У чому полягає захисна функція? Захисні білки

До головних, і в певному сенсі, унікальним біологічним функціямбілків, невластивим або лише частково властивим іншим класам біополімерів відносяться наведені нижче функції.

Структурна (опорна) функція

Волокна колагену виконують опорну функцію. (Електронна мікроскопія)

Білки виконують структурну функціюпереважають серед інших білків тіла людини. Фібрилярні білки формують речовину сполучної тканини- колаген, еластин (у судинній стінці судин еластичного типу), кератин (у шкірі та її похідних елементах), протеоглікани.

Ферментативна (каталітична) функція

Всі ферменти є білками, які визначає швидкість хімічних реакцій у біологічних системах. Але водночас є експериментальні дані про існування рибозимів, тобто рибонуклеїнової кислоти, що має каталітичну активність, і абзимів - і моно- і поліклональних антитіл.

Рецепторна та гормональна функція

Транспортна функція

Тільки білки здійснюють перенесення речовин у крові, наприклад, ліпопротеїни (перенесення жиру), гемоглобін (транспорт кисню), трансферин (транспорт заліза). Білки транспортують у крові катіони кальцію, магнію, заліза, міді та інші іони.

Транспорт речовин через мембрани здійснюють білки - Na + ,К + -АТФаза (антинаправлене трансмембранне перенесення іонів натрію і калію), Са 2+ -АТФаза (викачування іонів кальцію з клітини), глюкозні транспортери.

Резервна (поживна) функція

Цю функцію виконують звані резервні протеїни. Як приклад депонованого білка можна навести виробництво та накопичення в яйці яєчного альбуміну (овальбуміну). У тварин та людини таких спеціалізованих депо немає, але при тривалому голодуванні використовуються білки м'язів, лімфоїдних органів, епітеліальних тканин та печінки. Основний білок молока (казеїн) також виконує поживну функцію.

Коротка функція

Існує ряд внутрішньоклітинних білків, призначених для зміни форми клітини та руху самої клітини або її органел. Головну рольу процесах руху грають актин та міозин - специфічні білким'язової тканини, а білок цитоскелета тубулін що забезпечує найтонші процеси життєдіяльності клітин - розбіжність хромосом у процесі мітозу.

Захисна функція

Функції білків крові

У регуляції вмісту білків плазми на певному рівні велике значеннямає печінку, яка повністю синтезує фібриноген та альбуміни крові, більшу частину α- та β-глобулінів, клітини ретикулоендотеліальної системи кісткового мозку та лімфатичних вузлів.

Забезпечує ковзання вмісту зверху донизу

СПИСОК ЛІТЕРАТУРИ

ВИСНОВКИ

Τᴀᴋᴋᴎᴩᴀᴈᴏᴍ, основними особистісними якостями підприємця є: самостійність; амбітність; наполегливість; працьовитість; стійкість. Наявність таких рис особистості - одна з найважливіших умовуспіху.

Крім власне особистісних якостей, підприємець повинен мати набір специфічних знань, умінь і навичок у тій галузі, в якій він працює. Зрозуміло, що для успішного ведення фінансових операційпідприємцю необхідний хоча б мінімальний набірзнань у фінансово-кредитній галузі та бухгалтерського облікуА людина, яка вирішила організувати виробництво меблів, повинна мати мінімальне технічна освіта. Проте ці обмеження не є визначальними. Часто бувало так, що підприємець отримував спеціальні знаннята вміння вже в ході розвитку свого бізнесу, а на перших його етапах діяв чи інтуїтивно, чи за допомогою залучених фахівців. Головне тут - бажання вчитися та підвищувати свою кваліфікацію з метою вдосконалення свого бізнесу, а таке бажання ставиться вже до особистісним якостям(допитливості, наполегливості, амбітності).

Дослідження особистості підприємця за допомогою психологічних тестівне лише допомагає уточнити ті чи інші сторони його особистості, а й показує, в якому напрямку йому слід працювати над собою, щоб підвищити ефективність своєї підприємницької діяльності.

Акперов І. Г., Маслікова Ж. В. Психологія підприємництва. - М: Фінанси та статистика, 2003.

Зав'ялова Є. К, Посохова С. Т. Психологія підприємництва: Навчальний посібник. - СПб.: Вид. СПбГУ, 2004.

Менегетті А. Психологія лідера. – М., 2001. – С. 15.

Платонов К. К. Структура та розвиток особистості. - М: Наука, 1986. С. 24.

Підприємництво: Підручник/За ред. М. Л. Лапусти. - М: ІНФРА-М, 2003.

Стівене Дж. Приручи своїх драконів. - СПб.: Пітер-прес, 1996.

Щербатих Ю. В. Психологія підприємництва та бізнесу: Навчальний посібник. – СПб.: Пітер, 2008. С. 45.

Щербатих Ю. В. Психологія успіху. - М: Ексмо, 2005.

· Слизова досить гладка

· Змащена слизом (виробляється слизовими залозами самої оболонки)

· Слиз - обволікає м/о, в'язкістю не дає проникнути в кровоносне русло

· Скупчення лімфоїдної тканини – складається з лімфоцитів різного ступенязрілості. Лімфоїдна тканина утворює скупчення:

ü Мигдалини – знаходяться на самому початку травної та дихальної трубок:

o Піднебінні мигдалики – по обидва боки від зіва

o Мовна – в області кореня мови

o Глоткова мигдалина – між верхньою та задньою стінкою носоглотки (склепіння) під tuberculum faringeum

o Трубні мигдалики – біля глоткового отвору слухової труби

ü Поодинокі фолікули – розташовуються на всьому протязі п.т., їх загальна вага близько 2кг;

ü Лімфоїдні бляшки – містять десятки лімфоцитів, є тільки в здухвинній кишці – Пейєрові бляшки, їх кількість близько 20-30

ü Червоподібний відросток – її слизова оболонка містить лімфоїдну тканину. Це кишкова мигдалина.

· Чергування різних середовищпротягом травної трубки.

При ослабленні захисних пристроїв, знижується імунітет!

- хімічна обробка їжі– здійснюється травними соками, які виробляються травними залізами. Протягом п.т. є желези:

За величиною:

· Великі

Великі слинні залізи (навколошні, піднижньощелепні, під'язикові)

Печінка - виробляє жовч, що надходить у 12-палу кишку

Підшлункова залоза – підшлунковий сік, інсулін.

Малі слинні залози (губні, щічні, піднебінні, язичні)

Шлункові желізи

Кишкові желези – у слизовій тонкій кишці

По локалізації:

· У товщі слизової оболонки

Малі слинні

Шлункові

Желези худої та клубової відділів тонкої кишки

· Під слизовим шаром

Желези 12-палої кишки

· За межами травної трубки

Усі великі желізи

Хімічна обробка в ротової порожнини– слиною, у шлунку – шлунковим соком, 12пк – жовчю, соком підшлункової ж. і заліз самої 12пк, у худій і здухвинній кишці - під впливом власних соків. Хімічна обробка закінчується у тонкому кишечнику. У товстій кишці розщеплюється клітковина під впливом мікроорганізмів (м/о).

- всмоктування поживних речовин – поживні речовинивсмоктуються в кровоносні та лімфатичні судини. Всмоктування починається:

· У ротовій порожнині (лек. ср-ва, алкоголь)

· Шлунок (л / с, алкоголь, поживні в-ва)

· Тонка кишка - основний процес всмоктування

· Товста кишка - всмоктується в основному вода

Тонка кишка довга, її слизова оболонка має:

1. Циркулярні складки, вони підвищують всмоктувальну поверхню. На межі між відділами утворюють клапани

2. Ворсинки – від 1.5 до 4 млн., висота 1мм, стінка дуже тонка.

3. Крипти – поглиблення слизової оболонки

4. Епітеліальні клітини мають вирости – мікроворсинки (до 300 на одній клітині).

Τᴀᴋᴎᴎᴩᴀᴈᴏᴍ, площа слизової оболонки 1500 м 2 .

Підслизовий шар.Складається з пухкої сполучної тканини. Призначення:

Фіксує слизову оболонку до м'язової;

Забезпечує рухливу фіксацію - слизова оболонка утворює складки

Проходять судини та нерви

М'язова оболонка.Утворюється гладкою м'язовою тканиною. Але навколо ротової порожнини, м'язи глотки, верхня третина стравоходу, нижня частина прямої кишки – поперечно-смугаста.

М'язова оболонка травної трубки утворює два шари:

Поздовжній – зовнішній)

· Вкорочує травну трубку,

· Випрямляє вигини

Поперечний (циркулярний) – внутрішній

· Забезпечує перистальтику - хвилеподібне звуження просвіту кишечника

· утворює сфінктери – місцеві потовщення між відділами п.т. (стравохід – шлунок, шлунок – 12пк, тонка кишка – товста кишка, у нижньому відділі прямої кишки).

Сфінктери посилюються клапанами – на проти сфінктера слизова оболонка утворює циркулярну складку. У слизовій оболонці під клапанами є венозні сплетення.

Сфінктер + клапан + венозне сплетення = замикальний апарат.

Призначення: попередження передчасного випорожнення відділу, що вийшов; перешкоджає зворотному просуванню вмісту.

Тільки шлунок має три шари (+косий шар), оскільки виконує функцію резервуару та перемішує їжу. Три шари також мають матку, сечовий міхур, серце - резервуар повинен повністю випорожнюватися.

Зовнішня оболонка.

Сполучнотканинна оболонка - не в черевній порожнині: ковтка, стравохід, пряма кишка зовні. Складається з пухкої сполучнотканинної оболонки:

· Фіксує органи до кісток

· пов'язує органи один з одним. Між органами немає порожнин, заповнюється пухкою сполучною тканиною.

· Забезпечує рухливість органів – забезпечує функціональну рухливість органу

· У ній проходять судини та нерви (в адвентиційних шарах)

Серозна оболонка – органи черевної порожнини, утворена очеревиною. Ті ж призначення, що і соед.-тканинна оболонка.

Захисна функція - поняття та види. Класифікація та особливості категорії "Захисна функція" 2017, 2018.

Так само як і інші біологічні макромолекули (полісахариди, ліпіди та нуклеїнові кислоти), білки є необхідними компонентами всіх живих організмів та відіграють визначальну роль у життєдіяльності клітини. Білки здійснюють процеси обміну речовин. Вони входять до складу внутрішньоклітинних структур - органел і цитоскелета, секретуються в позаклітинний простір, де можуть виступати як сигнал, що передається між клітинами, брати участь у гідролізі їжі та утворенні міжклітинної речовини.

Класифікація білків за їх функціями є досить умовною, оскільки той самий білок може виконувати кілька функцій. Добре вивченим прикладом такої багатофункціональності служить лізил-тРНК-синтетаза - фермент із класу аміноацил-тРНК-синтетаз, яка не лише приєднує залишок лізину до тРНК, а й регулює транскрипцію кількох генів. Багато функцій білки виконують завдяки своїй ферментативної активності. Так, ферментами є руховий білок міозин, регуляторні білки протеїнкінази, транспортний білок натрій-калієва аденозинтрифосфатаза та ін.

Молекулярна модель ферменту-уреази бактерії Helicobacter pylori

Каталітична функція

Найбільш добре відома функціяБілки в організмі - каталіз різних хімічних реакцій. Ферменти - це білки, що мають специфічні каталітичні властивості, тобто кожен фермент каталізує одну або кілька подібних реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплення складних молекул (катаболізм) та їх синтезу (анаболізм), у тому числі реплікацію та репарацію ДНК та матричний синтезРНК. До 2013 року було описано понад 5000 тисяч ферментів. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу може бути величезним: наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротидин-5"-фосфатдекарбоксилазою, протікає в 10 17 разів швидше некаталізується (період напівреакції декарбоксилювання оротової кислоти становить 78 мільйонів років без ферменту і 1 Молекули, які приєднуються до ферменту та змінюються в результаті реакції, називаються субстратами.

Незважаючи на те, що ферменти зазвичай складаються з сотень амінокислотних залишків, тільки невелика частина з них взаємодіє з субстратом, і ще менша кількість - в середньому 3-4 амінокислотних залишків, часто розташовані далеко один від одного в первинній структурі - беруть участь безпосередньо в каталізі . Частина молекули ферменту, що забезпечує зв'язування субстрату та каталіз, називається активним центром.

Міжнародний союз біохімії та молекулярної біологіїв 1992 році запропонував остаточний варіант ієрархічної номенклатури ферментів, заснованої на типі реакцій, що каталізуються. Відповідно до цієї номенклатури назви ферментів завжди повинні мати закінчення. азаі утворюватися від назв реакцій, що каталізуються, та їх субстратів. Кожному ферменту приписується індивідуальний код, яким легко визначити його становище в ієрархії ферментів. За типом реакцій, що каталізуються, всі ферменти ділять на 6 класів:

• КФ 1: Оксидоредуктази, що каталізують окисно-відновні реакції;
• КФ 2: Трансферази, що каталізують перенесення хімічних групз однієї молекули субстрату в іншу;
• КФ 3: Гідролази, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків;
• КФ 4: Ліази, що каталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному із продуктів;
• КФ 5: Ізомерази, що каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрату;
• КФ 6: Лігази, що каталізують утворення хімічних зв'язків між субстратами за рахунок гідролізу дифосфатного зв'язку АТФ або подібного трифосфату.

Структурна функція

Докладніше: Структурна функція білків, Фібрилярні білки

Структурні білки цитоскелета, як свого роду арматура, надають форму клітин і багатьом органоїдам і беруть участь у зміні форми клітин. Більша частинаструктурних білків є филаментозными: наприклад, мономери актина і тубуліна - це глобулярні, розчинні білки, але після полімеризації вони формують довгі нитки, у тому числі складається цитоскелет, дає можливість клітині підтримувати форму. Колаген та еластин – основні компоненти міжклітинної речовини сполучної тканини (наприклад, хряща), а з іншого структурного білка кератину складаються волосся, нігті, пір'я птахів та деякі раковини.

Захисна функція

Докладніше: Захисна функція білків

Існує кілька видів захисних функцій білків:

1. Фізичний захист. Фізичну захист організму забезпечують Колаген - білок, що утворює основу міжклітинної речовини сполучних тканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль та глибоких шарів шкіри (дерми)); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір'я, рогів та ін. похідних епідермісу. Зазвичай, такі білки розглядають як білки зі структурною функцією. Прикладами білків цієї групи є фібриногени і тромбіни, що беруть участь у згортанні крові.
2. Хімічний захист. Зв'язування токсинів білковими молекулами може забезпечувати їхню детоксикацію. Особливо визначальну роль у детоксикації у людини відіграють ферменти печінки, що розщеплюють отрути або переводять їх у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.
3. Імунний захист. Білки, що входять до складу даху та інших біологічних рідин, беруть участь у захисній відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів. Білки системи комплементу та антитіла (імуноглобуліни) відносяться до білків другої групи; вони нейтралізують бактерії, віруси чи чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу адаптативної імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, антигенів, і цим нейтралізують їх, спрямовуючи до місць знищення. Антитіла можуть секретуватися в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцитами.

Регуляторна функція

Докладніше: Активатор (білки), Протеасома, Регуляторна функція білків

Багато процесів всередині клітин регулюються білковими молекулами, які не є джерелом енергії, ні будівельним матеріаломдля клітки. Ці білки регулюють просування клітини за клітинним циклом, транскрипцію, трансляцію, сплайсинг, активність інших білків та багато інших процесів. Регуляторну функціюбілки здійснюють або рахунок ферментативної активності (наприклад, протеїнкінази), або рахунок специфічного зв'язування коїться з іншими молекулами. Так, фактори транскрипції, білки-активатори та білки-репресори можуть регулювати інтенсивність транскрипції генів, зв'язуючись з їх регуляторними послідовностями. На рівні трансляції зчитування багатьох мРНК також регулюється приєднанням факторів білка.

Найважливішу роль у регуляції внутрішньоклітинних процесів відіграють протеїнкінази та протеїнфосфатази – ферменти, які активують або пригнічують активність інших білків шляхом приєднання до них або відщеплення фосфатних груп.

Сигнальна функція

Докладніше: Сигнальна функція білка, Гормони, Цитокіни

Сигнальна функція білків - здатність білків служити сигнальними речовинами, передаючи сигнали між клітинами, тканинами, органами та організмами. Найчастіше сигнальну функцію поєднують з регуляторною, оскільки багато внутрішньоклітинні регуляторні білки теж здійснюють передачу сигналів.

Сигнальну функцію виконують білки-гормони, цитокіни, фактори росту та ін.

Гормони переносяться кров'ю. Більшість гормонів тварин – це білки чи пептиди. Зв'язування гормону з його рецептором є сигналом, що запускає реакцію у відповідь клітини. Гормони регулюють концентрації речовин у крові та клітинах, зростання, розмноження та інші процеси. Прикладом таких білків є інсулін, який регулює концентрацію глюкози в крові.

Клітини взаємодіють один з одним за допомогою сигнальних білків, що передаються через міжклітинну речовину. До таких білків відносяться, наприклад, цитокіни та фактори росту.

Цитокіни – пептидні сигнальні молекули. Вони регулюють взаємодії між клітинами, визначають їх виживання, стимулюють або пригнічують зростання, диференціювання, функціональну активність та апоптоз, забезпечують узгодженість дій імунної, ендокринної та нервової систем. Прикладом цитокінів може бути фактор некрозу пухлини, який передає сигнали запалення між клітинами організму.

Транспортна функція

Докладніше: Транспортна функція білків

Розчинні білки, що у транспорті малих молекул, повинні мати високу спорідненість (афінність) до субстрату, що він є у високій концентрації, і легко його вивільняти у місцях низької концентрації субстрату. Прикладом транспортних білків можна назвати гемоглобін, який переносить кисень з легень до інших тканин і вуглекислий газвід тканин до легень, і крім цього гомологічні йому білки, знайдені у всіх царствах живих організмів.

Деякі мембранні білкиберуть участь у транспорті малих молекул через мембрану клітини, змінюючи її проникність. Ліпідний компонент мембрани водонепроникний (гідрофобен), що запобігає дифузії полярних або заряджених (іони) молекул. Мембранні транспортні білки прийнято поділяти на білки-канали та білки-переносники. Білки-канали містять внутрішні заповнені водою пори, які дають можливість іонам (через іонні канали) або молекул води (через білки-аквапорини) переміщатися через мембрану. Багато іонних каналів спеціалізуються на транспорті тільки одного іона; так, калієві та натрієві канали часто розрізняють ці подібні іони і пропускають лише один з них. Білки-переносники пов'язують, подібно до ферментів, кожну переносну молекулу або іон і, на відміну від каналів, можуть здійснювати активний транспортіз використанням енергії АТФ. «Електростанція клітини» – АТФ-синтаза, яка здійснює синтез АТФза рахунок протонного градієнтатакож може бути віднесена до мембранних транспортних білків.

Запасна (резервна) функція

До таких білків відносяться так звані резервні білки, які запасаються як джерело енергії та речовини в насінні рослин (наприклад, глобуліни 7S та 11S) та яйцеклітинах тварин. Ряд інших білків використовується в організмі як джерело амінокислот, які у свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процеси метаболізму.

Рецепторна функція

Докладніше: Клітинний рецептор

Білкові рецептори можуть бути як в цитоплазмі, так і вбудовуватися в клітинну мембрану. Одна частина молекули рецептора сприймає сигнал, яким часто слугує хімічна речовина, а в деяких випадках - світло, механічна дія (наприклад, розтяг) і інші стимули. При дії сигналу на певна ділянкамолекули – білок-рецептор – відбуваються її конформаційні зміни. В результаті змінюється конформація іншої частини молекули, що здійснює передачу сигналу інші клітинні компоненти. Існує кілька механізмів передачі сигналу. Деякі рецептори каталізують певну хімічну реакцію; інші є іонними каналами, які при дії сигналу відкриваються або закриваються; треті специфічно пов'язують внутрішньоклітинні молекули-посередники. У мембранних рецепторів частина молекули, що зв'язується із сигнальною молекулою, знаходиться на поверхні клітини, а домен, що передає сигнал, - усередині.

Моторна (рухова) функція

Цілий клас моторних білків забезпечує рух організму, наприклад, скорочення м'язів, у тому числі локомоцію (міозин), переміщення клітин всередині організму (наприклад, амебоїдний рух лейкоцитів), рух вій і джгутиків, і крім цього активний і спрямований внутрішньоклітинний транспорт (кінезин, дінеїн) ). Дінеїни та кінезини проводять транспортування молекул вздовж мікротрубочок з використанням гідролізу АТФ як джерело енергії. Дінеїни переносять молекули та органоїди з периферичних частин клітини у напрямку до центросоми, кінезини - протилежному напрямку. Дінеїни також відповідають за рух вій і джгутиків еукаріотів. Цитоплазматичні варіанти міозину можуть брати участь у транспорті молекул та органоїдів мікрофіламентами.

У живих організмах виконують багато важливих функцій. Тому в організмах існує багато різних білків.

Ферментативна функція білківполягає в тому, що вони є каталізаторами різних хімічних реакцій, що протікають в організмі. Ферментативну функцію інакше називають каталітичною. При каталізі відбувається прискорення хімічних реакцій, причому це прискорення може бути навіть мільйони разів.

Білків-ферментів тисячі, кожен із них обслуговує свою хімічну реакціючи групу подібних реакцій. За типом реакцій, що обслуговуються, ферменти ділять на класи. Наприклад, оксидоредуктази каталізують окиснювально-відновні реакції, гідролази забезпечують гідроліз хімічних зв'язків і т. д. Реакцію каталізує не вся молекула ферменту, а тільки її так званий активний центр. Він включає частину молекули, яка пов'язує субстрат (молекулу, яка піддається перетворенню), та кілька амінокислот (часто не разом розташованих), які забезпечують саму реакцію.

Білки виконують структурну функцію. Вони входять до складу клітинних мембран та органоїдів, міжклітинної речовини (білки колаген та еластин), волосся, нігтів тощо (кератин).

Двигуна функція білківполягає у скороченні м'язів (актин і міозин), забезпеченні руху клітин, їх вій і джгутиків.

Існують білки, які забезпечують перенесення різних речовиняк усередині клітини, і по всьому організму. Такі білки забезпечують транспортну функцію . Вони легко зв'язуються з субстратом, коли його концентрація висока і легко вивільняють його при низькій концентрації. До транспортних білків відноситься гемоглобін. У легенях він зв'язує кисень і вивільняє вуглекислий газ, а тканинах навпаки.

Ряд білків, що входять до складу мембран клітин, забезпечують транспортування малих молекул через мембрану. Такий транспорт може бути як пасивним (білки-канали), так і активним (білки-переносники).

Регуляторна та сигнальна функції білківрізноманітні. Багато внутрішньоклітинних процесів (клітинний цикл, транскрипція та трансляція, активація або придушення активності інших білків тощо) регулюються білками.

Багато гормонів - це білки, які переносяться кров'ю. Коли гормон зв'язується з певним рецептором, то клітина отримує сигнал, в результаті чого в ній запускається реакція у відповідь. Гормони регулюють концентрації речовин, процес зростання, період розмноження та ін.

Клітини взаємодіють між собою за допомогою сигнальних білків, що передаються через міжклітинну речовину. Наприклад, такі сигнали можуть стимулювати або пригнічувати зростання клітин. Таким чином забезпечується узгодженість роботи клітин тієї чи іншої системи органів.

Виділяють рецепторну функцію білків. Білки-рецептори можуть бути як у цитоплазмі, і у мембранах. Коли рецептор діє хімічна речовина чи фізичний стимул (світло, тиск та інших.), він змінюється. Ця зміна молекули передається в інші частини клітини за допомогою каталізу певної реакції, проходження іонів або зв'язування молекул-посередників.

Захисна функція білківтакож дуже різноманітна. Колаген та кератин забезпечують не лише структурну функцію, а й фізичний захист організму. Також фізично організм захищають фібриногени та тромбіни, що згортають кров у місцях поранення (контакту з повітрям).

Білки забезпечують хімічний захист, пов'язуючи та розщеплюючи чужорідні токсини або виробляючи свої (для захисту від інших організмів).

Захисними білками є антитіла, які знешкоджують мікроорганізми та чужорідні білки. Так білки забезпечують імунний захист.

Якщо в організмі виникає дефіцит вуглеводів і жирів, то білки розпадаються до кінцевих продуктів, можуть виконувати енергетичну функцію.

Білки можуть запасатися як джерело енергії та джерело амінокислот (наприклад, у яйцеклітинах). Це запасна функція білків.

Білки є будівельним матеріалом організму та беруть участь у процесі метаболізму. Функції білків в організмі мають величезне значенняпідтримки життєдіяльності.

Будова

Білки – біополімери, що складаються з окремих ланок – мономерів, які називаються амінокислотами. Вони складаються з карбоксильної (-СООН), амінної (-NH2) групи та радикалу. Амінокислоти зв'язуються між собою за допомогою пептидного зв'язку(-C(O)NH-), утворюючи довгий ланцюжок.

Обов'язкові хімічні елементиамінокислот:

• вуглець;
• водень;
• азот;
• кисень.

Рис. 1. Будова білка.

Радикал може включати сірку та інші елементи. Відрізняються білки не тільки радикалом, а й кількістю карбоксильної та амінної груп. У зв'язку з цим виділяють три типи амінокислот:

• нейтральні (-СООН та -NH2);
• основні (-СООН та кілька -NH2);
• кислі (кілька -СООН та -NH2).

Відповідно до можливості синтезуватися всередині організму виділяють два види амінокислот:

ТОП-2 статтіякі читають разом з цією

• замінні – синтезуються в організмі;
• незамінні - не синтезуються в організмі і повинні надходити із зовнішнього середовища.

Відомо близько 200 амінокислот. Однак у побудові білків беруть участь лише 20.

Синтез

Біосинтез білків відбувається на рибосомах ендоплазматичної мережі. Це складний процес, що складається з двох стадій:

• утворення поліпептидного ланцюга;
• модифікація білків.

Синтез поліпептидної мережі відбувається за допомогою матричної та транспортної РНК. Цей процес називається трансляцією. Друга стадія включає "роботу над помилками". Частини синтезованого білка замінюються, видаляються чи подовжуються.

Рис. 2. Синтез білка.

Функції

Біологічні функції білків представлені у таблиці.

Білки можуть мати отруйну та знешкоджуючу дію. Наприклад, паличка ботулізму виділяє токсин білкового походження, а білок альбумін пов'язує важкі метали.

Ферменти

Варто сказати коротко про каталітичну функцію білків. Ферменти або ензими виділяють у особливу групубілків. Вони здійснюють каталіз – прискорення перебігу хімічної реакції.
Відповідно до будови ферменти можуть бути:

• простими - Містять тільки амінокислотні залишки;
• складними - крім білкового мономерного залишку включають небілкові структури, котрі називаються кофактором (вітаміни, катіони, аніони).

Молекули ферментів мають активну частину (активний центр), що зв'язує білок із речовиною – субстратом. Кожен фермент "дізнається" певний субстрат і зв'язується саме з ним. Активний центр зазвичай є «кишеню», в яку потрапляє субстрат.

Зв'язування активного центрута субстрату описується моделлю індукованої відповідності (модель «рука-рукавичка»). Модель показує, що фермент підлаштовується під субстрат. Завдяки зміні структури знижуються енергія та опір субстрату, що допомагає ферменту легше перенести його на продукт.

Рис. 3. Модель «рука-рукавичка».

Активність ферментів залежить від кількох факторів:

• температури;
• концентрації ферменту та субстрату;
• кислотності.

Розрізняють 6 класів ферментів, кожен із яких взаємодіє з певними речовинами. Наприклад, трансферази переносять фосфатну групу від однієї речовини до іншої.

Ферменти можуть прискорювати реакцію у 1000 разів.

Що ми дізналися?

З'ясували, які функції виконують білки в клітині, як вони влаштовані та як синтезуються. Білки є полімерними ланцюжками, що складаються з амінокислот. Усього відомо 200 амінокислот, але білки можуть утворювати лише 20. Білкові полімери синтезуються на рибосомах. Білки виконують важливі функціїв організмі: переносять речовини, прискорюють біохімічні реакції, контролюють процеси, що відбуваються в організмі Ферменти пов'язують субстрат та цілеспрямовано переносять його на речовини, прискорюючи реакції у 100-1000 разів.

Тест на тему

Оцінка доповіді

Середня оцінка: 4.6. Усього отримано оцінок: 289.