Специфічні білки виконують захисну функцію. Функції білка в організмі

Білки є основою всіх живих організмів. Саме ці речовини виступають компонентом клітинних мембран, органел, хрящів, сухожиль і рогових. Проте захисна функція білків - одна з найважливіших.

Білки: особливості будови

Поряд з ліпідами, вуглеводами та нуклеїновими кислотами білки є органічними речовинами, що становлять основу живих істот Усі вони – природні біополімери. Ці речовини складаються з багаторазово повторюваних структурних одиниць. Вони називаються мономерами. Для білків такими структурними одиницямиє амінокислоти. З'єднуючись у ланцюжки, вони утворюють велику макромолекулу.

Рівні просторової організації білка

Ланцюжок, що складається з двадцяти амінокислот, може утворювати різні структури. Це рівні просторової організаціїабо конформації представлена ​​ланцюгом із амінокислот. Коли вона закручується у спіраль, виникає вторинна. Третинна структура виникає при закручуванні попередньої конформації в клубок або глобулу. А от наступна структуранайскладніша – четвертинна. Вона складається з кількох глобул.

Властивості білків

Якщо четвертинна структураруйнується до первинної, а саме до ланцюга амінокислот, відбувається процес, який називається денатурацією. Він звернемо. Ланцюжок амінокислот здатний знову утворити більше складні структури. А коли відбувається деструкція, тобто. руйнування первинної відновити вже неможливо. Такий процес є незворотнім. Деструкцію здійснював кожен із нас, коли термічно обробляв продукти, що складаються з білка. курячі яйця, риба, м'ясо.

Функції білків: таблиця

Білкові молекули дуже багатообразні. Це обумовлює широкий спектр їх можливостей, які обумовлені функцією білків (таблиця містить необхідну інформацію) є необхідною умовою існування живих організмів.

Захисна функція білків в організмі

Як бачите, функції білків дуже різноманітні та важливі за своїм значенням. Але ми не згадали про ще одну з них. Захисна функція білків в організмі полягає у запобіганні проникненню чужорідних речовин, які можуть завдати істотної шкоди організму. Якщо це сталося, спеціалізовані білки здатні їх знешкодити. Ці захисники називаються антитілами чи імуноглобулінами.

Процес формування імунітету

З кожним подихом у наш організм проникають хвороботворні бактеріїта віруси. Вони потрапляють у кров, де починають активно розмножуватись. Однак на їхньому шляху постає значна перешкода. Це білки плазми крові – імуноглобуліни або антитіла. Вони є спеціалізованими та характеризуються здатністю розпізнавати та знешкоджувати чужорідні для організму речовини та структури. Вони називаються антигенами. Так проявляється захисна функція білків. Приклади її можна продовжити інформацією про інтерферон. Цей білок також є спеціалізованим та розпізнає віруси. Ця речовина навіть є основою багатьох імуностимулюючих лікарських препаратів.

Завдяки наявності захисних білків організм може протистояти хвороботворним часткам, тобто. у нього формується імунітет. Він може бути вродженим та набутим. Першим всі організми наділені ще з появи на світ, завдяки чому і можливе життя. А набутий з'являється після перенесення різноманітних інфекційних захворювань.

Механічний захист

Білки виконують захисну функцію, безпосередньо оберігаючи клітини та весь організм від механічних впливів. Наприклад, ракоподібних грає роль панцира, надійно захищаючи весь вміст. Кістки, м'язи та хрящі утворюють основу організму, і не тільки запобігають пошкодженню м'яких тканин та органів, але й забезпечують його пересування у просторі.

Утворення тромбів

Процес зсідання крові - це також захисна функція білків. Він можливий завдяки наявності спеціалізованих клітин – тромбоцитів. У разі пошкодження кровоносних судин вони руйнуються. В результаті плазми фібриноген перетворюється на його нерозчинну форму - фібрин. Це складний ферментативний процес, в результаті якого нитки фібрину дуже часто переплітаються та утворюють густу мережу, яка перешкоджає витіканню крові. Іншими словами, утворюється потік крові або тромб. Це є захисною реакцієюорганізму. За нормальної життєдіяльності цей процес триває максимум до десяти хвилин. Але при - гемофілії, на яку страждають в основному чоловіки, людина може загинути навіть при незначному пораненні.

Однак, якщо тромби утворюються всередині кровоносної судини, це може бути дуже небезпечно. У деяких випадках це навіть призводить до порушення його цілісності та внутрішнього крововиливу. У цьому випадку рекомендовані препарати, що навпаки розріджують кров.

Хімічний захист

Захисна функція білків проявляється і в хімічній боротьбі із хвороботворними речовинами. І починається вона вже в ротової порожнини. Потрапляючи до неї, їжа викликає рефлекторне виділення слини. Основу цієї речовини становить вода, ферменти, які розщеплюють полісахариди та лізоцим. Саме остання речовина знешкоджує шкідливі молекули, захищаючи організм від їхнього подальшого впливу. Міститься він і в слизових оболонках шлунково-кишкового тракту, і в слізній рідині, що омиває рогівку ока. У великій кількості лізоцим знаходиться у грудному молоці, слизу носоглотки та білку курячих яєць.

Отже, захисна функція білків проявляється насамперед у знешкодженні бактеріальних та вірусних частинок у крові організму. В результаті у нього формується здатність протистояти хвороботворним агентам. Її і називають імунітетом. Білки, що входять до складу зовнішнього та внутрішнього скелета, захищають внутрішній вміст від механічних пошкоджень. А білкові речовини, що перебувають у слині та інших середовищах, запобігають дії на організм хімічних агентів. Іншими словами, захисна функція білків полягає у забезпеченні необхідних умоввсім процесів життєдіяльності.

Забезпечує ковзання вмісту зверху донизу

СПИСОК ЛІТЕРАТУРИ

ВИСНОВКИ

Τᴀᴋᴋᴎᴩᴀᴈᴏᴍ, основними особистісними якостями підприємця є: самостійність; амбітність; наполегливість; працьовитість; стійкість. Наявність таких рис особистості - одна з найважливіших умовуспіху.

Крім власне особистісних якостей, підприємець повинен мати набір специфічних знань, умінь і навичок у тій галузі, в якій він працює. Зрозуміло, що для успішного ведення фінансових операційпідприємцю необхідний хоча б мінімальний набірзнань у фінансово-кредитній галузі та бухгалтерського облікуА людина, яка вирішила організувати виробництво меблів, повинна мати мінімальне технічна освіта. Проте ці обмеження не є визначальними. Часто бувало так, що підприємець отримував спеціальні знання та вміння вже в ході розвитку свого бізнесу, а на перших його етапах діяв чи інтуїтивно, чи за допомогою залучених спеціалістів. Головне тут - бажання вчитися та підвищувати свою кваліфікацію з метою вдосконалення свого бізнесу, а таке бажання ставиться вже до особистісним якостям(допитливості, наполегливості, амбітності).

Дослідження особистості підприємця за допомогою психологічних тестівне лише допомагає уточнити ті чи інші сторони його особистості, а й показує, в якому напрямку йому слід працювати над собою, щоб підвищити ефективність своєї підприємницької діяльності.

Акперов І. Г., Маслікова Ж. В. Психологія підприємництва. - М: Фінанси та статистика, 2003.

Зав'ялова Є. К, Посохова С. Т. Психологія підприємництва: Навчальний посібник. - СПб.: Вид. СПбГУ, 2004.

Менегетті А. Психологія лідера. – М., 2001. – С. 15.

Платонов К. К. Структура та розвиток особистості. - М: Наука, 1986. С. 24.

Підприємництво: Підручник/За ред. М. Л. Лапусти. - М: ІНФРА-М, 2003.

Стівене Дж. Приручи своїх драконів. - СПб.: Пітер-прес, 1996.

Щербатих Ю. В. Психологія підприємництва та бізнесу: Навчальний посібник. – СПб.: Пітер, 2008. С. 45.

Щербатих Ю. В. Психологія успіху. - М: Ексмо, 2005.

· Слизова досить гладка

· Змащена слизом (виробляється слизовими залозами самої оболонки)

· Слиз - обволікає м/о, в'язкістю не дає проникнути в кровоносне русло

· Скупчення лімфоїдної тканини – складається з лімфоцитів різного ступенязрілості. Лімфоїдна тканина утворює скупчення:

ü Мигдалини – знаходяться на самому початку травної та дихальної трубок:

o Піднебінні мигдалики – по обидва боки від зіва

o Мовна – в області кореня мови

o Глоткова мигдалина – між верхньою та задньою стінкою носоглотки (склепіння) під tuberculum faringeum

o Трубні мигдалики – біля глоткового отвору слухової труби

ü Поодинокі фолікули – розташовуються на всьому протязі п.т., їх загальна вага близько 2кг;

ü Лімфоїдні бляшки – містять десятки лімфоцитів, є тільки в здухвинній кишці – Пейєрові бляшки, їх кількість близько 20-30

ü Червоподібний відросток – її слизова оболонка містить лімфоїдну тканину. Це кишкова мигдалина.

· Чергування різних середовищпротягом травної трубки.

При ослабленні захисних пристроїв, знижується імунітет!

- хімічна обробка їжі– здійснюється травними соками, які виробляються травними залізами. Протягом п.т. є желези:

За величиною:

· Великі

Великі слинні залізи (навколошні, піднижньощелепні, під'язикові)

Печінка - виробляє жовч, що надходить у 12-палу кишку

Підшлункова залоза – підшлунковий сік, інсулін.

Малі слинні залози (губні, щічні, піднебінні, язичні)

Шлункові желізи

Кишкові желези – у слизовій тонкій кишці

По локалізації:

· У товщі слизової оболонки

Малі слинні

Шлункові

Желези худої та клубової відділів тонкої кишки

· Під слизовим шаром

Желези 12-палої кишки

· За межами травної трубки

Усі великі желізи

Хімічна обробка в ротовій порожнині – слиною, у шлунку – шлунковим соком, 12пк – жовчю, соком підшлункової ж. і заліз самої 12пк, у худій і здухвинній кишці - під впливом власних соків. Хімічна обробка закінчується у тонкому кишечнику. У товстій кишці розщеплюється клітковина під впливом мікроорганізмів (м/о).

- всмоктування поживних речовин – поживні речовинивсмоктуються в кровоносні та лімфатичні судини. Всмоктування починається:

· У ротовій порожнині (лек. ср-ва, алкоголь)

· Шлунок (л / с, алкоголь, поживні в-ва)

· Тонка кишка - основний процес всмоктування

· Товста кишка - всмоктується в основному вода

Тонка кишка довга, її слизова оболонка має:

1. Циркулярні складки, вони підвищують всмоктувальну поверхню. На межі між відділами утворюють клапани

2. Ворсинки – від 1.5 до 4 млн., висота 1мм, стінка дуже тонка.

3. Крипти – поглиблення слизової оболонки

4. Епітеліальні клітини мають вирости – мікроворсинки (до 300 на одній клітині).

Τᴀᴋᴎᴎᴩᴀᴈᴏᴍ, площа слизової оболонки 1500 м 2 .

Підслизовий шар.Складається з пухкої сполучної тканини. Призначення:

Фіксує слизову оболонку до м'язової;

Забезпечує рухливу фіксацію - слизова оболонка утворює складки

Проходять судини та нерви

М'язова оболонка.Утворюється гладкою м'язовою тканиною. Але навколо ротової порожнини, м'язи глотки, верхня третина стравоходу, нижня частина прямої кишки – поперечно-смугаста.

М'язова оболонка травної трубки утворює два шари:

Поздовжній – зовнішній)

· Вкорочує травну трубку,

· Випрямляє вигини

Поперечний (циркулярний) – внутрішній

· Забезпечує перистальтику - хвилеподібне звуження просвіту кишечника

· утворює сфінктери – місцеві потовщення між відділами п.т. (стравохід – шлунок, шлунок – 12пк, тонка кишка – товста кишка, у нижньому відділі прямої кишки).

Сфінктери посилюються клапанами – на проти сфінктера слизова оболонка утворює циркулярну складку. У слизовій оболонці під клапанами є венозні сплетення.

Сфінктер + клапан + венозне сплетення = замикальний апарат.

Призначення: попередження передчасного випорожнення відділу, що вийшов; перешкоджає зворотному просуванню вмісту.

Тільки шлунок має три шари (+косий шар), тому що виконує функцію резервуару та перемішує їжу. Три шари також мають матку, сечовий міхур, серце - резервуар повинен повністю випорожнюватися.

Зовнішня оболонка.

Сполучнотканинна оболонка - не в черевній порожнині: ковтка, стравохід, пряма кишка зовні. Складається з пухкої сполучнотканинної оболонки:

· Фіксує органи до кісток

· пов'язує органи один з одним. Між органами немає порожнин, заповнюється пухкою сполучною тканиною.

· Забезпечує рухливість органів – забезпечує функціональну рухливість органу

· У ній проходять судини та нерви (в адвентиційних шарах)

Серозна оболонка – органи черевної порожнини, утворена очеревиною. Ті ж призначення, що і соед.-тканинна оболонка.

Захисна функція - поняття та види. Класифікація та особливості категорії "Захисна функція" 2017, 2018.

Структурна функція

Каталітична функція

Функції білків в організмі

Найбільш добре відома функціябілків у організмі – каталіз різних хімічних реакцій. Ферменти – це білки, що мають специфічні каталітичні властивості, тобто кожен фермент каталізує одну або кілька подібних реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплення складних молекул (катаболізм) та їх синтезу (анаболізм), у тому числі реплікацію та репарацію ДНК та матричний синтезРНК. До 2013 року було описано понад 5000 тисяч ферментів. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу може бути величезним: наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротидин-5"-фосфатдекарбоксилазою, протікає в 1017 разів швидше некаталізується (період напівреакції декарбоксилювання оротової кислоти становить 78 мільйонів років без ферменту і 18 мл). , які приєднуються до ферменту та змінюються в результаті реакції, називаються субстратами.

Структурні білки цитоскелета, як свого роду арматура, надають форму клітин і багатьом органоїдам і беруть участь у зміні форми клітин. Більшість структурних білків є філаментозними: наприклад, мономери актину та тубуліна – це глобулярні, розчинні білки, але після полімеризації вони формують довгі нитки, з яких складається цитоскелет, що дозволяє клітині підтримувати форму. Колаген та еластин – основні компоненти міжклітинної речовини сполучної тканини (наприклад, хряща), а з іншого структурного білка кератину складаються волосся, нігті, пір'я птахів та деякі раковини.

Існує декілька видів захисних функцій білків:

Фізичний захист. Фізичну захист організму забезпечують колаген - білок, що утворює основу міжклітинної речовини сполучних тканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль і глибоких шарів шкіри (дерми); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір'я, рогів та інших похідних епідермісу. білки розглядають як білки зі структурною функцією. Прикладами білків цієї групи є фібриногени і тромбіни, що беруть участь у згортанні крові.

Хімічний захист. Зв'язування токсинів білковими молекулами може забезпечувати їхню детоксикацію. Особливо важливу роль у детоксикації у людини відіграють ферменти печінки, що розщеплюють отрути або переводять їх у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.

Імунний захист. Білки, що входять до складу крові та інших біологічних рідин, беруть участь у захисній відповіді організму як на пошкодження, так і атаку патогенів. Білки системи комплементу та антитіла (імуноглобуліни) відносяться до білків другої групи; вони нейтралізують бактерії, віруси чи чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу адаптативної імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, антигенів, і цим нейтралізують їх, направляючи до місць знищення. Антитіла можуть секретуватися в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцитами.

Захисні білки

Захисні білки дозволяють уберегти організм від вторгнення бактерій, що атакують його, вірусів і від проникнення чужорідних білків (узагальнена назва чужорідних тіл – антигени).

Роль захисних білків виконують імуноглобуліни (інша їхня назва – антитіла), вони розпізнають антигени, що проникли в організм, і міцно зв'язуються з ними.

В організмі ссавців, включаючи людину, є п'ять класів імуноглобулінів: M, G, A, D і E, їх структура, як випливає з назви, глобулярна, крім того, всі вони побудовані подібним чином. Молекулярна організаціяантитіл показано на слайді на прикладі імуноглобуліну класу G. Молекула містить чотири поліпептидні ланцюги, об'єднані трьома дисульфідними містками S-S(На слайді вони показані з потовщеними валентними зв'язками та великими символами S ), крім того, кожен полімерний ланцюг містить внутрішньоланцюгові дисульфідні перемички .

Два великі полімерні ланцюги (виділені синім кольором) містять 400-600 амінокислотних залишків.

Два інші ланцюги (виділені зеленим кольором) майже вдвічі коротші, вони містять приблизно 220 залишків амінокислот. Всі чотири ланцюги розташовані таким чином, що кінцеві H2N-групи направлені в один бік.

Після контакту організму з чужорідним білком (антигеном) клітини імунної системи починають виробляти імуноглобуліни (антитіла), які накопичуються в сироватці крові. На першому етапі основну роботу здійснюють ділянки ланцюгів, що містять кінцеві H 2 N (на рис. 27 відповідні ділянки відзначені світло-синім та світло-зеленим кольором). Це область захоплення антигенів. У процесі синтезу імуноглобуліну ці ділянки формується таким чином, щоб їх будова і конфігурація максимально відповідали структурі антигену, що наближався (як ключ до замку, подібно до ферментів, але завдання в даному випадкуінші). Таким чином, для кожного антигену як імунна відповідь створюється строго індивідуальне антитіло. Настільки «пластично» змінювати будову в залежності від зовнішніх факторівКрім імуноглобулінів, не може жоден відомий білок. Ферменти вирішують завдання структурної відповідності реагенту іншим шляхом – за допомогою гігантського набору різноманітних ферментів для всіх можливих випадків, а імуноглобуліни щоразу заново перебудовують «робочий інструмент». Крім того, шарнірна ділянка імуноглобуліну забезпечує двом областям захоплення деяку незалежну рухливість, в результаті молекула імуноглобуліну може «знайти» відразу два найбільш зручні для захоплення ділянки в антигені з тим, щоб його надійно зафіксувати, це нагадує дії ракоподібної істоти.

Далі включається ланцюг послідовних реакцій імунної системи організму, підключаються імуноглобуліни інших класів, в результаті відбувається дезактивація чужорідного білка, а потім знищення та видалення антигену (стороннього мікроорганізму чи токсину).

Після контакту з антигеном максимальна концентрація імуноглобуліну досягається (залежно від природи антигену та індивідуальних особливостейсамого організму) протягом кількох годин (іноді кількох днів). Організм зберігає пам'ять про такий контакт, і при повторній атаці таким же антигеном імуноглобуліни накопичуються в сироватці крові значно швидше і в більшій кількості- З'являється набутий імунітет.

Наведена класифікація білків носить певною мірою умовний характер, наприклад, білок тромбін, згаданий серед захисних білків, по суті являє собою фермент, що каталізує гідроліз пептидних зв'язків, тобто відноситься до класу протеаз.

До захисним білкам часто відносять білки зміїної отрутита токсичні білки деяких рослин, оскільки їхнє завдання – уберегти організм від ушкоджень.

Є білки, функції яких настільки унікальні, що це ускладнює їхню класифікацію. Наприклад, білок монеллін, що міститься в одній з африканських рослин, дуже солодкий на смак, він став предметом вивчення як нетоксична речовина, яка може бути використана замість цукру для запобігання ожиріння. Плазма крові деяких антарктичних риб містить білки з властивостями антифризу, що оберігає кров цих риб від замерзання.

Захисні властивості мають білки системи згортання крові.наприклад, фібриноген, тромбін. Вони беруть участь у формуванні тромбу, який закупорює пошкоджену судину та перешкоджає втраті крові.

5 Скорочувальні та руховібілки надають організму здатності скорочуватися, змінювати форму і переміщатися, перш за все, мова йдепро м'язи. 40% від маси всіх білків, що містяться в м'язах, становить міозин (mys, myos, грець. - М'яз). Його молекула містить одночасно фібрилярну та глобулярну частину.

Такі молекули поєднуються у великі агрегати, що містять 300-400 молекул.

При зміні концентрації іонів кальцію у просторі, що оточує м'язові волокна, відбувається оборотна зміна конформації молекул – зміна форми ланцюга за рахунок повороту окремих фрагментів навколо валентних зв'язків. Це призводить до скорочення та розслаблення м'язів, сигнал для зміни концентрації іонів кальцію надходить від нервових закінчень у м'язових волокнах. Штучне скорочення м'язів можна викликати дією електричних імпульсів. різкій змініконцентрації іонів кальцію, на цьому ґрунтується стимуляція серцевого м'яза для відновлення роботи серця.

Завдяки ковзанню щодо один одного актинових ( актини) та міозинових ( міозини) протофібрил відбувається скорочення м'язів, а також нем'язові внутрішньоклітинні скорочення. Рух вій і джгутиків пов'язане зі ковзанням відносно один одного мікротрубочок, що мають білкову природу.

Деякі арктичні та антарктичні риби містять у крові білки – антифризи, що запобігають її заморожуванню.

Деякі білки при виконанні своїх функцій наділяють клітину здатністю скорочуватися, або пересуватися. До таких білків відносять актин та міозин – фібрилярні білки, що беруть участь у скороченні скелетних м'язів. Інший приклад таких білків – тубулін, з якого побудовані клітинні органели – мікротрубочки. Мікротрубочки під час поділу клітини регулюють розбіжність хроматид. Мікротрубочки - важливі елементивій і джгутиків, за допомогою яких клітини пересуваються.

Однак існує велика кількістьбілків, що мають унікальні функції, які не увійшли до цієї досить простої класифікації.

6 Регуляторні білки, частіше звані гормонами, беруть участь у різних фізіологічних процесах

До регуляторних білків відносять велику групубілкових гормонів, що беруть участь у підтримці сталості внутрішнього середовищаорганізму, що впливають на специфічні клітини-мішені.

Багато гормонів є олігопептидами або білками (наприклад, інсулін, глюкагон [антагоніст інсуліну], адренокортикотропний гормон та ін.).

Гормон інсулін складається з двох α-ланцюгів, з'єднаних дисульфідними містками.

Інсулін – гормон, що утворюється у клітинах острівців Лангерганса у підшлунковій залозі. Він грає найважливішу рольу метаболізмі глюкози у крові.

Крім того, до регуляторних відносять білки, приєднання яких до інших білків або інших структур клітини регулює їхню функцію. Наприклад, білок кальмодулін у комплексі з чотирма іонами Са2+ може приєднуватися до деяких ферментів, змінюючи їхню активність.

Регуляторні ДНК-зв'язуючі білки, приєднуючись у певні моменти до специфічних ділянок ДНК, можуть регулювати швидкість зчитування генетичної інформації.

У гіпофізі мозку синтезується гормон, який регулює зростання організму. Існують регуляторні білки, що контролюють біосинтез різних ферментів в організмі.

На малюнку показано - БІЛОК ІНСУЛІН - у вигляді об'ємної моделіта у формі третинної структури. Складається із двох α -спіральних ланцюгів, пов'язаних двома дисульфідними містками (порівняй з рис. 2, де його будова показано схематично)

МОЛЕКУЛА ІНСУЛІНУ, Збудована з 51 амінокислотного залишку, фрагменти однакових амінокислот відзначені відповідним забарвленням фону. Залишки амінокислоти цистеїну (скорочене позначення ЦІС), що містяться в ланцюзі, утворюють дисульфідні містки –S-S-, які пов'язують дві полімерні молекули, або утворюють перемички всередині одного ланцюга.

Рецепторна ( сигнальна)функція білків

Деякі білки, вбудовані в клітинну мембрану, здатні змінювати свою структуру під впливом довкілля.

Так відбувається прийом сигналів ззовні та передача інформації у клітину.

Прикладом може бути фітохром- світлочутливий білок, що регулює фотоперіодичну реакцію рослин, та опсин -складова частина родопсинупігменту - , інтегральний мембранний білок, що знаходиться в клітинах сітківки ока.

Фітохром (від Фіто... і грец. chroma – колір, фарба) блакитний пігмент із групи складних білків – хромопротеїдів; присутній у клітинах фотосинтезуючих організмів. Вперше виявлено американським біохіміком У. Батлером у 1959 у сім'ядолях проростків турнепсу, вирощених у темряві.

Блакитні фітохроми відносяться до фотосинтетично неактивних пігментів.

Проте встановлено, що під контролем фітохрому перебувають синтези біополімерів (ДНК, РНК, білків), системи біосинтезу хлорофілу, каротиноїдів, антоціанів, органічних фосфатів, вітамінів. Ф. прискорює катаболітичний розпад полісахаридів, жирів та резервних білків, активує клітинне диханнята окисне фосфорилювання.

Ферменти існує у двох взаємоперетворюваних формах – Ф660 і Ф730, різних за спектрами поглинання. Під дією червоного світла з довжина хвилі λ = 660 нм неактивний Ф660 перетворюється на активний Ф730. Зворотне перетворення відбувається або в темряві або при освітленні червоним світлом з λ = 730 нм. Вважають, що ці взаємоперетворення обумовлені цис-трансізомеризацією хромофора Ф. і конформаційними перебудовами білка.

Сигнальні молекули (гормони, нейромедіатори) діють на внутрішньоклітинні процес через взаємодію із специфічними білками рецепторами.

Гормони, що циркулюють у крові, знаходять клітини-мішені та впливають на них, специфічно зв'язуючись з білками-рецепторами, зазвичай вбудованими у клітинну мембрану. Для гідрофобних регуляторних молекул, що проходять через клітинну мембрану, рецептори локалізуються у цитолазмі клітин.

Сигнальні молекули (гормони, нейромедіатори) діють на внутрішньоклітинні процеси через взаємодію із специфічними білками-рецепторами. Так, гормони, що циркулюють у крові, знаходять клітини-мішені та впливають на них, специфічно зв'язуючись з білками-рецепторами, зазвичай вбудованими у клітинну мембрану. Для гідрофобних регуляторних молекул, що проходять через клітинну мембрану, рецептори локалізуються у цитоплазмі клітин.

Найбільш важливими є фітохроми А і В (phyA and phyB). Фітохром А

Виконує багато різних фоторегуляторних функцій. За його участі відбувається стимулювання та інгібування проростання насіння, індукція де-етіоляції, регуляція синтезу різних ферментів, регуляція розвитку кореня, стимуляція цвітіння та регуляція циркадних ритмів.

Цикл основних змін родопсину в паличках сітківки

РОДОПСИН (від грец. rhodon - троянда та opsis - зір), зоровий пурпур, осн. зоровий пігмент паличок сітківки хребетних (крім деяких риб і земноводних на ранніх стадіяхрозвитку) та безхребетних тварин.

Щодо хіміч. природі родопсин - складний білок(хромопротеїд), до складу якого входить 11-цис-ретиналь (хромофорна група), глікопротеїд, тобто білок, з'єднаний з цукрами, і ліпіди (т.з. опсинова частина). Мовляв. маса родопсину хребетних бл. 40 000, головоногих молюсків-ок. 70 000. Р.- осн. структурно-функціональний компонент зовнішнього сегмента паличок (див. зір, сітківка, фоторецептори).

Зоровий акт починається поглинанням Р. кванта світла (максимум спектра поглинання Р. бл. 500 нм). При цьому відбувається ізомеризація 11-цис-ретиналю повністю транс-форму (див. формули), що призводить до поступового розкладання (фотолізу) молекули Р., зміни іонного транспорту в фоторецепторі і виникненню електрич. сигналу, який передається нервовим елементам сітківки. Регенерація Р. здійснюється або шляхом синтезу з 11-цис-ретиналю і опсину, що звільнився після фотолізу, або при поглинанні другого кванта одним з проміжних продуктів фотолізу, а також в процесі синтезу нових дисків зовнішнього сегмента сітківки ( останній путьдля основної паличок).

У клітинних оболонкахдеякихрих галофільних бактерій виявлено пігмент, до складу якого також входять ретиналь, глікопротеїд та ліпіди. Цей бактеріальний радапсин (структура остаточно не встановлена), мабуть, бере участь у фотосинтезі поряд з ін. пігментами бактерій.

Особливе значеннядля дії фітохрому має його оборотність: цей хромопротеїд (складний білок, що містить, крім амінокислот, що також фарбують компоненти) зустрічається у двох формах, здатних перетворюватися одна в іншу.

Блакитний фітохром 660 (Ф 660) має максимум поглинання у світло-червоній ділянці спектру з довжиною хвилі 660 нм, а зелено-блакитний фітохром 730 (Ф 730) - у темно-червоній ділянці спектра з довжиною хвилі 730 нм.

При освітленні світло-червоним світлом неактивний Ф 660 перетворюється на фізіологічно активний Ф 730, а при освітленні темно-червоним світлом відбувається перетворення Ф 730 на Ф 660.

8 Харчові та запасні білкиЯк випливає з назви, служать джерелами внутрішнього харчування, частіше для зародків рослин і тварин, а також на ранніх стадіях розвитку молодих організмів.

До харчових білків відносять альбумін- Основний компонент яєчного білка, а також казеїн- Головний білок молока.

Під дією ферменту пепсинуказеїн у шлунку створюється, це забезпечує його затримку в травному тракті та ефективне засвоєння. Казеїн містить фрагменти всіх амінокислот, необхідні організму.

У феритині, що міститься у тканинах тварин, запасено іони заліза.

До запасних білків відносять також міоглобін, За складом і будовою нагадує гемоглобін. Міоглобінзосереджений, головним чином, у м'язах, його основна роль - зберігання кисню, який йому віддає гемоглобін Він швидко насичується киснем (набагато швидше, ніж гемоглобін), а потім поступово передає його різним тканинампри наступній фізичного навантаженняі кисневої недостатності його вивільнити.

Все це розмаїття функцій походить з дуже простого набору 20 амінокислот, з яких побудований поліпептидний ланцюг білка. Саме різна кількістьі різні поєднанняцих амінокислот у ланцюзі та визначає унікальність того чи іншого білка.

Білки є будівельним матеріалом організму та беруть участь у процесі метаболізму. Функції білків в організмі мають величезне значенняпідтримки життєдіяльності.

Будова

Білки – біополімери, що складаються з окремих ланок – мономерів, які називаються амінокислотами. Вони складаються з карбоксильної (-СООН), амінної (-NH2) групи та радикалу. Амінокислоти зв'язуються між собою за допомогою пептидного зв'язку(-C(O)NH-), утворюючи довгий ланцюжок.

Обов'язкові хімічні елементиамінокислот:

• вуглець;
• водень;
• азот;
• кисень.

Рис. 1. Будова білка.

Радикал може включати сірку та інші елементи. Відрізняються білки не тільки радикалом, а й кількістю карбоксильної та амінної груп. У зв'язку з цим виділяють три типи амінокислот:

• нейтральні (-СООН та -NH2);
• основні (-СООН та кілька -NH2);
• кислі (кілька -СООН та -NH2).

Відповідно до можливості синтезуватися всередині організму виділяють два види амінокислот:

ТОП-2 статтіякі читають разом з цією

• замінні – синтезуються в організмі;
• незамінні - не синтезуються в організмі і повинні надходити із зовнішнього середовища.

Відомо близько 200 амінокислот. Однак у побудові білків беруть участь лише 20.

Синтез

Біосинтез білків відбувається на рибосомах ендоплазматичної мережі. Це складний процес, що складається з двох стадій:

• утворення поліпептидного ланцюга;
• модифікація білків.

Синтез поліпептидної мережі відбувається за допомогою матричної та транспортної РНК. Цей процес називається трансляцією. Друга стадія включає "роботу над помилками". Частини синтезованого білка замінюються, видаляються чи подовжуються.

Рис. 2. Синтез білка.

Функції

Біологічні функції білків представлені у таблиці.

Білки можуть мати отруйну та знешкоджуючу дію. Наприклад, паличка ботулізму виділяє токсин білкового походження, а білок альбумін пов'язує важкі метали.

Ферменти

Варто сказати коротко про каталітичної функціїбілків. Ферменти або ензими виділяють у особливу групубілків. Вони здійснюють каталіз – прискорення перебігу хімічної реакції.
Відповідно до будови ферменти можуть бути:

• простими - Містять тільки амінокислотні залишки;
• складними - крім білкового мономерного залишку включають небілкові структури, котрі називаються кофактором (вітаміни, катіони, аніони).

Молекули ферментів мають активну частину (активний центр), що зв'язує білок із речовиною – субстратом. Кожен фермент "дізнається" певний субстрат і зв'язується саме з ним. Активний центр зазвичай є «кишеню», в яку потрапляє субстрат.

Зв'язування активного центрута субстрату описується моделлю індукованої відповідності (модель «рука-рукавичка»). Модель показує, що фермент підлаштовується під субстрат. Завдяки зміні структури знижуються енергія та опір субстрату, що допомагає ферменту легше перенести його на продукт.

Рис. 3. Модель «рука-рукавичка».

Активність ферментів залежить від кількох факторів:

• температури;
• концентрації ферменту та субстрату;
• кислотності.

Розрізняють 6 класів ферментів, кожен із яких взаємодіє з певними речовинами. Наприклад, трансферази переносять фосфатну групу від однієї речовини до іншої.

Ферменти можуть прискорювати реакцію у 1000 разів.

Що ми дізналися?

З'ясували, які функції виконують білки в клітині, як вони влаштовані та як синтезуються. Білки є полімерними ланцюжками, що складаються з амінокислот. Усього відомо 200 амінокислот, але білки можуть утворювати лише 20. Білкові полімери синтезуються на рибосомах. Білки виконують важливі функціїв організмі: переносять речовини, прискорюють біохімічні реакції, контролюють процеси, що відбуваються в організмі Ферменти пов'язують субстрат та цілеспрямовано переносять його на речовини, прискорюючи реакції у 100-1000 разів.

Тест на тему

Оцінка доповіді

Середня оцінка: 4.6. Усього отримано оцінок: 289.