поліпептидні ланцюги, об'єднані трьома дисульфідними містками S-S(На слайді вони показані з потовщеними валентними зв'язками та великими символами S ), крім того, кожен полімерний ланцюг містить внутрішньоланцюгові дисульфідні перемички .

Два великі полімерні ланцюги (виділені синім кольором) містять 400-600 амінокислотних залишків.

Два інші ланцюги (виділені зеленим кольором) майже вдвічі коротші, вони містять приблизно 220 залишків амінокислот. Всі чотири ланцюги розташовані таким чином, що кінцеві H2N-групи направлені в один бік.

Після контакту організму з чужорідним білком (антигеном) клітини імунної системи починають виробляти імуноглобуліни (антитіла), які накопичуються в сироватці крові. На першому етапі основну роботу здійснюють ділянки ланцюгів, що містять кінцеві H 2 N (на рис. 27 відповідні ділянки відзначені світло-синім та світло-зеленим кольором). Це область захоплення антигенів. У процесі синтезу імуноглобуліну ці ділянки формується таким чином, щоб їх будова і конфігурація максимально відповідали структурі антигену, що наближався (як ключ до замку, подібно до ферментів, але завдання в даному випадку інші). Таким чином, для кожного антигену як імунна відповідь створюється строго індивідуальне антитіло. Настільки «пластично» змінювати будову в залежності від зовнішніх факторівКрім імуноглобулінів, не може жоден відомий білок. Ферменти вирішують завдання структурної відповідності реагенту іншим шляхом – за допомогою гігантського набору різноманітних ферментів для всіх можливих випадків, а імуноглобуліни щоразу заново перебудовують «робочий інструмент». Крім того, шарнірна ділянка імуноглобуліну забезпечує двом областям захоплення деяку незалежну рухливість, в результаті молекула імуноглобуліну може «знайти» відразу два найбільш зручні для захоплення ділянки в антигені з тим, щоб його надійно зафіксувати, це нагадує дії ракоподібної істоти.

Далі включається ланцюг послідовних реакцій імунної системи організму, підключаються імуноглобуліни інших класів, в результаті відбувається дезактивація чужорідного білка, а потім знищення та видалення антигену (стороннього мікроорганізму чи токсину).

Після контакту з антигеном максимальна концентрація імуноглобуліну досягається (залежно від природи антигену та індивідуальних особливостей самого організму) протягом кількох годин (іноді кількох днів). Організм зберігає пам'ять про такий контакт, і при повторній атаці таким же антигеном імуноглобуліни накопичуються у сироватці крові значно швидше та у більшій кількості – виникає набутий імунітет.

Наведена класифікація білків носить певною мірою умовний характер, наприклад, білок тромбін, згаданий серед захисних білків, по суті являє собою фермент, що каталізує гідроліз пептидних зв'язків, тобто відноситься до класу протеаз.

До захисних білківчасто відносять білки зміїної отрутита токсичні білки деяких рослин, оскільки їхнє завдання – уберегти організм від ушкоджень.

Є білки, функції яких настільки унікальні, що це ускладнює їхню класифікацію. Наприклад, білок монеллін, що міститься в одній з африканських рослин, дуже солодкий на смак, він став предметом вивчення як нетоксична речовина, яка може бути використана замість цукру для запобігання ожиріння. Плазма крові деяких антарктичних риб містить білки з властивостями антифризу, що оберігає кров цих риб від замерзання.

Захисні властивості мають білки системи згортання крові.наприклад, фібриноген, тромбін. Вони беруть участь у формуванні тромбу, який закупорює пошкоджену судину та перешкоджає втраті крові.

5 Скорочувальні та руховібілки надають організму здатність скорочуватися, змінювати форму і переміщатися, перш за все, йдеться про м'язи. 40% від маси всіх білків, що містяться в м'язах, становить міозин (mys, myos, грець. - М'яз). Його молекула містить одночасно фібрилярну та глобулярну частину.

Такі молекули поєднуються у великі агрегати, що містять 300-400 молекул.

При зміні концентрації іонів кальцію у просторі, що оточує м'язові волокна, відбувається оборотна зміна конформації молекул – зміна форми ланцюга за рахунок повороту окремих фрагментів навколо валентних зв'язків. Це призводить до скорочення та розслаблення м'язів, сигнал для зміни концентрації іонів кальцію надходить від нервових закінчень у м'язових волокнах. Штучне скорочення м'язів можна викликати дією електричних імпульсів, що призводять до різкої зміни концентрації іонів кальцію, на цьому ґрунтується стимуляція серцевого м'яза для відновлення роботи серця.

Завдяки ковзанню щодо один одного актинових ( актини) та міозинових ( міозини) протофібрил відбувається скорочення м'язів, а також нем'язові внутрішньоклітинні скорочення. Рух вій і джгутиків пов'язане зі ковзанням відносно один одного мікротрубочок, що мають білкову природу.

Деякі арктичні та антарктичні риби містять у крові білки – антифризи, що запобігають її заморожуванню.

Деякі білки при виконанні своїх функцій наділяють клітину здатністю скорочуватися, або пересуватися. До таких білків відносять актин та міозин – фібрилярні білки, що беруть участь у скороченні скелетних м'язів. Інший приклад таких білків – тубулін, з якого побудовані клітинні органели – мікротрубочки. Мікротрубочки під час поділу клітини регулюють розбіжність хроматид. Мікротрубочки - важливі елементи вій і джгутиків, за допомогою яких клітини пересуваються.

Однак існує велика кількість білків, що мають унікальні функції, які не увійшли до цієї досить простої класифікації.

6 Регуляторні білки, частіше звані гормонами, беруть участь у різних фізіологічних процесах

До регуляторних білків відносять велику групу білкових гормонів, що беруть участь у підтримці сталості. внутрішнього середовищаорганізму, що впливають на специфічні клітини-мішені.

Багато гормонів є олігопептидами або білками (наприклад, інсулін, глюкагон [антагоніст інсуліну], адренокортикотропний гормон та ін.).

Гормон інсулін складається з двох α-ланцюгів, з'єднаних дисульфідними містками.

Інсулін – гормон, що утворюється у клітинах острівців Лангерганса у підшлунковій залозі. Він грає найважливішу роль метаболізмі глюкози у крові.

Крім того, до регуляторних відносять білки, приєднання яких до інших білків або інших структур клітини регулює їхню функцію. Наприклад, білок кальмодулін у комплексі з чотирма іонами Са2+ може приєднуватися до деяких ферментів, змінюючи їхню активність.

Регуляторні ДНК-зв'язуючі білки, приєднуючись у певні моменти до специфічних ділянок ДНК, можуть регулювати швидкість зчитування генетичної інформації.

У гіпофізі мозку синтезується гормон, який регулює зростання організму. Існують регуляторні білки, що контролюють біосинтез різних ферментів в організмі.

На малюнку показано - БІЛОК ІНСУЛІН - у вигляді об'ємної моделіта у формі третинної структури. Складається з двох α-спіральних ланцюгів, пов'язаних двома дисульфідними містками (порівняй з рис. 2, де його будова показана схематично)

МОЛЕКУЛА ІНСУЛІНУ, Збудована з 51 амінокислотного залишку, фрагменти однакових амінокислот відзначені відповідним забарвленням фону. Залишки амінокислоти цистеїну (скорочене позначення ЦІС), що містяться в ланцюзі, утворюють дисульфідні містки –S-S-, які пов'язують дві полімерні молекули, або утворюють перемички всередині одного ланцюга.

Рецепторна ( сигнальна)функція білків

Деякі білки, вбудовані в клітинну мембрану, здатні змінювати свою структуру під впливом довкілля.

Так відбувається прийом сигналів ззовні та передача інформації у клітину.

Прикладом може бути фітохром- світлочутливий білок, що регулює фотоперіодичну реакцію рослин, та опсин -складова частина родопсинупігменту - , інтегральний мембранний білок, що знаходиться в клітинах сітківки ока.

Фітохром (від Фіто... і грец. chroma – колір, фарба) блакитний пігмент із групи складних білків – хромопротеїдів; присутній у клітинах фотосинтезуючих організмів. Вперше виявлено американським біохіміком У. Батлером у 1959 у сім'ядолях проростків турнепсу, вирощених у темряві.

Блакитні фітохроми відносяться до фотосинтетично неактивних пігментів.

Проте встановлено, що під контролем фітохрому перебувають синтези біополімерів (ДНК, РНК, білків), системи біосинтезу хлорофілу, каротиноїдів, антоціанів, органічних фосфатів, вітамінів. Ф. прискорює катаболітичний розпад полісахаридів, жирів та резервних білків, активує клітинне диханнята окисне фосфорилювання.

Ферменти існує у двох взаємоперетворюваних формах – Ф660 і Ф730, різних за спектрами поглинання. Під дією червоного світла з довжина хвилі λ = 660 нм неактивний Ф660 перетворюється на активний Ф730. Зворотне перетворення відбувається або в темряві або при освітленні червоним світлом з λ = 730 нм. Вважають, що ці взаємоперетворення обумовлені цис-трансізомеризацією хромофора Ф. і конформаційними перебудовами білка.

Сигнальні молекули (гормони, нейромедіатори) діють на внутрішньоклітинні процес через взаємодію із специфічними білками рецепторами.

Гормони, що циркулюють у крові, знаходять клітини-мішені та впливають на них, специфічно зв'язуючись з білками-рецепторами, зазвичай вбудованими у клітинну мембрану. Для гідрофобних регуляторних молекул, що проходять через клітинну мембрану, рецептори локалізуються у цитолазмі клітин.

Сигнальні молекули (гормони, нейромедіатори) діють на внутрішньоклітинні процеси через взаємодію із специфічними білками-рецепторами. Так, гормони, що циркулюють у крові, знаходять клітини-мішені та впливають на них, специфічно зв'язуючись з білками-рецепторами, зазвичай вбудованими у клітинну мембрану. Для гідрофобних регуляторних молекул, що проходять через клітинну мембрану, рецептори локалізуються у цитоплазмі клітин.

Найбільш важливими є фітохроми А і В (phyA and phyB). Фітохром А

Виконує багато різних фоторегуляторних функцій. За його участі відбувається стимулювання та інгібування проростання насіння, індукція де-етіоляції, регуляція синтезу різних ферментів, регуляція розвитку кореня, стимуляція цвітіння та регуляція циркадних ритмів.

Цикл основних змін родопсину в паличках сітківки

РОДОПСИН (від грецьк. rhodon - троянда та opsis - зір), зоровий пурпур, осн. зоровий пігмент паличок сітківки хребетних (крім деяких риб і земноводних на ранніх стадіяхрозвитку) та безхребетних тварин.

Щодо хіміч. природі родопсин - складний білок (хромопротеїд), до складу якого входить 11-цис-ретиналь (хромофорна група), глікопротеїд, тобто білок, з'єднаний з цукрами, і ліпіди (т.з. опсинова частина). Мовляв. маса родопсину хребетних бл. 40 000, головоногих молюсків-ок. 70 000. Р.- осн. структурно-функціональний компонент зовнішнього сегмента паличок (див. зір, сітківка, фоторецептори).

Зоровий акт починається поглинанням Р. кванта світла (максимум спектра поглинання Р. бл. 500 нм). При цьому відбувається ізомеризація 11-цис-ретиналю повністю транс-форму (див. формули), що призводить до поступового розкладання (фотолізу) молекули Р., зміни іонного транспорту в фоторецепторі і виникненню електрич. сигналу, який передається нервовим елементам сітківки. Регенерація Р. здійснюється або шляхом синтезу з 11-цис-ретиналю і опсину, що звільнився після фотолізу, або при поглинанні другого кванта одним з проміжних продуктів фотолізу, а також у процесі синтезу нових дисків зовнішнього сегмента сітківки (останній шлях для паличок основний).

У клітинних оболонкахдеякихрих галофільних бактерій виявлено пігмент, до складу якого також входять ретиналь, глікопротеїд та ліпіди. Цей бактеріальний радапсин (структура остаточно не встановлена), мабуть, бере участь у фотосинтезі поряд з ін. пігментами бактерій.

Особливе значеннядля дії фітохрому має його оборотність: цей хромопротеїд (складний білок, що містить, крім амінокислот, що також фарбують компоненти) зустрічається у двох формах, здатних перетворюватися одна в іншу.

Блакитний фітохром 660 (Ф 660) має максимум поглинання у світло-червоній ділянці спектру з довжиною хвилі 660 нм, а зелено-блакитний фітохром 730 (Ф 730) - у темно-червоній ділянці спектра з довжиною хвилі 730 нм.

При освітленні світло-червоним світлом неактивний Ф 660 перетворюється на фізіологічно активний Ф 730, а при освітленні темно-червоним світлом відбувається перетворення Ф 730 на Ф 660.

8 Харчові та запасні білкиЯк випливає з назви, служать джерелами внутрішнього харчування, частіше для зародків рослин і тварин, а також на ранніх стадіях розвитку молодих організмів.

До харчових білків відносять альбумін- Основний компонент яєчного білка, а також казеїн- Головний білок молока.

Під дією ферменту пепсинуказеїн у шлунку створюється, це забезпечує його затримку в травному тракті та ефективне засвоєння. Казеїн містить фрагменти всіх амінокислот, необхідні організму.

У феритині, що міститься у тканинах тварин, запасено іони заліза.

До запасних білків відносять також міоглобін, За складом і будовою нагадує гемоглобін. Міоглобінзосереджений, головним чином, у м'язах, його основна роль - зберігання кисню, який йому віддає гемоглобін Він швидко насичується киснем (набагато швидше, ніж гемоглобін), а потім поступово передає його різним тканинам при подальшому фізичному навантаженні та кисневій недостатності його вивільнити.

Все це розмаїття функцій походить з дуже простого набору 20 амінокислот, з яких побудований поліпептидний ланцюг білка. Саме різна кількістьі різні поєднанняцих амінокислот у ланцюзі та визначає унікальність того чи іншого білка.

Білки є будівельним матеріалом організму та беруть участь у процесі метаболізму. Функції білків в організмі мають величезне значенняпідтримки життєдіяльності.

Будова

Білки – біополімери, що складаються з окремих ланок – мономерів, які називаються амінокислотами. Вони складаються з карбоксильної (-СООН), амінної (-NH2) групи та радикалу. Амінокислоти зв'язуються між собою за допомогою пептидного зв'язку(-C(O)NH-), утворюючи довгий ланцюжок.

Обов'язкові хімічні елементи амінокислот:

• вуглець;
• водень;
• азот;
• кисень.

Мал. 1. Будова білка.

Радикал може включати сірку та інші елементи. Відрізняються білки не тільки радикалом, а й кількістю карбоксильної та амінної груп. У зв'язку з цим виділяють три типи амінокислот:

• нейтральні (-СООН та -NH2);
• основні (-СООН та кілька -NH2);
• кислі (кілька -СООН та -NH2).

Відповідно до можливості синтезуватися всередині організму виділяють два види амінокислот:

ТОП-2 статтіякі читають разом з цією

• замінні – синтезуються в організмі;
• незамінні - не синтезуються в організмі і повинні надходити із зовнішнього середовища.

Відомо близько 200 амінокислот. Однак у побудові білків беруть участь лише 20.

Синтез

Біосинтез білків відбувається на рибосомах ендоплазматичної мережі. Це складний процес, що складається з двох стадій:

• утворення поліпептидного ланцюга;
• модифікація білків.

Синтез поліпептидної мережі відбувається за допомогою матричної та транспортної РНК. Цей процес називається трансляцією. Друга стадія включає "роботу над помилками". Частини синтезованого білка замінюються, видаляються чи подовжуються.

Мал. 2. Синтез білка.

Функції

Біологічні функції білків представлені у таблиці.

Білки можуть мати отруйну та знешкоджуючу дію. Наприклад, паличка ботулізму виділяє токсин білкового походження, а білок альбумін пов'язує важкі метали.

Ферменти

Варто сказати коротко про каталітичну функцію білків. Ферменти або ензими виділяють у особливу групубілків. Вони здійснюють каталіз – прискорення перебігу хімічної реакції.
Відповідно до будови ферменти можуть бути:

• простими - Містять тільки амінокислотні залишки;
• складними - крім білкового мономерного залишку включають небілкові структури, котрі називаються кофактором (вітаміни, катіони, аніони).

Молекули ферментів мають активну частину (активний центр), що зв'язує білок із речовиною – субстратом. Кожен фермент "дізнається" певний субстрат і зв'язується саме з ним. Активний центр зазвичай є «кишеню», в яку потрапляє субстрат.

Зв'язування активного центру та субстрату описується моделлю індукованої відповідності (модель «рука-рукавичка»). Модель показує, що фермент підлаштовується під субстрат. Завдяки зміні структури знижуються енергія та опір субстрату, що допомагає ферменту легше перенести його на продукт.

Мал. 3. Модель «рука-рукавичка».

Активність ферментів залежить від кількох факторів:

• температури;
• концентрації ферменту та субстрату;
• кислотності.

Розрізняють 6 класів ферментів, кожен із яких взаємодіє з певними речовинами. Наприклад, трансферази переносять фосфатну групу від однієї речовини до іншої.

Ферменти можуть прискорювати реакцію у 1000 разів.

Що ми дізналися?

З'ясували, які функції виконують білки в клітині, як вони влаштовані та як синтезуються. Білки є полімерними ланцюжками, що складаються з амінокислот. Усього відомо 200 амінокислот, але білки можуть утворювати лише 20. Білкові полімери синтезуються на рибосомах. Білки виконують важливі функціїв організмі: переносять речовини, прискорюють біохімічні реакції, контролюють процеси, що відбуваються в організмі Ферменти пов'язують субстрат та цілеспрямовано переносять його на речовини, прискорюючи реакції у 100-1000 разів.

Тест на тему

Оцінка доповіді

Середня оцінка: 4.6. Усього отримано оцінок: 289.

Так само як і інші біологічні макромолекули (полісахариди, ліпіди та нуклеїнові кислоти), білки є необхідними компонентами всіх живих організмів та відіграють визначальну роль у життєдіяльності клітини. Білки здійснюють процеси обміну речовин. Вони входять до складу внутрішньоклітинних структур - органел і цитоскелета, секретуються в позаклітинний простір, де можуть виступати як сигнал, що передається між клітинами, брати участь у гідролізі їжі та утворенні міжклітинної речовини.

Класифікація білків за їх функціями є досить умовною, оскільки той самий білок може виконувати кілька функцій. Добре вивченим прикладом такої багатофункціональності служить лізил-тРНК-синтетаза - фермент із класу аміноацил-тРНК-синтетаз, яка не лише приєднує залишок лізину до тРНК, а й регулює транскрипцію кількох генів. Багато функцій білки виконують завдяки своїй ферментативної активності. Так, ферментами є руховий білок міозин, регуляторні білки протеїнкінази, транспортний білок натрій-калієва аденозинтрифосфатаза та ін.

Молекулярна модель ферменту-уреази бактерії Helicobacter pylori

Каталітична функція

Найбільш добре відома функція білків в організмі – каталіз різних хімічних реакцій. Ферменти - це білки, що мають специфічні каталітичні властивості, тобто кожен фермент каталізує одну або кілька подібних реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплення складних молекул (катаболізм) та їх синтезу (анаболізм), у тому числі реплікацію та репарацію ДНК та матричний синтезРНК. До 2013 року було описано понад 5000 тисяч ферментів. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу може бути величезним: наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротидин-5"-фосфатдекарбоксилазою, протікає в 10 17 разів швидше некаталізується (період напівреакції декарбоксилювання оротової кислоти становить 78 мільйонів років без ферменту і 1 Молекули, які приєднуються до ферменту та змінюються в результаті реакції, називаються субстратами.

Незважаючи на те, що ферменти зазвичай складаються з сотень амінокислотних залишків, тільки невелика частина з них взаємодіє з субстратом, і ще менша кількість - в середньому 3-4 амінокислотних залишків, часто розташовані далеко один від одного в первинній структурі - беруть участь безпосередньо в каталізі . Частина молекули ферменту, що забезпечує зв'язування субстрату та каталіз, називається активним центром.

Міжнародний союз біохімії та молекулярної біології в 1992 році запропонував остаточний варіант ієрархічної номенклатури ферментів, заснованої на типі реакцій, що каталізуються. Відповідно до цієї номенклатури назви ферментів завжди повинні мати закінчення. азаі утворюватися від назв реакцій, що каталізуються, та їх субстратів. Кожному ферменту приписується індивідуальний код, яким легко визначити його становище в ієрархії ферментів. За типом реакцій, що каталізуються, всі ферменти ділять на 6 класів:

• КФ 1: Оксидоредуктази, що каталізують окисно-відновні реакції;
• КФ 2: трансферази, що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстрату на іншу;
• КФ 3: гідролази, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків;
• КФ 4: Ліази, що каталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному із продуктів;
• КФ 5: Ізомерази, що каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрату;
• КФ 6: Лігази, що каталізують утворення хімічних зв'язків між субстратами за рахунок гідролізу дифосфатного зв'язку АТФ або подібного трифосфату.

Структурна функція

Детальніше: Структурна функція білків, Фібрилярні білки

Структурні білки цитоскелета, як свого роду арматура, надають форму клітин і багатьом органоїдам і беруть участь у зміні форми клітин. Більшість структурних білків є филаментозными: наприклад, мономери актину і тубуліна - це глобулярні, розчинні білки, але після полімеризації вони формують довгі нитки, у тому числі складається цитоскелет, дає можливість клітині підтримувати форму. Колаген та еластин – основні компоненти міжклітинної речовини сполучної тканини (наприклад, хряща), а з іншого структурного білка кератину складаються волосся, нігті, пір'я птахів та деякі раковини.

Захисна функція

Детальніше: Захисна функція білків

Існує кілька видів захисних функцій білків:

1. Фізичний захист. Фізичну захист організму забезпечують Колаген - білок, що утворює основу міжклітинної речовини сполучних тканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль та глибоких шарів шкіри (дерми)); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір'я, рогів та ін. похідних епідермісу. Зазвичай такі білки розглядають як білки з структурною функцією. Прикладами білків цієї групи є фібриногени і тромбіни, що беруть участь у згортанні крові.
2. Хімічний захист. Зв'язування токсинів білковими молекулами може забезпечувати їхню детоксикацію. Особливо визначальну роль у детоксикації у людини відіграють ферменти печінки, що розщеплюють отрути або переводять їх у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.
3. Імунний захист. Білки, що входять до складу даху та інших біологічних рідин, беруть участь у захисній відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів. Білки системи комплементу та антитіла (імуноглобуліни) відносяться до білків другої групи; вони нейтралізують бактерії, віруси чи чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу адаптативної імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, антигенів, і цим нейтралізують їх, направляючи до місць знищення. Антитіла можуть секретуватися в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцитами.

Регуляторна функція

Детальніше: Активатор (білки), Протеасома, Регуляторна функція білків

Багато процесів усередині клітин регулюються білковими молекулами, які служать ні джерелом енергії, ні будівельним матеріалом для клітини. Ці білки регулюють просування клітини за клітинним циклом, транскрипцію, трансляцію, сплайсинг, активність інших білків та багато інших процесів. Регуляторну функціюбілки здійснюють або рахунок ферментативної активності (наприклад, протеїнкінази), або рахунок специфічного зв'язування коїться з іншими молекулами. Так, фактори транскрипції, білки-активатори та білки-репресори можуть регулювати інтенсивність транскрипції генів, зв'язуючись з їх регуляторними послідовностями. На рівні трансляції зчитування багатьох мРНК також регулюється приєднанням факторів білка.

Найважливішу роль у регуляції внутрішньоклітинних процесів відіграють протеїнкінази та протеїнфосфатази – ферменти, які активують або пригнічують активність інших білків шляхом приєднання до них або відщеплення фосфатних груп.

Сигнальна функція

Детальніше: Сигнальна функція білка, Гормони, Цитокіни

Сигнальна функція білків - здатність білків служити сигнальними речовинами, передаючи сигнали між клітинами, тканинами, органами та організмами. Найчастіше сигнальну функцію поєднують з регуляторною, оскільки багато внутрішньоклітинні регуляторні білки теж здійснюють передачу сигналів.

Сигнальну функцію виконують білки-гормони, цитокіни, фактори росту та ін.

Гормони переносяться кров'ю. Більшість гормонів тварин – це білки чи пептиди. Зв'язування гормону з його рецептором є сигналом, що запускає реакцію у відповідь клітини. Гормони регулюють концентрації речовин у крові та клітинах, зростання, розмноження та інші процеси. Прикладом таких білків є інсулін, який регулює концентрацію глюкози в крові.

Клітини взаємодіють один з одним за допомогою сигнальних білків, що передаються через міжклітинну речовину. До таких білків відносяться, наприклад, цитокіни та фактори росту.

Цитокіни – пептидні сигнальні молекули. Вони регулюють взаємодії між клітинами, визначають їх виживання, стимулюють або пригнічують зростання, диференціювання, функціональну активність та апоптоз, забезпечують узгодженість дій імунної, ендокринної та нервової систем. Прикладом цитокінів може бути фактор некрозу пухлини, який передає сигнали запалення між клітинами організму.

Транспортна функція

Детальніше: Транспортна функціябілків

Розчинні білки, що у транспорті малих молекул, повинні мати високу спорідненість (афінність) до субстрату, що він є у високій концентрації, і легко його вивільняти у місцях низької концентрації субстрату. Прикладом транспортних білків можна назвати гемоглобін, який переносить кисень з легких до інших тканин і вуглекислий газ від тканин до легких, і крім цього гомологічні білки, знайдені у всіх царствах живих організмів.

Деякі мембранні білкиберуть участь у транспорті малих молекул через мембрану клітини, змінюючи її проникність. Ліпідний компонент мембрани водонепроникний (гідрофобен), що запобігає дифузії полярних або заряджених (іони) молекул. Мембранні транспортні білки прийнято поділяти на білки-канали та білки-переносники. Білки-канали містять внутрішні заповнені водою пори, які дають можливість іонам (через іонні канали) або молекул води (через білки-аквапорини) переміщатися через мембрану. Багато іонних каналів спеціалізуються на транспорті тільки одного іона; так, калієві та натрієві канали часто розрізняють ці подібні іони і пропускають лише один з них. Білки-переносники пов'язують, подібно до ферментів, кожну переносну молекулу або іон і, на відміну від каналів, можуть здійснювати активний транспортіз використанням енергії АТФ. «Електростанція клітини» – АТФ-синтаза, яка здійснює синтез АТФза рахунок протонного градієнтатакож може бути віднесена до мембранних транспортних білків.

Запасна (резервна) функція

До таких білків відносяться так звані резервні білки, які запасаються як джерело енергії та речовини в насінні рослин (наприклад, глобуліни 7S та 11S) та яйцеклітинах тварин. Ряд інших білків використовується в організмі як джерело амінокислот, які у свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процеси метаболізму.

Рецепторна функція

Детальніше: Клітинний рецептор

Білкові рецептори можуть бути як в цитоплазмі, так і вбудовуватися в клітинну мембрану. Одна частина молекули рецептора сприймає сигнал, яким часто слугує хімічна речовина, а в деяких випадках - світло, механічна дія (наприклад, розтяг) і інші стимули. При дії сигналу на певна ділянкамолекули – білок-рецептор – відбуваються її конформаційні зміни. В результаті змінюється конформація іншої частини молекули, що здійснює передачу сигналу інші клітинні компоненти. Існує кілька механізмів передачі сигналу. Деякі рецептори каталізують певну хімічну реакцію; інші є іонними каналами, які при дії сигналу відкриваються або закриваються; треті специфічно пов'язують внутрішньоклітинні молекули-посередники. У мембранних рецепторів частина молекули, що зв'язується із сигнальною молекулою, знаходиться на поверхні клітини, а домен, що передає сигнал, - усередині.

Моторна (рухова) функція

Цілий клас моторних білків забезпечує рух організму, наприклад, скорочення м'язів, у тому числі локомоцію (міозин), переміщення клітин всередині організму (наприклад, амебоїдний рух лейкоцитів), рух вій і джгутиків, і крім цього активний і спрямований внутрішньоклітинний транспорт (кінезин, дінеїн) ). Дінеїни та кінезини проводять транспортування молекул вздовж мікротрубочок з використанням гідролізу АТФ як джерело енергії. Дінеїни переносять молекули та органоїди з периферичних частин клітини у напрямку до центросоми, кінезини - протилежному напрямку. Дінеїни також відповідають за рух вій і джгутиків еукаріотів. Цитоплазматичні варіанти міозину можуть брати участь у транспорті молекул та органоїдів мікрофіламентами.