Біологічні полімери білки коротко. Білки-полімери, амінокислоти

Білки – це біополімери, що складаються із залишків α-амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками (-CO-NH-). Білки входять до складу клітин та тканин усіх живих організмів. У молекули білків входить 20 залишків різних амінокислот.

Структура білка

Білки мають невичерпну різноманітність структур.

Первинна структурабілка– це послідовність амінокислотних ланок у лінійному поліпептидному ланцюзі.

Вторинна структура- Це просторова конфігурація білкової молекули, що нагадує спіраль, яка утворюється в результаті скручування поліпептидного ланцюга за рахунок водневих зв'язків між групами CO і NH.

Третинна структура– це просторова конфігурація, яку приймає закручений у спіраль поліпептидний ланцюг.

Четвертична структура- Це полімерні утворення з декількох макромолекул білка.

Фізичні властивості

Властивості білків дуже різноманітні, що вони виконують. Одні білки розчиняються у воді, утворюючи, як правило, колоїдні розчини(Наприклад, білок яйця); інші розчиняються у розведених розчинах солей; треті нерозчинні (наприклад, білки покривних тканин).

Хімічні властивості

1. Денатурація– руйнування вторинної, третинної структури білка під впливом різних чинників: температура, дію кислот, солей важких металів, спиртів і т.д.

2. Якісні реакціїна білки:

а) При горінні білка - запах паленого пір'я.

б) Білок + HNO 3 → жовте забарвлення

в) Розчин білка +NaOH + CuSO 4 → фіолетове забарвлення

3. Гідроліз

Білок + Н 2 О → суміш амінокислот

Функції білків у природі:

· Каталітичні (ферменти);

· Регуляторні (гормони);

· структурні (кератин вовни, фіброїн шовку, колаген);

· Рухові (актин, міозин);

· Транспортні (гемоглобін);

· Запасні (казеїн, яєчний альбумін);

· захисні (імуноглобуліни) і т.д.

25. Загальна характеристикависокомолекулярних сполук: склад, будова, реакції, що лежать в основі їх одержання (на прикладі поліетилену або синтетичного каучуку).

Високомолекулярними сполуками (ВМС) або полімерами називаються речовини, що мають велику молекулярну масу, що складається з безлічі структурних ланок, що повторюються. Існують природні полімери(Крохмаль, білки, целюлоза, каучук) та синтетичні полімери (поліетилен, фенопласти). Низькомолекулярні речовини, у тому числі синтезують полімери, називаються мономерами.

CH 2 =CH 2 мономер поліетилену - етилен

(-CH 2 -CH 2 -) n-молекула полімеру

CH 2 -CH 2 - - структурна ланка - група атомів, що багаторазово повторюються

n – ступінь полімеризації (кількість ланок у молекулі полімеру)

Молекулярна масаполімеру непостійна і залежить від числа n. Макромолекули полімерів можуть мати різну просторову структуру:

1. Лінійну (поліетилен, поліпропілен);

2. Розгалужену (крохмаль);

3. Просторову (гума).

Фізичні властивості

Полімери мають високу механічну міцність. Хімічно стійкі (з кислотами та лугами не реагують). Не мають певної температури плавлення, не розчиняються у воді та у більшості органічних розчинників.

Синтез полімерів

Полімери синтезують двома способами:

1. Реакцією полімеризації;

2. Реакція поліконденсації.

Білкові речовини або білки також належать до природних ВМС. Вони є високомолекулярними органічними сполуками, складні молекули яких побудовані з амінокислот. Молекулярна маса білків коливається не більше від 27 000 до 7 млн. При розчиненні у питній воді білки утворюють справжні розчини. У воді молекули білків дисоціюють на іони. Ця дисоціація може відбуватися за кислотним або основним типом, залежно від рН середовища. В сильно кислому середовищібілок веде себе як основа, його молекула дисоціює за рахунок груп NH2 за основним типом:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Кислотна дисоціація при цьому пригнічена.

У лужному середовищі, Навпаки, пригнічена основна дисоціація, а йде переважно кислотна.

HONH3 - R - COOH - + H+

Однак при якомусь значенні рН ступінь дисоціації аміно- та карбоксильних груп набуває однакові значенняколи молекули білків стають електронейтральними. Значення рН, при якому молекула білка знаходиться в електронейтральному стані зветься ізоелектричної точки, скорочено ІЕТ. Більшість білків ІЕТ лежить у сфері кислих розчинів. Зокрема, для желатину – 4,7; казеїну молока – 4,6; г-глобуліну крові – 6,4; пепсину – 2,0; хімотрипсину - 8,0; альбуміну яєчного – 4,7; фармагелю А – 7,0; фармагелю Б – 4,7. Необхідно знати ізоелектричну точку, тому що встановлено, що в ет стійкість розчинів білків буде мінімальною (прояв усіх його властивостей буде мінімальним). У деяких випадках можливе навіть випадання білків в осад. Це пов'язано з тим, що в ет по всій довжині білкової молекули знаходиться рівна кількість позитивно і негативно заряджених іоногенних груп, що призводить до зміни конфігурації молекули. Гнучка молекула згортається в щільний клубок через тяжіння різноїменних іонів.

Зі зміною форми макромолекул пов'язана зміна в'язкості розчинів.

Представниками цієї групи природних ВМС є такі ферменти, зокрема:

Пепсин виходить шляхом спеціальної обробки слизових оболонок шлунка свиней та змішаних із цукровою пудрою. Це білий, трохи жовтуватий порошок солодкого смаку зі слабким своєрідним запахом. Застосовується при розладах травлення (ахілії, гастритах, диспепсії та ін.).

Трипсин одержують із підшлункових залоз великої рогатої худоби. Це білок з молекулярною масою 21000. Може бути у двох поліморфних формах: кристалічної та аморфної. Трипсин кристалічний застосовується зовнішньо в краплях очей; у концентрації 0,2-0,25% при гнійних ранах, пролежнях, некрозах для парентералиюго (внутрішньом'язового) застосування. Це білий кристалічний порошок, без запаху, легко розчинний у воді, ізотонічному розчині хлориду натрію.

Хімотрипсин - суміш хімопсину та трипсину, рекомендується тільки для місцевого застосування у воді 0,05-0,1-1% розчинів при гнійних ранах, опіках.

Гідролізин – отримують гідролізом крові тварин, що входить до складу протишокових рідин.

Амінопептид – виходить також при гідролізі крові тварин, застосовується для харчування виснажених організмів. Застосовується внутрішньовенно, рекомендується ректальний спосіб введення.

Колаген є основним білком сполучної тканини, що складається з макромолекул, що мають триспіральну структуру. Головним джерелом колагену служить шкіра великої рогатої худоби, де міститься її до 95%. Колаген отримують шляхом лужно-сольової обробки спилка.

Колаген застосовують для покриття ран у вигляді плівок з фурациліном, борною кислотою, маслом обліпиховим, метилурацилом, також у вигляді очних плівок з антибіотиками. Застосовуються гемостатичні губки з різними лікарськими речовинами. Колаген забезпечує оптимальну активність лікарських речовин, що пов'язано з глибоким проникненням та тривалим контактом лікарських речовин, включених до колагенової основи, з тканинами організму.

Сукупність біологічних властивостейколагену (відсутність токсичності, повна резорбція та утилізація в організмі, стимуляція репаративних процесів) та його технологічні властивості створюють можливість широкого використанняу технології лікарських форм.

Всі ці білкові речовини добре розчиняються у воді. Вони є необмежено набухаючими ВМС, що пояснюється будовою їх макромолекул. Макромолекули цих речовин є згорнуті кулясті глобулі. Зв'язки між молекулами невеликі, вони легко сольватуються та переходять у розчини. Утворюються малов'язкі розчини.

Желатин медичний також відноситься до групи білків, опис цієї речовини наведено у ГФ ІХ на стор. 309. Це продукт часткового гідролізу колагену та казеїну, що містяться в кістках, шкірі та хрящах тварин. Являє собою безбарвні або злегка жовтуваті гнучкі листочки, що просвічують, або дрібні пластинки без запаху.

Застосовується внутрішньо для підвищення згортання крові та зупинки шлунково-кишкових кровотеч. 10% розчини желатину використовують для ін'єкцій. Розчини желатину у воді та гліцерині використовують для приготування мазей та супозиторіїв. Молекули желатину мають витягнуту лінійну форму (фібрилярну). Желатин - це білок, продукт конденсації амінокислот, у його молекулах міститься багато полярних груп (карбоксильних та аміногруп), які мають велику спорідненість до води, тому у воді желатин утворює справжні розчини. При кімнатній температурі 20-25? З обмежено набухає, з підвищенням температури розчиняється.

Желатоза – продукт гідролізу желатину. Представляє трохи жовтуватий гігроскопічний порошок. Використовується для стабілізації гетерогенних систем (суспензій та емульсій). Обмежено розчинна у воді.

Фармагель А і Б - це продукти гідролізу желатину, які різняться по ізоелектричних точках. Фармагель А має при рН – 7,0 ІЕТ, фармагель Б – при рН 4,7. Використовуються як стабілізатори у гетерогенних системах. Недоліки желатину, желатози та фармагелей: їх розчини швидко піддаються мікробному псуванню.

З білків застосовується ще лецитин як емульгатор. Він міститься у яєчному білку. Має хороші емульгуючі властивості, може застосовуватися для стабілізації лікарських форм для ін'єкцій.

МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ РОСІЙСЬКОЇ ФЕДЕРАЦІЇ

АЛТАЙСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ УНІВЕРСИТЕТ

Хімічний факультет

Курсова робота

Тема: Будова полімерів, біополімерів

Будова білків

Роботу виконала:

студентка 4 курсу Єрьоменко О.О.

Перевірив:

к.х.н., доцент Шипунов Б.П.

«___»_____________2002р.

Оцінка_______________

_______________________

(Підпис керівника)

Барнаул · 2002

Слово "полімер" буквально означає - багато сегментів (від грецької polus‑багато і teros-частини, сегменти).

Цей термін охоплює всі речовини, молекули яких побудовані з багатьох елементів, або ланок. Ці елементи включають як окремі атомитак і (що частіше) невеликі групиатомів, з'єднаних хімічними зв'язками. Приклад полімеру з елементами, що складаються з елементарних атомів, служить так звана " пластична сіркаВона виходить при виливанні розплаву сірки (при відповідній температурі) в холодну воду. Структура полімерної сірки можна подати у вигляді ланцюга атомів, пов'язаних один з одним хімічними зв'язками

У цьому стані Фізичні властивостіінші сірки, ніж у звичайної кристалічної або кам'яної сірки, - вони більш типові для каучукоподібних полімерів. М'яка, дуже еластична та напівпрозора, вона не має на відміну від кристалічних речовинпевної точки плавлення. При підвищенні температури сірка спочатку розм'якшується, а потім тече як в'язка рідина. Однак полімерна сірка не стабільна і за кімнатної температури через кілька днів знову переходить у звичайну порошкоподібну або кристалічну форму.

Для більшості полімерів елементом структури, що повторюється, є невеликі групи атомів, з'єднаних певним чином. Один з найпростіших з погляду хімічної будовиполімерів - поліетилен має як повторюваний елемент групу CH 2 .

Вихідна молекула, з якої утворюється полімер, зветься мономерної ланки (від грецької monos- Поодинокий). Як показує цей приклад, мономірна ланка не завжди є елементом ланцюга, що повторюється.

Однак не завжди ланки ланцюга ідентичні. Багато полімерів утворюються при взаємодії двох різних видівмономерних ланок або хімічних сполук. Це призводить до структури типу

в якій ланки [A] та [B] регулярно чергуються по всій довжині ланцюга.

У полімерів іншого типу (званих сополімерами) співвідношення двох різних ланок [A] і [B] не завжди, а розташування їх у ланцюгу зазвичай має випадковий характер, наприклад

Така побудова характерна для багатьох синтетичних каучуків.

Одна з ланок, скажімо, може з'єднатися з А не тільки по кінцях, але і в третій точці. Це дає можливість ланцюгам розгалужуватися:

Такий полімер може "рости" з кожної точки розгалуження, утворюючи складну високорозгалужену тривимірну структуру.

Досі ми не приділяли уваги питанню про кількість елементарних ланок у молекулі, необхідному для того, щоб речовину можна було класифікувати як полімер. Що за число, яке становить поняття багато?

Точної відповіді це питання немає. Взагалі, будь-яке число від двох і більше відповідає полімеру. Однак полімери, що містять кілька ланок, зазвичай називаються димерами, трімерами, тетрамерами і т.д., за кількістю вихідних молекул, що входять до них, або мономерних ланок, а термін полімер (точніше, високополімер ) відноситься до випадку, коли кількість ланок, що входять у ланцюг, досить велика. Мінімальна кількість мономерних ланок високополімеру близько 100. Максимальна кількістьланок теоретично не обмежено

2.1. Волокна

Серед природних полімерів, що мають промислове значення, найбільш важливе місцезаймають волокна як рослинного, і тваринного походження.

Головна властивість волокна – його висока міцність на розрив. Це специфічна властивістьобумовлено певним розташуванням молекул у структурі волокна. Волокна зазвичай містять дуже маленькі кристали та кристаліти і ці кристаліти витягнуті, або "орієнтовані" вздовж волокна таким чином, що довголанцюгові молекули розташовуються паралельно або майже паралельно осі волокна. Таке геометричне розташування ланцюгів найбільше ефективно протидіє деформації або руйнуванню структури під впливом зусиль, що розтягують.

Здавна широко використовувалися природні волокна, основу яких лежить хімічна речовина- Целюлоза. Вона має досить складна будоваланцюга, що повторюється ланкою якої є з'єднання C 6 H 10 O 5 .

З інших промислово важливих природних волокон слід згадати шерсть та шовк. Це продукти тваринного походження. Заліза шовкопряда виділяють волокна шовку, у тому числі формується кокон. З хімічної точки зору шерсть і шовк - це білки, дуже великий клас речовин, поширений у світі рослин та тварин.

Білки відрізняються від вже розглянутих полімерів тим, що їх ланцюг побудовані з елементів, що повторюються, неоднакової хімічної будови. Загальна формулаелементарної ланки білкового ланцюга

де групи R загалом різні в кожній ланці протягом усього ланцюга і можуть відповідати будь-якій з більш ніж 25 амінокислот. Різні білки характеризуються різним набором та кількісним співвідношенням цих амінокислот.

2.2. Каучук

Натуральний каучук промислового застосування одержують із соку бразильської гевеї. Цей сік (латекс) є молоком подібну рідину, в якій каучук суспензований у вигляді мікроскопічних глобул.

Є й інше дерево, сік якого містить сорт каучуку, який називається гуттаперчею. Молекули гуттаперчі і каучуку побудовані з тих самих ланок (ізопрену), що відрізняються лише структурою.

Незвичайні властивості каучуку добре відомі. Висока здатністьдо розтягування та пружність виділили свого часу каучуки в окремий унікальний клас речовин.

2.3. Біологічні полімери

Будова тіла тварин та людини дає численні приклади використання природою фізичних та хімічних властивостейрізноманітних полімерних матеріалів.

М'язи побудовані зі зв'язок волокон, що є однією з форм білка. Головною функцієюм'язів є, звичайно, переклад хімічної енергії, отриманої з м'язів механічну роботу, Але оскільки м'язи володіють не якими еластичними властивостями каучуків, то м'язова системавиконує функції прокладки, що амортизує удари та захищає внутрішні організмивід ушкоджень.

Клей і желатину отримують з іншого білка фібрилярного - колагену, основного білка шкіри.

Міцність шкіри, якої домагаються хімічною обробкою (дублення) шкір, обумовлена ​​сіткою колагенових волокон, що їх складають.

3.1. Волокна

Серед волокон слід розрізняти синтетичні, тобто. такі, великі молекулияких побудовано або синтезованіз дуже простих хімічних сполук, і такі, які отримані з природних полімерів (зазвичай целюлози) за допомогою хімічної переробки в інші форми. Обидва ці типи полімерів об'єднуються загальною назвою хімічні волокна. Для виробництва безперервного ниткоподібного волокна вихідний полімер повинен бути рідким - як розплаву або розчину. Целюлоза як можливий матеріал для подібних цілей має великий недолік - вона не тільки не плавиться, а й не розчиняється ні у воді, ні у звичайних органічних розчинниках. Тому, щоб використовувати целюлозу, її слід обробляти. Один із способів обробки полягає в тому, що на целюлозу діють оцтовою кислотою, внаслідок чого вона перетворюється на ацетат целюлози. Ацетат целюлози добре розчиняється в органічних розчинниках, наприклад, в ацетоні; при цьому утворюється дуже в'язкий сиропоподібний розчин, який можна продавити через багатоканальну фільєру, що містить необхідну кількість дрібних отворів; в результаті одержують пучок тонких волоконець, які після витяжки та випаровування розчинника утворюють безперервну нитку ацетату целюлози. У процесі іншого типу рідка маса, що видавлюється, хімічно модифікованої целюлози піддається обробці, що перетворює її на вихідну целюлозу. Цей продукт відомий під назвою віскозний шовк є прикладом регенерованого целюлозного волокна.

11 .04.2012р. 57 урок 10 клас

Урок на тему:Білки - природні полімери, склад та будова.

Цілі уроку: 1. Ознайомити учнів із природними полімерами-білками.

2. Вивчити їх будову, класифікацію та властивості.

3. Розглянути біологічну рольта застосування білків.

Обладнання та реактиви:з практичної роботи №7.

Хід уроку:

Повторення пройденої теми.

Відповідаємо на запитання, що задаються на екрані:

Які сполуки називаються амінокислотами?

Які ФГ входять до складу амінокислот?

Як будуються назви амінокислот?

Які види ізомерії характерні для амінокислот?

Які амінокислоти називаються незамінними? Наведіть приклади.

Які сполуки називаються амфотерними? Чи володіють амфотерними властивостямиамінокислоти? Відповідь обґрунтуйте.

Які хімічні властивості притаманні амінокислот?

Які реакції називаються реакціями поліконденсації? Чи характерні реакції поліконденсації для амінокислот?

Яка група атомів має назву амідного угруповання?

Які сполуки називаються поліамідними? Наведіть приклади поліамідних волокон. Які амінокислоти є придатними для отримання синтетичних волокон?

Які сполуки називають пептидами?

Яка група атомів називається пептидною?

Вивчення нової теми

Визначення білків.

Білки - це природні полімери, що мають високими значеннямимолекулярної маси, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.

Поширення білків у природі, їх біологічні функціїта значення для життя на землі.

Будова білків.

а) первинна структура-амінокислотна послідовність, число амінокислотних ланок у молекулі може коливатися від кількох десятків до сотень тисяч. Це відбивається на молекулярній масі білків, що змінюється від 6500 (інсулін) до 32 мільйонів (білок вірусу грипу);

б) вторинна- у просторі полипептидная ланцюг то, можливо закручена в спіраль, кожному витку якої перебуває 3,6 ланки амінокислот зі зверненими назовні радикалами. Окремі витки скріплені між собою водневими зв'язками між групами ==N -H і ==С=Про різні ділянки ланцюга;

в) третинна структура білка – це здатність розташування спіралі у просторі. Білкова молекула згорнута в клубок - глобулу, яка зберігає просторову форму за рахунок дисульфідних містків -S-S. На малюнку представлена ​​третинна структура молекули ферменту гексакінази, що каталізує спиртове бродіння глюкози. Добре видно поглиблення в глобулі, за допомогою якого білок захоплює молекулу глюкози і в якому вона зазнає подальших хімічних перетворень.

г) четвертинна структурабілка – деякі білки (наприклад гемоглобін) є поєднанням кількох білкових молекул з небілковими фрагментами, званими простетичними групами. Такі білки називають складними чи пептидами. Будова протеїду – це четвертинна структура білка. На малюнку представлено схематичне зображення четвіркової структури молекули гемоглобіну. Вона є поєднанням двох пар поліпептидних ланцюгів і чотирьох небілкових фрагментів, позначених червоними дисками. Кожен із них – це молекула гема. Тобто. складного комплексу органічних циклів із іоном заліза. Гем має однакову структуру для всіх хребетних і обумовлює червоний колір крові.

5. Хімічні властивості білків

1) Денатурація

2) Гідроліз

3) Якісні реакції білків:

а) Біуретова реакція

б) Ксантопротеїнова;

в) Якісне визначення сірки у білках.

г)Горіння білків. При горінні білки видають характерний запах паленого рогу, волосся. Цей запах визначається вмістом у білках сірки (цистеїн, метіонін, цистин). Якщо розчин білка додати розчин лугу, нагріти до кипіння і додати кілька крапель розчину ацетату свинцю. Випадає чорний осад сульфіду свинцю.

ІІІ. Домашнє завдання П. 27? 1-10, Читати 27. Упр. 1-10

Цілі:

Навчальна: сформувати цілісне уявлення про біополімери –

білках на основі інтеграції курсів хімії та біології. Ознайомити учнів зі складом, будовою, властивостями та функціями білків. Використовувати досліди з білками для реалізації міжпредметних зв'язківта розвитку пізнавального інтересу учнів.

Розвиваюча: розвивати пізнавальний інтересдо предметів, уміння логічно міркувати, застосовувати знання практично.

Виховує: розвивати навички спільної діяльностіформувати здатність до самооцінки

Тип уроку: вивчення нових знань.

ХІД УРОКУ

Організаційний момент.

Привітання, відмітка відсутніх. Озвучування теми уроку та мети уроку.

Актуалізація уваги

Сучасна наукапредставляє процес життя в такий спосіб:

«Життя – це переплетення найскладніших хімічних процесіввзаємодії білків між собою та іншими речовинами».

«Життя – це спосіб існування білкових тіл»

Ф.Енгельс

Сьогодні ми розглянемо білки з біологічної та хімічної точок зору.

Вивчення нового матеріалу.

1. Поняття про білки

Білок – це м'язи, сполучні тканини(сухожилля, зв'язки, хрящі). Білкові молекули включені до складу кісткової тканини. З особливих формбілка зіткане волосся, нігті, зуби, шкіряний покрив. З білкових молекул утворюються окремі дуже важливі гормони, яких залежить здоров'я. Більшість ферментів також включають білкові фрагменти, а від ферментів залежить якість і інтенсивність фізіологічних і біохімічних процесів, що відбуваються в організмі.

Вміст білків у різних тканинахлюдини неоднаково. Так, м'язи містять до 80% білка, селезінка, кров, легені – 72%, шкіра – 63%, печінка – 57%, мозок – 15%, жирова тканина, кісткова та тканина зубів – 14–28%.

Білки – це високомолекулярні природні полімери, побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних амідним (пептидним) зв'язком -CO-NH-. Кожен білок характеризується специфічною амінокислотною послідовністю та індивідуальною просторовою структурою. Перед білків припадає щонайменше 50% сухої маси органічних сполуктваринної клітини.

2. Склад та будова білків.

До складу білкових речовин входять вуглець, водень, кисень, азот, сірка, фосфор.

Гемоглобін - С 3032 H 4816 Про 872 N 780 S 8 Fe 4 .

Молекулярна маса білків коливається від кількох тисяч до кількох мільйонів. Mr білка яйця = 36000, Mr білка м'язів = 1500000.

Встановити хімічний складбілкових молекул, їх будова допомогла вивчення продуктів гідролізу білків.

У 1903 р. німецький вчений Еміль Герман Фішер запропонував пептидну теорію, яка стала ключем до таємниці будови білка. Фішер припустив, що білки є полімерами з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком NH-CO. Ідея у тому, що білки – це полімерні освіти, висловлювалася ще 1888 р. російським вченим ОлександрЯкович Данилевським.

3. Визначення та класифікація білків

Білки – це природні високомолекулярні природні сполуки(біополімери), побудовані з альфа-амінокислот, з'єднаних особливим пептидним зв'язком. До складу білків входить 20 різних амінокислот, звідси випливає величезне різноманіття білків при різних комбінаціях амінокислот. Як із 33 букв алфавіту ми можемо скласти нескінченну кількість слів, так із 20 амінокислот – нескінченна безлічбілків. В людини налічується до 100 000 білків.

Число амінокислотних залишків, що входять до молекул, по-різному: інсулін – 51, міоглобін – 140. Звідси M r білка від 10 000 до кількох мільйонів.

Білки поділяють на протеїни (прості білки) та протеїди (складні білки).

4. Структура білків

Суворо певна послідовністьамінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі називається первинною структурою. Часто її називають лінійним ланцюжком. Така структура характерна для обмеженого числабілків.

Дослідження показали, що деякі ділянки поліпептидного ланцюга згорнуті у вигляді спіралі за рахунок водневих зв'язків між групами – CO та – NH. Так утворюється вторинна структура.

Спіралеподібний поліпептидний ланцюг повинен бути якимось чином згорнутий, ущільнений. У упакованому стані молекули білків мають форму еліпсоїду, яку часто називають клубком. Це третинна структура, утворена за рахунок гідрофобних. Складноефірних зв'язків, у деяких білків - S-S-зв'язку (бісульфідні зв'язки)

Вищою організацієюбілкових молекул є четвертинна структура - з'єднані один з одним макромолекули білків, що утворюють комплекс.

Функції білків

Функції білків у організмі різноманітні. Вони значною мірою зумовлені складністю та різноманітністю форм та складу самих білків.

Будівельна (пластична) - білки беруть участь в утворенні оболонки клітини, органоїдів та мембран клітини. З білків побудовано кровоносні судини, сухожилля, волосся.

Каталітична – всі клітинні каталізатори - білки ( активні центриферменту).

Двигун – скорочувальні білки викликають будь-який рух.

Транспортна – Білок крові гемоглобін приєднує кисень і розносить його по всіх тканинах.

Захисна – вироблення білкових тіл та антитіл для знешкодження чужорідних речовин.

Енергетична – 1 г білка еквівалентний 17,6 кДж.

Рецепторна – реакція на зовнішній подразник

Формування знань:

Учні відповідають питання:

Що таке білки?

Скільки просторових структурбілкової молекули вам відомо?

Які функції виконують білки?

Виставити та оголосити оцінки.

Домашнє завдання : § 38 без хімічних властивостей. Підготувати повідомлення на тему «Чи можна повністю замінити білкову їжу на вуглеводну?», «Роль білків у житті людини»